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生物化学 蛋白质的结构与功能 1、肽单元：参与肽键的6个原子Cα1、C、O、N、H、Cα2位于同一平面，Cα1和Cα2在平面上所处的位置为反式构型，此同一平面上的6 个原子构成了所谓的肽单元。 2、分子伴侣：一类保守的蛋白质，可识别肽链的非天然构象，促进各功能域和整体蛋白质的正确折叠。 3、蛋白质的四级结构与亚基：有些蛋白质分子含有二条或多条多肽链，每一条多肽链都有完整的三级结构，成为蛋白质的亚基。蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。 4、协同效应：一个寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中另一个亚基与配体结合能力的现象，称为协同作用。如果是促进作用则称为正协同效应，如果是抑制作用则称为负协同作用。 5、蛋白质的变性：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。 6、Motif（模体）:在许多蛋白质分子中，可发现二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，被称为模体。 7、Domain（结构域）:大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状的区域，折叠的较为紧密，各行使其功能，称为结构域。 8、pI（等电点）:当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。 第二章 核酸的结构与功能 1、DNA变性（DNA denaturation effect）：在某些理化因素（温度、PH、离子强度等）作用下，DNA双链的互补碱基对之间的氢键断裂，使DNA双螺旋结构松散，成为单链的现象即为DNA变性。 2、核小体（nucleosome）：核小体由DNA和组蛋白共同构成。组蛋白分子共有五种，分别称为H1，H2A，H2B，H3和H4。各两分子的H2A，H2B，H3和H4共同构成了核小体的核心，DNA双螺旋分子缠绕在这一核心上构成了核小体。 3、融解温度（melting temperature）：变性是在一个相当窄的温度范围内完成，在这一范围内，260nm紫外光吸收值达到最大值的50%时的温度称为DNA的解链温度，又称为融解温度（melting temperature，Tm）。 4、减色效应（hyperchromic effect and hypochromic）：DNA变性时其溶液OD260增高的现象称为增色效应。DNA复性时，其溶液OD260降低的现象称为减色效应。 5、退火（annealing）：热变性的DNA经缓慢冷却后即可复性，这一过程称为退火。 6、核酸分子杂交（molecular hybridization）：热变性的DNA经缓慢冷却过程中，具有碱基序列部分互补的不同源的DNA之间或DNA与RNA之间形成杂化双链的现象称为核酸分子杂交。 7、茎状结构或发夹结构（hairpin structure）：RNA分子可以形成局部双链，这些局部双链成茎状，中间不能配对的部分则膨出形成环或襻状结构，称为茎状结构或发夹结构。 第三章 酶 1、酶的抑制剂：凡能使酶的催化活性下降而不引起酶蛋白变性的物质统称为酶的抑制剂。 2、酶的活性中心：酶分子中有些必需基团在空间上彼此靠近，具有严格空间构象，能与底物特异性结合并将底物转化为产物的区域。 3、Km：酶促反应速度达到最大速度一半时的底物浓度，是酶的特征性常数。 4、同工酶：指催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质、免疫学性质不同的一组酶。 5、变构调节：体内一些代谢物与某些酶活性中心外的调节部位非共价可逆性地结合，使酶发生构象改变，引起催化活性改变。这一调节酶活性的方式称为变构调节（allosteric regulation）。 第四章 糖代谢 1、巴斯德效应（Pasteur effect）：糖有氧氧化抑制糖酵解的现象称为Pasteur effect。 2、糖有氧氧化：葡萄糖在有氧条件下氧化生成CO2和H2O的反应过程。 3、三碳途径：葡萄糖先分解成丙酮酸、乳酸等三碳化合物，再运至肝脏异生糖原的过程，称为三碳途径或间接途径。 4、糖异生途径：从丙酮酸生成葡萄糖的具体反应过程称为糖异生途径。 5、Cori循环：乳酸循环，在肌肉中葡萄糖经糖酵解生成乳酸，乳酸经血液运到肝脏，肝脏将乳酸异生成葡萄糖。葡萄糖释入血液后又被肌肉摄取，这种代谢循环途径称为乳酸循环。 第五章 脂类代谢 1、必需氨基酸：脂肪饱和酸和单不饱和脂肪酸可由机体自身合成，多不饱和脂肪酸如亚油酸、亚麻酸、花生四烯酸由于体内不存在相应的酶所以机体不能合成，必须由食物供给，故称必需氨基酸。 2、脂肪动员：储存在脂肪细胞的脂肪，被脂肪酶逐步水解成游离脂肪酸及甘油并释放入血，