生物化学自主复习1探析.doc

第一章 蛋白质的结构与功能 Pro的分子组成 蛋白质的元素主要有碳（50～55%）、氢（6～7%）、氧（19～24%）、氮（13～19%）和硫（0～4%） 蛋白质是体内主要的含氮化合物，各种蛋白质的平均含氮量约为16%，故可用凯式定氮法来推算样品中蛋白质含量。 每克样品中蛋白质含量（g）= 每克样品含氮克数×6.25 1. 组成蛋白质的基本单位是氨基酸,参与蛋白质组成的氨基酸仅有20种，且其化学结构均为 L-α-氨基酸（甘氨酸、脯氨酸除外）。 2. 氨基酸的分类。按 R 基团的极性和解离性质的不同，可分为：非极性中性氨基酸、极性中性氨基酸、酸性氨基酸（天冬氨酸、谷氨酸）、碱性氨基酸（组氨酸、赖氨酸、精氨酸）。 氨基酸是两性电解质 氨基酸的等电点（pI）：在某一的pH溶液中，氨基酸解离成阴、阳离子的趋势和程度相等，成为兼性离子，呈电中性。此时溶液的pH 氨基酸的紫外吸收性质：其吸收峰在280nm左右 1. 肽键：一分子氨基酸的α-羧基和另一分子氨基酸的α-氨基，脱水缩合形成的酰胺键 2. 短肽的命名从N端（有游离α-氨基的一端）开始指向C端（有游离α-羧基的一端） 3. 谷胱甘肽，其分子中的巯基是主要官能团 蛋白质的分子结构 （概念，维持结构稳定的条件) 1. 蛋白质的一级结构——指蛋白质肽链中从N端到C端的氨基酸残基的排列顺序。 蛋白质一级结构的主要化学键是肽键，但一级结构也包括一些特殊的二硫键 1. 蛋白质的二级结构——是指多肽链中主链骨架原子的局部空间结构，并不涉及氨基酸残基侧链的空间构象。 1 维系蛋白质二级结构的主要化学键是氢键 2 肽键C-N和与其相连的另外4个原子构成一个平面，称为肽键平面（又称肽单元或酰 胺平面） 3 P15 二级结构的主要构象：α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规卷曲 2. 在蛋白质分子中，若干具有二级结构的肽段在空间上相互靠近，形成具有特殊功能的结构区域，称为模体或超二级结构 蛋白质的三级结构——在蛋白质二级结构的基础上，侧链相互作用，使多肽链进一步折叠卷曲形成的整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，也就是整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。 蛋白质的三级结构的形成和稳定主要靠次级键，包括疏水键、离子键、氢键、二硫键以及范德华力等来维持。 3. 在相对分子质量较大的蛋白质分子中，常由数十至数百个氨基酸残基折叠成多个具有特异结构和独立功能的区域，称为结构域。 1. 蛋白质的四级结构——由两条或两条以上独立三级结构的多肽链组成的蛋白质，其多肽链间通过非共价键相互组合而形成的空间结构。 2. 每条具有独立三级结构的多肽链称为一个亚基。由亚基构成的蛋白质称为寡聚蛋白。 3. 稳定蛋白质四级结构的主要化学键是离子键、疏水键、氢键、范德华力等次级键。 蛋白质结构与功能的关系 蛋白质的一级结构决定空间结构。 分子病——由于蛋白质分子中某个氨基酸残基发生变异引起的疾病。 协同效应、变构效应、蛋白构象病P22 蛋白质的理化性质与分离纯化技术 1. 在某一pH溶液中，蛋白质不解离，或解离成阳离子和阴离子的趋势相等，即成为兼性离子（净电荷为零），此时溶液的pH称为该蛋白质的等电点（pI） 高于等电点带负电；低于等电点带正电 维持蛋白质胶体在水中稳定性的两大因素：蛋白质分子之间相同电荷的排斥作用和水化膜的相互隔离作用P24 3. 在某些物理或化学因素作用下，蛋白质分子特定的空间结构被破坏，从而导致其理化性质改变和生物学活性丧失，这种现象称为蛋白质的变性作用 本质是次级键的破坏，并不涉及一级结构的变化。 4. 蛋白质的紫外吸收——在波长280nm紫外光下有最大吸收峰。280nm处吸光度的测定常用于蛋白质的定量。 第二章 核酸的结构与功能 核酸的化学组成 组成核酸的主要元素包括碳、氢、氧、氮、磷等，其中磷的含量比恒定，约为9～10% 规定含氮碱基杂环中的原子编号一般以1,2,3，...表示，而糖环上的碳原子则以1’，2’，3’，...表示。 一个核苷酸分子的3＇-羟基和另一个核苷酸分子的5＇-磷酸之间脱水形成酯键，称为 3＇，5＇-磷酸二酯键 （游离磷酸基团的一端称为5＇-端，游离羟基的一端称为3＇-端） DNA的结构 DNA的一级结构、二级结构P32 DNA双螺旋结构的主要特点：（例：下列哪一个的DNA双螺旋的结构特点？） 1 DNA分子由两条反向平行的脱氧核苷酸链围绕同一中心轴构成的双螺旋结构,呈反向平 行； 2 在DNA双螺旋结构表面形成较