氨基酸代谢讲义.docVIP

氨基酸代谢 一、教学基本要求 在了解蛋白质生理功能基础上，解释氮平衡，必需氨基酸和蛋白质的互补作用，熟记八种必需氨基酸的名称。 记住蛋白质水解酶的作用特点。γ谷氨酰循环在氨基酸吸收和转运中的意义。 叙述氨基酸的代谢概况。 写出体内几种脱氨基方式及反应过程，典型转氨酶名称，辅酶成分及ALT(GPT),AST(GOT)的组织分布特点。列举转氨酶侧定的临床意义。 叙述血氨来源与去路，描述尿素合成过程及其调节。阐述肝昏迷学说。 结合α-酮酸去路解释生糖、生酮和生糖兼生酮氨基酸。联系格代谢途径复述丙氨酸、天冬氨酸或谷氨酸如何氧化成水和CO2，如何异生为糖。 解释一碳单位概念，熟记一碳单位来源，代谢辅酶，功能。 简述甘氨酸、谷氨酸、组氨酸、含硫氨基酸和色氨酸代谢途径及意义。 熟记苯丙氨酸、酪氨酸重要代谢产物，与代谢障碍有关的酶，酶先天缺陷相关的临床疾患。 二、教材内容精要 （一）蛋白质的营养作用 1.蛋白质的生理作用 （1）维持组织细胞的生长，更新和修补，这是蛋白质最重要的生理功能。 （2）参与体内重要生理过程的催化及调节作用，如酶（除核酶的本质是核酸外，体内大多数酶的本质是蛋白质）、蛋白质和多肽类激素、抗体（各种免疫球蛋白）、调节蛋白（如细胞信息传递过程中的G蛋白和钙调素等）、物质运输（如清蛋白、载脂蛋白等）、血液凝固（除参与血液凝固的各种酶外，还有纤维蛋白等）。蛋白质的基本组成单位氨基酸在代谢过程中可以产生多种活性物质，如组胺、5-羟色胺、多胺类、某些神经递质、一碳单位、谷胱甘肽、活性硫酸根（PAPS）、活性甲硫氨酸（SAM）。某些氨基酸还可参与嘌呤嘧啶核苷酸的合成。 （3）氧化供能。每克蛋白质在体内氧化分解可产生约17.19 kJ(4.1 kcal)能量，但这只是蛋白质的次要功能。 2.蛋白质的需要量 （1）氮平衡 又分为氮的总平衡、氮的负平衡和氮的正平衡。反映体内摄入的氮量与体内排出的氮量的平衡状况，也是反映体内蛋白质代谢的平衡状况。 （2）生理需要， 我国营养学会推荐为成人80 g/d。 （3）蛋白质营养价值 蛋白质的营养价值取决于组成蛋白质的氨基酸的种类和数量。组成人体蛋白质20种氨基酸中有8种是必需氨基酸。 必需氨基酸的定义：人体不能合成，必需由食物供给的氨基酸称必需氨基酸。 八种必需氨基酸：赖氨酸、色氨酸、蛋（甲硫）氨酸、苏氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸。 【记忆方法】赖色缬亮异亮苏，甲硫苯丙共八种。 （4）食物蛋白质的互补作用：营养价值较低的蛋白质混合作用，若必需氨基酸可以互相互补从而提高营养价值，称为食物蛋白质的互补作用。 （二）蛋白质的消化、吸收与腐败 1.蛋白质的消化 主要是在胃和小肠中，由消化蛋白质的酶类完成。 2.氨基酸的吸收 （1）部位：小肠。 （2）机理 耗能主动吸收：各种氨基酸载体的耗能转运。γ-谷氨酰循环(γ-glutatmyl cycle)。 （3）蛋白质的腐败作用 概念：食物中未被消化的蛋白质及未被吸收的蛋白质消化产物在肠道细菌的作用下，进行分解代谢的过程。 产物：胺，氨基酸脱羧产生。 氨，氨基酸脱氨基，血液尿素渗入肠道分解产生的氨。 其他，苯酚、吲哚、H2Ｓ等。 注意：肠道的NH3在酸性环境下，可生成NH4＋，易于排出体外。在碱性环境下易以NH3的形式吸收入体内，因此，对于肝功严重障碍的病人，禁用肥皂水灌肠。 （三） 氨基酸的一般代谢 1.氨基酸库 （1）概念：分布于体内各处，参与代谢的所有游离氨基酸的总称。 （2）来源：①食物； ②组织蛋白分解； ③体内合成（非必需氨基酸）。 （3）去路：①合成组织蛋白质；②脱氨基；③脱羧基；④参与其他含氮氨化合物的合成。 2.氨基酸脱氨基作用 （1）途径：联合脱氨基作用。 （2）方式： a．转氨基作用（transamination）与谷氨酸氧化脱氨的联合脱氨基作用（肝、肾等组织）。 b．嘌呤核苷酸循环（purine nucleotide cycle）（骨骼肌、心肌等组织）。 3.要点 （1）两种重要转氨酶 ①谷丙转氨酶（GPT)或丙氨酸转氨酶(ALT)。②谷草转氨酶（GOT）或天冬氨酸转氨酶（AST）。GPT(ALT)在肝中活性最高，在肝组织损伤造成肝细胞被破坏或肝细胞膜通透性增加时，血清中GPT（ALT）活性增高。GOP（ASP）在心肌活性最高，在心肌损伤时血清中GOP（AST）活性增高。 （2）转氨酶的辅酶是维生素B6的磷酸酯，即磷酸吡哆醛