第5章蛋白质的三维结构.ppt资料.pptxVIP

第五章 蛋白质的三维结构;一、研究蛋白质构象的方法;二、稳定蛋白质三维结构的作用力;三、多肽主链折叠的空间限制;四、二级结构：多肽链折叠的规则方式; ?-螺旋 ( ? -helix ) ?-折叠 ( ?-pleated sheet ) ?-转角 ( ?-turn ) 无规卷曲 ( random coil ) ;;Linus Pauling, 1901–1994;在α螺旋中，多肽主链按右手或左手方向盘绕，形成右手螺旋或左手螺旋，相邻的螺圈之间形成链内氢键，构成螺旋的每个Cα都取相同的二面角Φ、Ψ。 ;Right-handed α-helix;hydrogen bond;影响α螺旋形成的因素;hydrogen bond;反平行β折叠;4个连续的氨基酸残基构成，使多肽主链出现180o的回折。;无规卷曲是用来阐述没有确定规律性的那部分肽链结构。 ;六、超二级结构和结构域; 在二级结构及超二级结构的基础上，多肽链进一步卷曲折叠，组装成几个相对独立、近似球形的三维实体。 通常含有100～200个氨基酸残基。;稳定??白质三维结构的作用力;七、球状蛋白质与三级结构;球状蛋白质三维结构的特征;八、膜蛋白的结构;九、蛋白质折叠和结构预测;变性的实质： 次级键（有时包括二硫键）被破坏，天然构象解体。变性不涉及一级结构的破坏。 ; 变性是一个协同过程。在所加变性剂的很窄浓度范围内或很窄pH或温度间隔内突然发生。;牛核糖核酸酶的一级结构; 天然状态，有催化活性;十、亚基缔合和四级结构;（二）四级缔合的驱动力;血红蛋白的四级结构;血红蛋白的一、二、三、四级结构; 蛋白质一、二、三、四级结构的定义及维系这些结构稳定的作用键？ 蛋白质二级结构的基本形式？并试述α-螺旋的结构特点。 何谓蛋白质的变性？蛋白质变性的实质及变性后蛋白质的性质有何改变。