9氨基酸代谢-生化甲-讲解章节-20141015要点.ppt

第一节蛋白质的营养作用 小结 蛋白质的生理功能 营养价值：营养必需氨基酸 蛋白质的消化、吸收和腐败 体内重要的转氨酶 第三节氨基酸的一般代谢 General Metabolism of Amino Acids 蛋白质的半寿期 half-life 蛋白质降低其原浓度一半所需要的时间，用t1/2表示。 （一）蛋白质以不同的速率进行降解 不同的蛋白质降解速率不同，降解速率随生理需要而变化。 一、体内蛋白质分解生成氨基酸 成人体内的蛋白质每天约有1%-2%被降解，主要是肌肉蛋白质。蛋白质降解产生的氨基酸，大约70%-80%被重新利用合成新的蛋白质。 1、蛋白质在溶酶体通过ATP-非依赖途径被降解 （二）真核细胞内蛋白质的降解有两条重要途径 2、蛋白质在蛋白酶体通过ATP-依赖途径被降解 依赖ATP和泛素 降解异常蛋白和短寿蛋白质 二、外源性氨基酸与内源性氨基酸组成氨基酸代谢库 食物蛋白质经消化吸收的氨基酸（外源性氨基酸）与体内组织蛋白质降解产生的氨基酸及体内合成的非必需氨基酸（内源性氨基酸）混在一起，分布于体内各处参与代谢，称为氨基酸代谢库 metabolic pool 。 氨基酸代谢概况： 合成 分解 嘌呤、嘧啶、肌酸等含氮 化合物 代谢转变 胺类 + CO2 脱羧基作用 脱氨基作用 消化吸收 其它含氮物质 非必需氨基酸 NH3 CO2+H2O 糖或脂类 α-酮酸 谷氨酰胺 尿素 食物蛋白质 组织蛋白质 血液氨基酸 组织氨基酸 氨基酸代谢库 三、氨基酸分解先脱氨基 脱氨基作用 指氨基酸脱去α-氨基生成相应α-酮酸的过程。 NH3 （一）氨基酸通过转氨基作用脱去氨基 转氨基作用 transamination 1.转氨基作用由转氨酶催化完成 在转氨酶 transaminase 的作用下，某一氨基酸去掉α-氨基生成相应的α-酮酸，而另一种α-酮酸得到此氨基生成相应的氨基酸的过程。 反应式 大多数氨基酸可参与转氨基作用，但赖氨酸、苏氨酸、脯氨酸、羟脯氨酸除外。 转氨酶的专一性强，不同氨基酸与α-酮酸之间的转氨基作用只能由专一的转氨酶催化。在各种转氨酶中，以L-谷氨酸和α-酮酸的转氨酶最为重要。 转氨酶 磷酸吡哆醛 （胺） ⑴丙氨酸氨基转移酶 ALT或GPT ⑵天冬氨酸氨基转移酶 AST或GOT alanine transaminase glutamic pyruvic transaminase aspartate acid transaminase glutamic oxaloacetic transaminase ALT CHNH2 COOH CH3 丙氨酸 C O + COOH COOH CH2 2 α-酮戊二酸 C O COOH CH3 丙酮酸 CHNH2 + COOH COOH CH2 2 谷氨酸 AST CH2 2 CHNH2 COOH COOH 谷氨酸 C O CH2 2 COOH COOH α-酮戊二酸 CHNH2 COOH COOH CH2 天冬氨酸 C O CH2 COOH COOH 草酰乙酸 + + 正常人各组织中ALT及AST 活性 单位/克湿组织 血清转氨酶活性，临床上可作为疾病诊断和预后的指标之一。 组 织 ALT AST 组 织 ALT AST 肝 44000 142000 胰 腺 2000 28000 肾 19000 91000 脾 1200 14000 心 7100 156000 肺 700 10000 骨骼肌 4800 99000 血清 16 20 2.各种转氨酶都具有相同的辅酶和作用机制 转氨酶的辅酶是磷酸吡哆醛 氨基酸 磷酸吡哆醛 α-酮酸 磷酸吡哆胺 谷氨酸 α-酮戊二酸 转氨酶 转氨酶 转氨基作用不仅是体内多数氨基酸脱氨基的重要方式，也是机体合成非必需氨基酸的重要途径。 通过此种方式并未产生游离的氨。 转氨基作用的生理意义 （二）L-谷氨酸通过L-谷氨酸脱氢酶催化脱去氨基 存在于肝、脑、肾中 辅酶为 NAD+ 或NADP+ GTP、ATP为其抑制剂 GDP、ADP为其激活剂 催化酶： L-谷氨酸脱氢酶 L-谷氨酸 NH3 α-酮戊二酸 NAD P + NAD P H+H+ H2O 转氨基偶联氧化脱氨基作用 氨基酸 谷氨酸 α-酮酸 α-酮戊二酸 H2O+NAD+ 转氨酶 NH3+NADH+H+ L-谷氨酸脱氢酶 此种方式既是氨基酸脱氨基的主要方式，也是体内合成非必需氨基酸的主要方式。 主要在肝、肾和脑组织进行。 转氨基作用与谷氨酸脱氢作用的结合被称作转氨脱氨作用（transdeamination） 联合脱氨基作用 苹果酸 腺苷酸 代