钙网蛋白的结构、功能与进化.docVIP

钙网蛋白的结构、功能与进化 　　摘 要：钙网蛋白（calreticulin，CRT）是一种滞留于内质网的可溶性Ca2+结合蛋白，有N-、P-、C-三个结构功能域，具有分子伴侣和调节Ca2+的稳态等多种生物学功能。近来研究发现，CRT对凋亡细胞的识别和清除发挥重要作用。同源性分析表明CRT的进化高度保守。本文简要概述了CRT的结构、功能及进化的研究进展。 　　关键词：钙网蛋白 生物学功能 细胞凋亡 进化 　　中图分类号：Q9 文献标识码：A 文章编号：1672-3791（2013）06（a）-0226-02 　　钙网蛋白（Calreticulin，CRT）是由oswald和maclennan 1974年第一次分离得到，1989年smith和koch、fliegel等人分别通过分子克隆方法得到CRT的cDNA序列。自此，CRT在很多实验室得到广泛研究。迄今为止，在脊椎动物、无脊椎动物和高等植物中均分离得到CRT的cDNA序列。而在酵母菌和原核生物中目前认为不存在CRT基因。 　　1 CRT的组成和结构 　　CRT是非肌肉细胞内质网中的主要钙结合蛋白，由单基因编码，含有一个氨基末端信号肽序列和一个羧基末端内质网滞留信号序列（KDEL）。这些特殊的氨基酸序列能够确保CRT进入和滞留在内质网中。序列预测表明，CRT有一个或多个非保守的N-连接型糖基化位点，N-末端功能域有三个保守的