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第一章 蛋白质的结构及功能 第一节 氨基酸与多肽 一、氨基酸的结构与分类 (一)氨基酸的一般结构式 氨基酸是组成人体蛋白质的基本单位，共有20种，除甘氨酸外均属L-a-氨基酸。氨基酸的一般结构式为NH2—CH（R）—COOH。连在COOH基团上的C称为a—碳原子，不同氨基酸其侧链(R)各异。 (二)氨基酸分类 体内20种氨基酸按理化性质分为4组：①非极性、疏水性氨基酸；②极性、中性氨基酸；③酸性氨基酸；④碱性氨基酸 分 类 氨基酸名称 非极性、疏水性氨基酸 甘氨酸(Gly)、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸(Phe)、脯氨酸 极性、中性氨基酸 色氨酸(Trp)、丝氨酸(Ser)、酪氨酸(Tyr)，半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、苏氨酸(Thr) 酸性氨基酸 天冬氨酸（Asp）、谷氨酸（Glu） 碱性氨基酸 赖氨酸(lys)、精氨酸(Arg)、组氨酸(His) 生糖兼生酮氨基酸 苏氨酸(Thr)、色氨酸(Trp)、苯丙氨酸(Phe)、异亮氨酸、酪氨酸(Tyr) 记忆：（俗色本已漏） 含硫氨基酸 半胱氨酸、胱氨酸、蛋氨酸 二、肽键与肽链 氨基酸分子之间通过去水缩合形成肽链，NH2—CH（R）—CO—NH—CH（R）—COOH在相邻两个氨基酸之间新生的酰胺键称为肽键，肽键具有一定程度双键性质。若许多氨基酸依次通过肽键相互连接，形成长链，称为多肽链。 三、氨基酸的两性解离 PHPI 阳离子； PH=PI 兼性离子； PHPI 阴离子。 四、紫外吸收 色氨酸（Trp）、酪氨酸（Tyr）最大吸收峰值在280nm。 第二节 蛋白质的结构 一、蛋白质的一级结构 多肽链中氨基酸的排列顺序称为蛋白质的一级结构，肽键是维系一级结构的化学键。蛋白质分子的一级结构是其特异空间结构及生物学活性的基础。 二、蛋白质的二级结构 蛋白质的二级结构是指局部或某一段肽链主链的空间结构，即肽链某一区段中氨基酸残基相对空间位置，它不涉及侧链的构象及与其它肽段的关系。α-螺旋、β-折叠、β-转角是二级结构的主要形式之一，其结构特征如下：①多肽链主链围绕中心轴旋转，每隔3.6个氨基酸残基上升一个螺距；②每个氨基酸残基与第四个氨基酸残基形成氢键。氢键维持了α-螺旋结构的稳定；③α-螺旋为右手螺旋，氨基酸侧链基团伸向螺旋外侧。 三、蛋白质三级和结构 蛋白质的三级结构是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，即整条肽链的三维空间结构。三级结构的形成和稳定主要靠疏水键、盐键、二硫键、氢键等。许多(并非所有)有生物活性的蛋白质由两条或多条具有三级结构的肽链构成，每条肽链被称为一个亚基，通过非共价键维系亚基与亚基之间的空间位置关系，这就是蛋白质的四级结构。各亚基之间的结合力主要是疏水键，氢键和离子键也参与维持四级结构。 一级结构 二级结构 三级结构 四级结构 定义 氨基酸的排列顺序 蛋白质主链的局部结构 整条肽链中全部氨基酸残基的排列 各亚基之间的空间位置 表现形式 肽链 α-螺旋、β-折叠、β-转角 结构域、分子伴侣 亚基 维系键 肽键 氢键 疏水作用、氢键、范德华力、离子键 氢键、离子键 第三节 蛋白质结构与功能关系 一、蛋白质的一级结构和功能的关系 一级结构是空间构象的基础，也是功能的基础。一级结构相似的蛋白质，其空间结构及功能也相近。若一级结构发生改变影响其功能，称为分子病。 二、蛋白质的高级结构和功能的关系 蛋白质的空间结构与功能由密切的关系，若蛋白质的折叠发生错误，尽管其一级结构不变，但蛋白质的构象发生改变，仍可影响其功能，严重时导致疾病称为蛋白质构象疾病。 第四节 蛋白质的理化性质 蛋白质的变性 在某些理化因素的作用下，蛋白质的空间结构(但不包括一级结构)遭到破坏，导致蛋白质若干理化性质和生物学活性的改变，称为蛋白质的变性作用。 蛋白质变性后，其溶解度降低、粘度增加、结晶能力消失、生物活性丧失，易被蛋白酶水解。 引起蛋白质变性的常见理化因素有：加热、高压、紫外线、X射线、有机溶剂、强酸、强碱等。球状蛋白质变性后其溶解度降低，容易发生沉淀。 第二章 核酸的结构和功能 第一节 核酸的基本组成单位—核苷酸 一、核苷酸分子组成 核酸也称为多核苷酸，是由数十个以至数千万计的核苷酸构成的生物大分子，也即核酸的基本组成单位是核苷酸。核苷酸分子由碱基、核糖或脱氧核糖和磷酸三种分子连接而成。碱基与糖通过糖苷键连成核苷，核苷与磷酸以酯键结合成核苷酸。核酸中含量相对恒定的元素是氮。 参与核苷酸组成的主要碱基有5种。属于嘌呤类化合物的碱基有腺嘌呤(A)和鸟嘌呤(G)，属于嘧啶类化合物的碱基有胞嘧啶(C)、尿嘧啶(U)和胸腺嘧啶(T)。 二、核酸(DNA和RNA) 几个或十几个核苷酸通过磷酸二酯键连