第十二章乳蛋白质化学方案.pptVIP

1. 维生素B12结合蛋白 牛、山羊、羊、人、兔乳中的维生素B12是完全结合于乳清蛋白的。 两个主要功能：帮助维生素B12的吸收和抑制微生物。 相对分子质量为61000-63 000，含35%的碳水化合物。 2. 叶酸结合蛋白 一种是细胞外FBP，存在于乳、血液中；另一种则是细胞内FBP，可分为细胞内膜结合FBP和细胞内溶解。 叶酸结合蛋白能在肠道有效吸收，FBP中的叶酸较单独叶酸能在整个小肠内更好地吸收，且其吸收不受葡萄糖、大仑丁的影响，而游离叶酸的吸收则受它们的影响。 由于限制了微生物对叶酸的利用，具有抑菌功能。 3. 维生素B2结合蛋白 相对分子质量为38000。 它可能来源于血液； 维生素B2结合于蛋白具有较好的抗氧化功能。 4. 乳清糖蛋白 牛乳清糖蛋白相对分子质量约为10000，含NANA、半乳糖、己糖胺的比例为2:3:3。 人初乳的酸性糖蛋白至少含有6种糖蛋白，相对分子质量为31 000，含27%半乳糖、22%己糖胺、8%岩藻糖、11%其它物质，它的分子质量、糖含量及岩藻糖含量明显不同于牛的M一1糖蛋白。 5.蛋白眎和蛋白胨 传统上对乳中的蛋白眎和蛋白胨进行了如下定义：在pH4. 6的情况下经95～100℃ ,30min热处理的脱脂乳中仍保持溶解但可被8%~12%三氯乙酸(TCA)沉淀的蛋白质部分。 它们被命名为组分3,5,8-慢和8-快，它们来自酪蛋白和乳清蛋白。 3.亚单元模型 酪蛋白首先通过疏水相互组成一个个含15-20个酪蛋白分子的亚单元结构。 这种亚单元结构又可以分成两类：富含κ-酪蛋白的亚单元和κ-酪蛋白含量很少的亚单元。富含κ-酪蛋白的亚单元形成了酪蛋白胶束的表面结构，而κ-酪蛋白含量很少的亚单元位于酪蛋白胶束的内部，各个亚单元通过磷酸钙相互连接，进而形成酪蛋白胶束。 由于内部的亚单元结构疏水性较强，而胶束表面的亚单元结构的亲水性较强，因此酪蛋白胶束能在溶液中稳定地存在。 酪蛋白胶束的中心部分是磷酸钙将酪蛋白缠绕在一起而形成一种无定形状态的微簇状的结构。 κ-酪蛋白以毛发层状的结构存在于胶束的表面并伸向溶液中。 同时κ-酪蛋白的这种毛发层结构会提供静电作用，使酪蛋白胶束能稳定地存在于溶液之中。 4.微簇结构模型 总之，虽然许多学者提出的酪蛋白胶束结构的假说模型各不相同，但是大都认为，κ-酪蛋白处于酪蛋白胶束的表面，在维持酪蛋白胶束结构的稳定性方面起到了决定性的作用。 第二节 乳清蛋白化学 乳清蛋白主要包括α-乳白蛋白、β-乳球蛋白、血清白蛋白免疫球蛋白等。 一、β-乳球蛋白 β-乳球蛋白是反刍动物如牛、羊和单胃动物如猪、马、猫乳中的主要乳清蛋白，人乳和啮齿动物乳中含量极微。 （一）β-乳球蛋白的遗传变种和一级结构 牛β-乳球蛋白有8个遗传变种，即β-乳球蛋白A、B、C、D、E、F、G、Dr。 反刍动物β-乳球蛋白的序列不同。 （二）β-乳球蛋白的理化性质 1.分子大小 单个β-乳球蛋白的相对分子质量为18200，二聚体为36000。 正常牛乳中β-乳球蛋白是以二聚体的形式存在，在pH＜3.5时解离为单体。 当pH由4.5变化至2.0时，伴随着缓慢的构象变化，二聚体迅速解离为单体。 （二）β-乳球蛋白的理化性质 2.β-乳球蛋白的变性 碱性物质、加热、有机化合物和金属离子均会引起β-乳球蛋白变性。 在pH8以上β-乳球蛋白的变性变得明显，pH由8变为l0,二聚体解离为单体；pH11时α-螺旋结构不变，β-折叠转化为任意构象，pH12时结构完全呈任意状态。 变性速度随pH增加而变快，最终产生大量的凝集。 （二）β-乳球蛋白的理化性质 2.β-乳球蛋白的变性 当温度由30℃上升至55℃时，β-乳球蛋白二聚体解离为单体，在较高温度下β-乳球蛋白结构变得伸展，同时伴随硫琉化合物的增加和氧化。 pH与乳成分（乳糖、κ-酪蛋白）对其变性有一定的影响。 （二）β-乳球蛋白的理化性质 2.β-乳球蛋白的变性 乳球蛋白被尿素、盐酸胍、乙醇和消毒剂等有机物作用而变性。 尿素变性经过两个步骤：pH3.5时β-乳球蛋白解离为单体。第一步β-乳球蛋白变性是一级反应，聚肽链可逆伸展为任意螺旋构象；pH5.2时发生复杂的动力学反应第一阶段包括β-乳球蛋白的解离和伸展；第二阶段伸展蛋白经过一SH/SS交换反应产生不可逆凝集。 （二）β-乳球蛋白的理化性质 3.β-乳球蛋白和有机物质的结合 （二）β-乳球蛋白的理化性质 4.β-乳球蛋白和离子的结合 乳球蛋白能和单价、二价金属离子结合。 Na+能在其等电点以上结合于羲基和咪哇基团上。 Ag+、Cu2+、Hg2+与游离硫琉