临床医学《生物化学》学大纲.doc

《生物化学》 教学大纲 (供临床医学专业本科教学使用) 蚌埠医学院 生物化学与分子生物学教研室制定 二OO九年五月 蚌埠医学院 《 》课程教学大纲课程编号 课程名称： 生物化学 英文名称： 课程类型:总 学 时： 理论课学时： 实验学时： 适用对象: 一、课程性质、目的和任务 《生物化学》是医学教育中重要的基础课程研究内容已从五十年代的新陈代谢为中心转移到分子生物学为重点。为了适应当今基础医学各学科及临床医学的需要，除了解与医学有关的物质代谢，如糖代谢、脂代谢等能量代谢之外，更重要的是学好分子生物学的主要理论如核酸、蛋白等生物大分子的结构和功能，代谢调节机制基因表达调控等，同时联系临床的常见疾病，重点在分子水平上认识其病因，加深对其治疗原理的理解。《生物化学》分理论教学和实验教学。理论教学内容生物大分子的结构与功能、物质代谢及其调节、基因信息的传递和专题篇使学生掌握蛋白质、核酸、酶等生物大分子的结构、性质及功能；生物能量的产生及生物大分子前体的合成；遗传信息的储存、传递及表达等基本理论知识。为学习其它基础和临床医学课程毕业后医学实践工作及继续教育、辅助医学各学科的科研工作等奠定基础二、教学基本要求 大纲分三级要求：（１）重点掌握的内容，要求学生深刻理解和记忆，并能融贯通，举一反三；（２）要求熟悉的内容，要求在理解的基础上适当记忆；（３）其余部分作为一般了解和自学内容，要求能够理解或结合其他相关课程理解。本教学大纲可作为教师备课和讲课、学生学习、考试出题及检查教学质量的依据。教师应根据学生层次、文理科同学兼顾及其它具体情况安排教学过程。本大纲未涉及的生物化学相关内容，均为一般了解和自学内容。 三、教学内容及要求 【掌握】蛋白质的基本组成单位和平均含氮量。20种氨基酸的名称及三字母英文缩写符号。氨基酸的理化性质。蛋白质一级、二级、三级和四级结构的基本概念及维系其稳定的化学键，肽单元和蛋白质二级结构的主要类型，蛋白质超二级结构、模体、结构域、亚基、蛋白质等电点的概念，蛋白质变性作用及影响因素，蛋白质沉淀及维系蛋白质胶体溶液的稳定因素。 【熟悉】氨基酸的分类，肽的概念和基本结构，生物活性肽，蛋白质一级结构和空间结构与蛋白质功能之间的关系。蛋白质的紫外吸收作用。 【了解】蛋白质组学基本概念。分子病的概念。蛋白质分类，多肽链中氨基酸的序列分析，蛋白质空间结构测定。蛋白质的分离和纯化。 （三）第二章 核酸的结构与功能 【掌握】核酸的基本组成单位和核酸的水解产物。核酸分子中核苷酸的连接方式。DNA和RNA的一级结构和基本组成单位。DNA二级结构——双螺旋结构的概念和特点。基因和基因组的概念。mRNA、tRNA、rRNA的结构特点及功能。核酶的概念。核酸的紫外吸收作用。DNA的变性与复性。DNA的增色效应和解链温度的概念。 【熟悉】 DNA的超螺旋结构。核酸的分子杂交。 【了解】 DNA结构的多样性。RNA组学、snmRNA的种类及功能。核酸酶的种类及作用。 (四) 第三章 酶 【掌握】酶、单纯酶及结合酶的概念，酶的分子组成，酶蛋白和辅因子的作用。必需基团和酶活性中心的概念。同工酶的概念，乳酸脱氢酶同工酶的组成及组织器官分布。酶促反应的特点，酶促反应特异性的类型，影响酶促反应速度的因素，米氏方程及Km的意义。酶的抑制作用：不可逆抑制作用和可逆性抑制作用（竞争性抑制作用、非竞争性抑制作用、反竞争性抑制作用）的基本概念、原理及意义，三种可逆性抑制作用的特征曲线及动力学参数的变化。变构酶、酶共价修饰的概念和特点，酶原与酶原激活的概念、机理及意义。 【熟悉】辅因子与金属离子和维生素之间的关系。酶促反应的机理——诱导契合学说。 【了解】米氏方程的推导，Km值与Vmax值的测定。酶活性的测定，酶含量的调节。酶的分类与命名，酶与医学的关系。 (五) 第十八章 维生素与微量元素 【掌握】维生素的概念和分类。B族维生素（B1、B2、PP、泛酸、生物素、B6、叶酸、B12）的生化作用。B族维生素、辅酶、酶三者之间的关系。维生素C的性质与功能。 【熟悉】辅酶在酶促反应中的作用，脂溶性维生素的作用，维生素缺乏症。 【了解】维生素的化学结构。钙、磷代谢。微量元素的代谢与作用。 (六) 第四章 糖代谢 【掌握】糖分解代谢的主要途径。糖酵解（概念，反应部位，反应过程，关键酶及限速酶，主要反应步骤，生理意义）。底物水平磷酸化的概念及有关反应。糖有氧氧化（概念，反应阶段，进行部位，关键酶，丙酮酸脱氢酶复合体的组成及作用，三羧酸循环的概念、反应过程、关键酶及限速酶、生理意义，有氧氧化过程中ATP的生成）。磷酸戊糖途径（概念，反应