分子生物学蛋白质课稿.pptVIP

蛋白质的结构与功能 一、什么是蛋白质? 蛋白质 protein 是由许多氨基酸 amino acids 通过肽键 peptide bond 相连形成的高分子含氮化合物。 二、蛋白质的生物学重要性 1. 蛋白质是生物 体重要组成成分 分布广：所有器官、组织都含有蛋白质；细胞的各个部分都含有蛋白质。 含量高：蛋白质是细胞内最丰富的有机分子，占人体干重的45％，某些组织含量更高，例如脾、肺及横纹肌等高达80％。 蛋 白 质 的 分 子 组 成The Molecular Component of Protein ? 组成蛋白质的元素 主要有C、H、O、N和S。 有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁、铜、锌、锰、钴、钼，个别蛋白质还含有碘 。 ? 蛋白质元素组成的特点 由于体内的含氮物质以蛋白质为主，因此，只要测定生物样品中的含氮量，就可以根据以下公式推算出蛋白质的大致含量： 一、氨基酸 —— 组成蛋白质的基本单位 存在自然界中的氨基酸有300余种，但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种，且均属 L-氨基酸（甘氨酸除外）。 二、肽 （二） 几种生物活性肽 1. 谷胱甘肽 glutathione, GSH 三、蛋白质的分类 蛋 白 质 的 分 子 结 构The Molecular Structure of Protein （二）血红蛋白的构象变化与结合氧 Hb与Mb一样能可逆地与O2结合， Hb与O2结合后称为氧合Hb。氧合Hb占总Hb的百分数（称百分饱和度）随O2浓度变化而改变。 * 协同效应 cooperativity 一个寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中另一个亚基与配体结合能力的现象，称为协同效应。 如果是促进作用则称为正协同效应 positive cooperativity 如果是抑制作用则称为负协同效应 negative cooperativity 变构效应 allosteric effect 蛋白质空间结构的改变伴随其功能的变化，称为变构效应。 第四节 蛋白质的理化性质与分离纯化 The Physical and Chemical Characters and Separation and Purification of Protein 定义 蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸的排列顺序。 一、蛋白质的一级结构 主要的化学键 肽键，有些蛋白质还包括二硫键。 一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础。 目 录 二、蛋白质的二级结构 蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象 。 定义 主要的化学键： 氢键 （一）肽单元 参与肽键的6个原子C?1、C、O、N、H、C?2位于同一平面，C?1和C?2在平面上所处的位置为反式 trans 构型，此同一平面上的6个原子构成了所谓的肽单元 peptide unit 。 蛋白质二级结构的主要形式 ?-螺旋 ? -helix ?-折叠 ?-pleated sheet ?-转角 ?-turn 无规卷曲 random coil （二） ?-螺旋 目 录 （三）?-折叠 （四）?-转角和无规卷曲 ?-转角 无规卷曲是用来阐述没有确定规律性的那部分肽链结构。 （五）模体 在许多蛋白质分子中，可发现二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，被称为模体 motif 。 钙结合蛋白中结合钙离子的模体 锌指结构 （六）氨基酸残基的侧链对二级结构形成的影响 蛋白质二级结构是以一级结构为基础的。一段肽链其氨基酸残基的侧链适合形成?-螺旋或β-折叠，它就会出现相应的二级结构。 三、蛋白质的三级结构 疏水键、离子键、氢键和 Van der Waals力等。 主要的化学键 整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。 （一） 定义 目 录 肌红蛋白 Mb N 端 C端 纤连蛋白分子的结构域 （二）结构域 大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，各行使其功能，称为结构域 domain 。 （三）分子伴侣 分子伴侣 chaperon 通过提供一个保护环境从而加速蛋白质折叠成天然构象或形成四级结构。 * 分子伴侣可逆地与未折叠肽段的疏水部分结合随后松开，如此重复进行可防止错误的聚集发生，使肽链正确折叠。 * 分子伴侣也可与错误聚集的肽段结合，使之解聚后，再诱导其正确折叠。 * 分子伴侣在蛋白质分子折叠过程中二硫键的正确形成起了重要的作用。 亚基之间的结合力主要是疏水作用，其次是氢键和离子键。 四、蛋白质的四级结构 蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相