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酶促反应的机理 （一）酶-底物复合物的形成与诱导契合假说 酶底物复合物 E + S E + P ES 中间产物（ES）学说 在酶催化的反应中，第一步是酶与底物形成酶－底物中间复合物。当底物分子在酶作用下发生化学变化后，中间复合物再分解成产物和酶。 ?许多实验事实证明了E－S复合物的存在。E－S复合物形成的速率与酶和底物的性质有关。 锁－钥学说 酶催化作用的本质是酶的活性中心与底物分子通过短程非共价力 如氢键,离子键和疏水键等 的作用，形成E-S反应中间物。 使底物的价键状态发生形变或极化，起到激活底物分子和降低过渡态活化能作用。 诱导契合假说 induced-fit hypothesis 酶与底物相互接近时，其结构相互诱导、相互变形和相互适应，进而相互结合。 诱导契合假说 （二）具体几种可能的作用形式 趋近（邻近）和定向效应 变形或张力作用 多功能催化 酸碱催化 共价催化 金属离子催化 趋近（邻近）效应：底物分子结合在酶分子表面的某一狭小局部区域，其反应基团互相靠近，从而降低了进入过渡态所需的活化能。 定向效应：酶可使反应物在其表面对着特定的基团几何的定向。 在酶促反应中，底物分子结合到酶的活性中心，一方面底物在酶活性中心的有效浓度大大增加，有利于提高反应速度； 另一方面，由于活性中心的立体结构和相关基团的诱导和定向作用，使底物分子中参与反应的基团相互接近，并被严格定