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绪论 一 生物化学的涵义及其研究对象 1.定义 构成生物机体的物质基础 2.研究对象 生命物质在生物机体中的运动规律 生命物质的结构、功能与生命现象的关系 二 生物化学的主要任务和研究内容 三 生物化学的发展 我国生化研究最为出色的成果: 世界上第一次人工合成了一个具有生物学活性的蛋白质----结晶牛胰岛素 人工合成具有天然活性的酵母丙氨酸转移核移核糖核酸 第一章 蛋白质的化学 第一节 蛋白质的生物学意义 第二节 蛋白质组成和氨基酸的性质 一 蛋白质的元素组成 C 50—55% H 6—8% O 20—30% N 15—18% S 0—4% 蛋白质中含N量相当接近，平均值16% 氮元素的质量 ≈ 蛋白质的质量 × 16% 蛋白质的质量 ≈ 氮元素的质量 × 6.25 二 蛋白质的氨基酸组成 氨基酸是蛋白质的基本结构单位 构成蛋白质的氨基酸有20种 （一）氨基酸结构上的共同特点 1 除Pro外，其余19种氨基酸均为α—氨基酸 2 除Gly外，其余19种氨基酸上的α—碳原子都是手性碳原子分子具有手性 3 除Gly外，其余19种氨基酸分子具有不对称性，所以有光学活性 组成蛋白质的氨基酸都属L—型 （二）氨基酸的分类 1 根据组成蛋白质的20种氨基酸的侧链R基团的化学结构将其分四大类 一氨基一羧基氨基酸 脂肪族氨基酸 一氨基二羧基氨基酸及其酰胺 二氨基一羧基氨基酸 芳香族氨基酸 杂环氨基酸 杂环亚氨基酸 2 按照氨基酸侧链R基团的极性，把20种AA分为两大类： 不带电荷（6种） 极性氨基酸（11种） 带负电荷（2种） 带正电荷（3种） 非极性氨基酸（9种） （三）氨基酸的解离和两性性质 1.等电点的定义： 2.等电点的计算:两性离子两侧Pk值之和的一半 3.性质: 溶解度最小 （四）氨基酸的理化性质 1 物理性质： 2 化学性质： ⑴ 与茚三酮的反应 除Pro(黄色)其余AA与之反应呈兰紫色 ⑵ 与HNO2反应 反应放出的N2，一半来自氨基酸α-氨基，一半来自亚硝酸的氮 ⑶ 与甲醛的反应： ⑷ 与2，4-二硝基氟苯(DNFB)反应 ⑸ 与异硫氰酸苯酯(PITC)的反应 第三节 蛋白质的结构 一 蛋白质的一级结构 （一）肽 1.定义: 一个氨基酸的α-COOH可与另一个氨基酸的α-NH2缩合失去一分子水， 形成的酰胺键称肽键，其化合物称为肽 2.命名 3.举例:谷胱甘肽(GSH) （二）蛋白质的一级结构 1.定义: 肽链中氨基酸的排列顺序 2.稳定因素: 肽键(主要)、二硫键(次要) 3.举例: 胰岛素 分子量5700左右，牛胰岛素MW5734，由两条肽链组成。 胰岛素 A链（21个氨基酸残基） 、B链（30个氨基酸残基） A6—A7 三个二硫键 A7—B7 A20—B19 二 蛋白质分子的空间结构 指蛋白质分子中原子和基团在空间的排列分布和肽链的走向 人为分为:二级结构、三级结构、四级结构 肽键平面：肽键-CO-NH-中的四个原子以及和它相邻的两个α-碳原子都在同一平面内 （一）蛋白质的二级结构 1.定义:是指蛋白质多肽链主链的折叠和盘绕方式 2.表现形式：α-螺旋结构、β-折叠结构、 β-转角结构、无规则卷曲（自由回转） 1 α-螺旋结构 基本要点： ⑴ 这种α-螺旋模型，每隔3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈。螺距是0.54nm，每个氨基酸残基的垂直距离是0.15nm。螺旋上升时，每个残基沿轴旋转100°。 ⑵α-螺旋体中氨基酸残基侧链R基团伸向外侧，相邻的螺旋圈之间形成链内氢键，氢键的取向几乎与中心轴平行。 ⑶α-螺旋有左手螺旋和右手