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§1-3 蛋白质一级结构和测定 B、 ?-螺旋的偶极矩和帽化 每一肽键具有由N-H和C＝O的极性产生的偶极矩，所以总的效果是?-螺旋本身也产生偶极矩，是N端和C端积累了部分电荷。帽化是?-螺旋两头大约有4个酰氨氢和4个羰基氧不参与螺旋氢键的形成。C、 ?-螺旋具有手性结构，具有旋光能力。一条肽链能否形成a－螺旋，以及形成的螺旋是否稳定，与它的氨基酸组成和序列有极大的关系。影响a－螺旋形成的因素：A、氨基酸残基的R基小（除Gly外）、带的电荷少或不带电荷易形成?-螺旋。若R基大，位阻大，不易形成?-螺旋如Ile；若R基电荷多，斥力大，也不易形成?-螺旋（Lys不易聚合；而Glu易形成）。 B、遇Pro残基， ?-螺旋中断，产生一个“结节”。 2.辅基血红素 (1)血红素是原卟啉IX与Fe的络合物。卟啉环中心的Fe有6个配位键，其中4个与四吡咯环的N原子相连，5、6配位键垂直于卟啉环面分布于环面上下。Fe原子可以是亚铁(Fe2+)或高铁(Fe3+)态，只有亚铁态的蛋白质才能结合氧。 (2)由于Fe2+进入卟啉环，而使肌红蛋白显红色；叶绿素络合Mg2+而显绿色；有些节肢动物血是蓝的，因卟啉环络合Cu+。 血红素在蛋白中的位置 5.肌红蛋白的氧结合曲线 MbO2 Mb + O2 MbO2：氧合肌红蛋白 Mb：去氧肌红蛋白 k：解离平衡常数 二、血红蛋白的结构与功能 血红蛋白的结构 氧结合引起血红蛋白构象变化 血红蛋白的氧结合曲线 H+、CO2和BPG对血红蛋白结合氧的影响 1.血红蛋白的结构 脊椎动物的血红蛋白由四个多肽亚基组成，两个是一种亚基? ，两个是另一种亚基β 。每个亚基都有一个血红素基和一个氧结合部位。血红素同肽链的连接是血红素的Fe原子以配位键与肽链分子中的组氨酸咪唑基的氮原子相连。 三、免疫球蛋白 免疫球蛋白是一类血浆糖蛋白。糖蛋白中的蛋白质与糖是共价联接的。 免疫球蛋白是被脊椎动物作为抗体合成的。它的合成场所是网状内皮系统的细胞。这些细胞分布在脾、肝和淋巴节等组织中。 当一类外来的被称为抗原的物质，如多糖、核酸和蛋白质等侵入机体时即引起抗体的产生，这就是所谓免疫反应。抗体就是免疫球蛋白。 免疫球蛋白的结构 立体结构模型 去氧肌红蛋白中亚铁离子只有5个配体，位于卟啉环平面上方，因此铁卟啉呈圆顶状。当结合氧时，亚铁离子被拉回到卟啉环平面，铁卟啉由圆顶状变成平面状。 这一微小改变对肌红蛋白的生物功能无甚影响，但却显著地影响血红蛋白的性质。 4.氧气的结合改变肌红蛋白的构象 k 引入参数Y：给定氧压下Mb的氧分数饱和度，即MbO2分子数占肌红蛋白分子总数的百分数。 Y对p(O2)作图所得的曲线称为氧结合曲线或解离曲线。 当Y = 1，所有肌红蛋白分子的氧结合部位均被O2占据，即肌红蛋白被氧完全饱和。当Y = 0.5，p(O2) = k = p50 p50：肌红蛋白被氧半饱和时的氧分压。 lg(Y/1-Y)对lgp(O2)作图称为Hill图。肌红蛋白的Hill图是一条直线。 在lg(Y/1-Y)=0这一点的斜率称为Hill系数，以nH 表示。肌红蛋白的nH 为1.0，表示O2分子彼此独立地与肌红蛋白结合。 （1） （2）肌红蛋白的生物功能 是哺乳动物细胞肌细胞贮存氧和分配氧的蛋白。 细胞内表面氧浓度约为10torr（肌红蛋白约为80％饱和），是氧的贮存库，而线立体约1torr（肌红蛋白约为25％饱和），有利于氧的转运。 例：潜水的哺乳动物如鲸、海豹等能长时间潜水是因肌肉发达，能贮备氧和慢慢释放氧。 2.氧结合引起血红蛋白构象变化 氧合作用显著改变Ｈb的四级结构：?1?1与?2?2的彼此滑动，引起构象旋转约15度并平移0.08nm． （2）血红素铁的微小移动导致血红蛋白构象的转换：去氧血红素的卟啉环是圆顶状，当氧合后，卟啉环拉成平面而引起蛋白构象的变化，亚基之间的盐键断裂，亚基间空隙变窄并挤出BPG分子。 （3）氧合的Ｈb和去氧合的Ｈb代表不同的构象态 　　Ｈb （T态）与　Ｈb O2（R态）互变，原因是结合氧，使上述描述构象发生变化，氧合使8对蛋白盐键断裂，暴露的N端和C端又能结合其它分子，又促使氧的释放． 3.血红蛋白的氧结合曲线 血红蛋白的氧结合曲线为特征性的S形曲线，是O2与Hb协同性结合的标志。血红蛋白与氧的结合是高度协同的，第一个O2的结合显著的提高随后O2分子的结合亲和力。 当p(O2)低时，Y随p(O2)增加变化很小，但当p(O2)达到某一阈值并结合了第一个O2分子后，Y值迅速增加。 　　 Hill系数nH是协同性程度的一种量度，血红蛋白的nH 2.8． 肺泡中p(O2)为100 torr，工作