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生物化学课程重和难点
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生物化学课程重点和难点
(生物化学教学组)
天津商学院生物技术与食品科学学院
生物工程系
2005年9月
第一章 蛋白质的分子结构与功能
一,氨基酸:
1.结构特点:氨基酸(amino acid)是蛋白质分子的基本组成单位.构成天然蛋白质分子的
氨基酸约有20种,除脯氨酸为α-亚氨基酸,甘氨酸不含手性碳原子外,其余氨基酸均为L-α-
氨基酸.
2.分类:根据氨基酸的R基团的极性大小可将氨基酸分为四类:① 非极性中性氨基酸(8
种);② 极性中性氨基酸(7种);③ 酸性氨基酸(Glu和Asp);④ 碱性氨基酸(Lys,Arg和His).
二, 肽键与肽链:
肽键(peptide bond)是指由一分子氨基酸的α-羧基与另一分子氨基酸的α-氨基经脱水而
形成的共价键(-CO-NH-).氨基酸分子在参与形成肽键之后,由于脱水而结构不完整,称为氨基
酸残基.每条多肽链都有两端:即自由氨基端(N端)与自由羧基端(C端),肽链的方向是N端→C
端.
三,肽键平面(肽单位):
肽键具有部分双键的性质,不能自由旋转;组成肽键的四个原子及其相邻的两个α碳原子
处在同一个平面上,为刚性平面结构,称为肽键平面.
四,蛋白质的分子结构:
蛋白质的分子结构可人为分为一级,二级,三级和四级结构等层次.一级结构为线状结构,
二,三,四级结构为空间结构.
1.一级结构:指多肽链中氨基酸的排列顺序,其维系键是肽键.蛋白质的一级结构决定其
空间结构.
2.二级结构:指多肽链主链骨架盘绕折叠而形成的构象,借氢键维系.主要有以下几种类
型:
⑴α-螺旋:其结构特征为:①主链骨架围绕中心轴盘绕形成右手螺旋;②螺旋每上升一圈
是3.6个氨基酸残基,螺距为0.54nm;③ 相邻螺旋圈之间形成许多氢键;④ 侧链基团位于螺
旋的外侧.
影响α-螺旋形成的因素主要是:① 存在侧链基团较大的氨基酸残基;② 连续存在带相同
电荷的氨基酸残基;③ 存在脯氨酸残基.
⑵β-折叠:其结构特征为:① 若干条肽链或肽段平行或反平行排列成片;② 所有肽键的
C=O和N—H形成链间氢键;③侧链基团分别交替位于片层的上,下方.
⑶β-转角:多肽链180°回折部分,通常由四个氨基酸残基构成,借1,4残基之间形成氢
键维系.
⑷无规卷曲:主链骨架无规律盘绕的部分.
3.三级结构:指多肽链所有原子的空间排布.其维系键主要是非共价键(次级键):氢键,
疏水键,范德华力,离子键等,也可涉及二硫键.
4.四级结构:指亚基之间的立体排布,接触部位的布局等,其维系键为非共价键.亚基是
指参与构成蛋白质四级结构的而又具有独立三级结构的多肽链.
五, 蛋白质的理化性质:
2
1.两性解离与等电点:蛋白质分子中仍然存在游离的氨基和游离的羧基,因此蛋白质与氨
基酸一样具有两性解离的性质.蛋白质分子所带正,负电荷相等时溶液的pH值称为蛋白质的等
电点.
2.蛋白质的胶体性质:蛋白质具有亲水溶胶的性质.蛋白质分子表面的水化膜和表面电荷
是稳定蛋白质亲水溶胶的两个重要因素.
3.蛋白质的紫外吸收:蛋白质分子中的色氨酸,酪氨酸和苯丙氨酸残基对紫外光有吸收,
以色氨酸吸收最强,最大吸收峰为280nm.
4.蛋白质的变性:蛋白质在某些理化因素的作用下,其特定的空间结构被破坏而导致其理
化性质改变及生物活性丧失,这种现象称为蛋白质的变性.引起蛋白质变性的因素有:高温,高
压,电离辐射,超声波,紫外线及有机溶剂,重金属盐,强酸强碱等.绝大多数蛋白质分子的变
性是不可逆的.
六,蛋白质的分离与纯化:
1.盐析与有机溶剂沉淀:在蛋白质溶液中加入大量中性盐,以破坏蛋白质的胶体性质,使
蛋白质从溶液中沉淀析出,称为盐析.常用的中性盐有:硫酸铵,氯化钠,硫酸钠等.盐析时,
溶液的pH在蛋白质的等电点处效果最好.凡能与水以任意比例混合的有机溶剂,如乙醇,甲醇,
丙酮等,均可引起蛋白质沉淀.
2.电泳:蛋白质分子在高于或低于其pI的溶液中带净的负或正电荷,因此在电场中可以
移动.电泳迁移率的大小主要取决于蛋白质分子所带电荷量以及分子大小.
3.透析:利用透析袋膜的超滤性质,可将大分子物质与小分子物质分离开.
4.层析:利用混合物中各组分理化性质的差异,在相互接触的两相(固定相与流动相)之
间的分布不同而进行分离.主要有离
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