金属硫蛋白的生作用.docVIP

金属硫蛋白的生理作用 张俊燕 （化学化工学院 云南师范大学 昆明 650500） 摘要： 金属硫蛋白（MT）在1987年根据MT命名委员会规定，低分子量，6000-7000道尔顿，含有60~63个氨基酸残基；高金属含量，每个蛋白质分子可结合7~12个金属离子；氨基酸特征组成，半胱氨酸的含量占23%~33%，不含芳香族氨基酸和组氨酸独特的氨基酸序列结构，即半胱氨酸残基的分布有特征性分布的保守性很强；所有的半胱氨酸残基均为还原态出现，并以金属离子通过巯基结合，从而具有金属巯基化合物的光谱特性；具有金属硫醇簇结构。特征的蛋白质或多肽被称MT。(metaHothioneins，MT)是一类富含金属与巯基的非酶蛋白，广泛存在于生物界 它与“硬梆榔”的金属有着一种奇妙的 亲缘 关系．它能和许多金属元素结台成各种金属斑蛋白，所以又称为“重金属结台蛋白”。 二、金属硫蛋白的结构 现代生化丹1f『技术的应用．使研究者对MT 的分干结构有了较深捌的了解 不管从何种生物悼中分离出来的MT，分子量6000~7000，比一般蛋白质的分子量低，为低分子量蛋白质 哺乳动物的MT分子一般为61～62个氨基酸残基所组成的多肽链。其中含半胱氪酸20个，约占l／3；6～8个赖氪酸，7～10十丝氪酸 在氨基酸末端是单一的乙酰甲硫氪酸 在MT分子中，含有2个金属硫簇，分别螯合4个和3十二价金属离子。金属离子与半胱氪酸残基