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第一章 1蛋白质的生理功能：①构成组织和细胞的重要成分②催化和调节③运输和支持④免疫和防御⑤运输和跨膜转运⑥基因表达和信息传导功能 2 ⑴蛋白质组成元素：氮是蛋白质的特征性元素，多数蛋白质的含氮量相当接近，平均在16%左右，因此M蛋白质=6.25M氮。 ⑵单位：氨基酸 合成蛋白质的氨基酸有20种，这20种氨基酸又被称为编码氨基酸或标准氨基酸。除脯氨酸外，组成蛋白质的氨基酸均为α-氨基酸。脯氨酸为α-亚氨基酸。 ⑶氨基酸分类①中性氨基酸②酸性氨基酸：天门冬氨酸、谷氨酸③碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸 3人体8种必需氨基酸：苏缬亮异亮，苯丙属芳香，还有色赖蛋，缺一人遭殃。 苏氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、色氨酸、赖氨酸、蛋氨酸（甲硫氨酸） “甲来借一本亮色书” 4氨基酸的性质：①芳香族氨基酸的紫外吸收光谱：色氨酸（280）、酪氨酸（280）、苯丙氨酸（260） ②氨基酸的等电点：在某一PH值得溶液中，氨基酸所带的正电荷与负电荷相等，是整个氨基酸分子呈现电中性，此时PH值为该溶液的等电点。 氨基酸的带电状态取决于氨基酸的结构和溶液的PH值。 酸性氨基酸：天门冬氨酸和谷氨酸PI（等电点）分别为2.97和3.22 碱性氨基酸：赖氨酸和精氨酸的PI分别为9.74和10.76 中性氨基酸：一般在6.0左右，因为所羧基失去氢离子的能力大于氨基接受氢离子的能力。 5呈色反应-——呈现蓝紫色 目的：检验溶液中是否含有自由的氨基。脯氨酸不发生呈色反应 6肽和肽键①谷胱甘肽作用：保护红细胞；清理自由基 ②抗利尿激素作用：升高血压，减少尿量，止血 7蛋白质的分子结构：①蛋白质的一级结构：多肽链中的氨基酸残基的排列顺序。维持一级结构稳定的化学键是肽键和二硫键。 ②蛋白质的二级结构 基本形式α-螺旋、β-折叠、无规则卷曲 维持二级结构稳定的化学键是氢键。 8蛋白质的理化性质：①等电点：在某一PH溶液中，蛋白质所带的正电荷与负电荷相等，使整个蛋白质显电中性，此溶液的PH值就称为蛋白质的等电点。②电泳：带电的颗粒在电场中的移动的现象③蛋白质的变性：某些理化因素可以破坏蛋白质分子中的副键，使其构象发生变化，引起蛋白质的理化性质和生物学功能的改变的现象。 ④理化性质的改变包括：溶解度降低，紫外线的吸收功能增强，粘度增加。易被蛋白酶水解，生物学活性丧失。 9蛋白质的沉淀 盐析：高浓度中性盐可以沉淀水溶液中的蛋白质，称为盐析。 有机溶剂沉淀：重金属离子沉淀，生物碱试剂沉淀。 10呈色反应 ①双缩脲试剂：碱性溶液中，含两个以上肽键的化合物都能与稀硫酸铜溶液反应呈紫色。 ②茚三酮反应：（蛋白质都有自由的氨基）蓝紫色 11蛋白质变性是由于空间结构的严重破坏，导致生物学活性的丧失；许多蛋白质可以通过改变其空间结构，调节其生物学功能。 1营养素包括 宏量元素：糖、脂类、蛋白质、核酸 微量元素：维生素和矿物质 2维生素A（含有脂环的不饱和一元醇） ⑴分类：维生素A1（视黄醇）、维生素A2（3-脱氢视黄醇） ⑵缺乏症：雀目（夜盲症）5.5甘油三酯代谢 脂肪动员：储存的脂肪被组织细胞内的脂肪酶逐步水解，释放出游离的脂肪酸和甘油，供给其他组织氧化利用的过程 脂肪的氧化：包括脂肪酸的活化和活化的脂肪酰辅酶A在线粒体内的β-氧化。 脂肪酸的活化＝脂肪酰辅酶A的生成 脂肪酰辅酶A进入线粒体 β-氧化的过程：脱氢：脱下的两个H由辅基FAD接受生成FADH2 加水 再脱氢：脱下的两个H由辅酶NAD＋接受生成NADH＋ 硫解 每次循环减少2个C 脂肪酸氧化释放的能量计算：（以2n个C的脂肪酸为例） 脂肪酸需要历经n-1次β-氧化，产生n个乙酰辅酶A，n-1个NADH+和n-1个FADH2，每分子FADH2经过呼吸链氧化成水产生两分子ATP，每分子NADH+氧化成水生成3个ATP，每分子乙酰辅酶A通过三羧酸循环生成二氧化碳和水，产生12分子ATP 所以共产生ATP：12n+3×（n-1）+2×（n-1）=17n-5 7.6酮体的生成和利用 部位：肝脏 分类：乙酰乙酸，丙酮，β-羟基酸 过程：2分子乙酰辅酶A在硫解酶的作用下缩合成乙酰乙酰辅酶A 乙酰乙酰辅酶A在β-羟-β-甲基戊二酰辅酶A合成酶催化下，再与1分子乙酰辅酶A缩合成HMGCoA 1分子乙酰辅酶A缩合成HMGCoA 限速酶 ：乙酰辅酶羟化酶是脂肪酸合成的限速酶 HMGCoA还原酶是胆固醇合成的限速酶 HMGCoA裂解酶是酮体合成的限速酶 GTP：参与蛋白质的合成 UTP：参与糖原的合成 CTP：参与磷脂的合成 8.7甘油三酸的合成代谢 （1）脂肪酸的合成是还原性的，NADPH+是脂肪酸合成过程中的必须