第一节 蛋白质结构与功能1.docVIP

第一节 蛋白质的结构与功能 一、氨基酸的基本结构 组成人体蛋白质的氨基酸都是 L-α-氨基酸（除甘氨酸） 二、氨基酸的分类 极性中性氨基酸（7个） 甘氨酸、丝氨酸、苏氨酸、半胱氨酸、酪氨酸、天冬酰胺、谷胺酰胺 非极性疏水性氨基酸（8个） 脯氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、甲硫氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、色氨酸 缬脯甲丙本色亮亮 酸性氨基酸（2个） 天冬氨酸、谷氨酸 天谷酸 碱性氨基酸（3个） 精氨酸、组氨酸、赖氨酸 组赖精碱 三、特殊氨基酸 甲硫氨酸又称蛋氨酸 半胱氨酸含巯基 四、肽键与肽链 在蛋白质分子中，氨基酸通过肽键连接形成肽。 肽键（—CO—NH—） 一分子氨基酸的a-COOH与另一分子氨基酸的a-NH2脱水缩合生成。 肽键是前羧后氨间的联合 肽键性质：具有双键性质，不可自由旋转 五、蛋白质的一级结构 概念：蛋白质的一级结构指多肽链 中氨基酸的排列顺序。 基本化学键：肽键 蛋白水解酶直接使一级结构破坏 六、蛋白质二级结构 概念：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。 主要的化学键：氢键 基本结构形式：a-螺旋、b-折叠、b-转角等 a-螺旋结构特点 1.多肽链主链围绕中心轴有规律螺旋形上升； 2.一般为右手螺旋； 3. 每3.6个氨基酸残基上升一圈； 4.侧链R基团伸向螺旋外侧，维持螺旋稳定的化学键为链内氢键。 1?4 记忆：右手拿一根麻花，一口咬掉3.6节 七、蛋白质的三级结构 概念：一条多肽链内所有原子的空间排布，包括主链、侧链构象内容。 肌红蛋白三级结构 八、蛋白质的四级结构 亚基：有些蛋白质由二条或二条以上具有独立三级结构的多肽链组成，其中每条多肽链称为一个亚基。 蛋白质四级结构：蛋白质分子中各亚基之间的空间排布及相互接触关系。 血红蛋白的四级结构 九、蛋白质的变性 次级键断裂→空间结构破坏→性质、功能改变 变性的实质 空间结构的破坏，不涉及一级结构的改变 少数蛋白质变性后，去除变性因素，可自发地缓慢地恢复其原有的构象及功能，称为蛋白质的复性。许多蛋白质变性时被破坏严重，不能恢复，称为不可逆性变性。 变性蛋白质的特性 （1）生物学活性丧失　　 （2）疏水基团暴露，溶解性显著降低 易沉淀，若在远离pI的pH环境，可不沉淀 因此：变性的蛋白不一定沉淀 沉淀的蛋白不一定变性 （3）扩散速度下降，溶液粘度增大 （4）易被蛋白酶水解 记忆：变性蛋白真不幸， 无活性，难溶解，粘度大，易水解 第二节 核酸的结构与功能 一、核酸的元素组成 P含量稳定，9-10%左右， 常用定磷法测定样品中核酸含量 二、核酸的基本组成单位—核苷酸 1. 碱基 DNA 胞嘧啶 C 、胸腺嘧啶 T 腺嘌呤 A 、鸟嘌呤 G RNA 胞嘧啶 C 、尿嘧啶 U 腺嘌呤 A 、鸟嘌呤 G 碱基组成规律：A T,G C [A]/[T] [G]/[C] [A]+[G] [T]+[C] 2. 戊糖 DNA：b-D-2-脱氧核糖 RNA：b-D-核糖 四、DNA的一级结构 五、DNA的二级结构形式-双螺旋结构 由整体—右手双螺旋（走向相反，长度相等）； 到细节—磷酸与脱氧核糖链形成的长链构成骨架 摆数字—每10个核苷酸旋转一周。 求稳定—氢键（A-T，两个氢键；G-C，三个氢键 ）。 六、DNA高级结构 三级结构 — 超螺旋结构 七、DNA理化性质 （一）核酸的紫外吸收峰在260nm处。 （二）DNA变性与复性 某些物理和化学因素作用下，维系DNA双螺旋的次级键（碱基之间的氢键）发生断裂，双螺旋DNA分子被解开成单链。 八、RNA概述 主要有三种RNA mRNA:携带遗传信息，蛋白质合成模板； tRNA:转运氨基酸； rRNA:和蛋白质一起构成核糖体。 2. 单链，链的局部可形成双链结构； 3. 三种RNA均在胞质中发挥功能。 九、信使RNA 真核细胞mRNA一级结构特点 1. 5’末端有帽式结构（m7GpppNm 2. 3’末端有一段长度30-200腺苷酸 构成的多聚腺苷酸的节段（polyA尾 。 3. 编码区中三个核苷酸构成一个密码子。 十、转运RNA 一级结构特点：分子量最小；3’-末端是-CCA tRNA二级结构的特点—三叶草形 tRNA三级结构的特点—倒“L”字母形 第三节 遗传信息的传递 一、DNA 的复制 1. 底物：dNTP （dATP，dGTP，dCTP，dTTP） 2. 模板：单链的DNA母链 3. 引物RNA：提供3’-OH作为DNA合成的起点 4. 延伸方向：5’ →3’ 5. 合成原则：A-T配对，C-G配对。 6. DNA聚合酶催化反应的特点： 需要模板DNA； 需要引物RNA; 延伸方向5’ →3’； 具有5’ →3’聚合酶活性；