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1. 等电点蛋白质溶液处于某- pH值时其分子解离成正负离子的趋势相等成为兼性离子此时该溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。 2.变构效应： 某些物质（变构剂）能与酶分子上的非催化部位结合，诱导酶蛋白分子构象发生改变，从而改变酶的活性 3. 脂肪动员： 脂肪细胞内贮存的脂肪在脂肪酶的作用下逐步水解释放出脂肪酸和甘油供其它组织利用此过程称为脂肪动员 4.一碳单位： 是指某些氨基酸代谢产物含有一个碳原子的基因，如甲基（-CH3）、亚甲基（-CH2-）、次甲基（-CH=）、亚胺甲基（-CH=NH2）、甲酰基（-CHO）等 5.酶的化学修饰： 酶蛋白肽链上的某些基因，在另一种酶的催化下发生可逆的共价修饰，从而引起酶活性改变，这种调节称为酶的化学修饰，其中磷酸化的最常见的重要修饰方式 6. 碱基互补核酸分子中腺嘌呤与胸腺嘧啶鸟嘌呤与胞嘧啶总是通过氢键相连形成固定的碱基配对这称为碱基互补。 7. 酶的特异性一种酶只能催化一类化合物或一定化学键促进一定的化学反应生成一定的产物这种现象称为酶的特异性或专一性。 8.酶的竞争性抑制作用： 抑制剂与底物结构相似，共同竞争酶的活动中心，作用的强弱（大小）取决两者的相对浓度 9.蛋白质的腐败作用： 肠道细菌对消化道的蛋白质或蛋白质的消化产物的分解作用称为腐败作用，其产物大多有害 10.脂肪酸的β-氧化： 脂肪酸分解代谢的主要方式，它包括脱氢，加水，再脱氢及硫解4个步骤。因主要从脂肪酸的β-位碳原子上脱氢（即氧化）而得名。活化的脂肪反复进行β-氧化。产物是乙酰CoA 11. 联合脱氨基作用由转氨酶催化的转氨基作用和L一谷氨酸脱氢酶催化的谷氨酸氧化脱氨基作用联合进行称联合脱氨基作用。 12. 限速酶是指在整条代谢通路中催化反应速度最慢的酶它不但可以影响整条代谢途径的总速度而且还可改变代谢方向。 13. 蛋白质变性在某些理化因素作用下使蛋白质空间结构和次级键受到破坏丧失原有的理化性质和生物学性质这称为蛋白质变性。 14. 酶原的激活无活性的酶原在一定条件下能转变成有活性的酶此过程称为酶原的激活。 15. 基因工程：就是应用酶学的方法，在体外将各种来源的遗传物质——同源的或异源的、原核的或真核的、天然的或人工合成的DNA与载体DNA结合成一复制子，继而通过转化或转染等导入宿主细胞，生长、筛选出含有目的基因的转化子细胞 16. 同工酶：在不同组织细胞内存在一组催化相同的化学反应，而分子结构、理化性质和免疫学性质不同的酶，称同工酶。如乳酸脱氢酶可分为LDH、LDH2直至LDH5。 17. 载脂蛋白：是构成血浆脂蛋白的蛋白质部分，总共有5类。基本功能是运载脂类物质及稳定脂蛋白的结构，某些载脂蛋白还具有激活代谢酶，识别受体等功能 18糖异生作用：非糖物质（如乳酸、甘油、生糖氨基酸等）在肝内生成葡萄糖的过程称为糖异生作用 19. 密码子：mRNA分子中每相邻三个核苷酸编成一组，在蛋白质合成时，代表某一种氨基酸称为密码子 20. 糖酵解：糖酵解是指葡萄糖或糖原经过一系列反应生成乳酸的过程。 21必需氨基酸：组成蛋白质的氨基酸有廿种，其中八种是人体需要而不能自行合成，必须由食物供给的，称为必需氨基酸 22. 必需脂肪酸：构成脂类的脂肪酸，大多能在体内合成。有些不饱和脂肪酸不能在体内合成，必须由食物供给，称之为必需脂肪酸 23.. 核酸的变性：在某些理化因素作用下，核酸分子中的氢键断裂，双螺旋结构松散分开，理化性质改变，失去原有的生物学活性即称为核酸的变性 24.. 逆转录：一些病毒分子中，RNA也可以作为模版，指导DNA的合成，这种遗传信息传递的方向与转录过程相反，称为逆转录 25. 胆汁酸的肝肠循环：由肠道重吸收的胆汁酸经过门静脉入肝，在肝脏中游离胆汁酸又转变为结合胆汁酸，并同新合成的胆汁酸一起再次排入肠道，此循环过程为胆汁酸的肝肠循 26杂交：不同来源的核酸变性后，合并在一起进行复性，只要这些核酸分子核苷酸序列中含有可以形成碱基互补配对的片段，则彼此之间可形成局部双链，即杂化双链，这个过程称为杂交。 27. 酶的活性中心：酶分子中与酶活性直接有关的必需基团相对集中并构成一定空间构象，直接参与酶促反应的区域称酶的活性中心 28.. 冈崎片断：在随从链合成过程中，先合成的是较短的DNA片断，称为冈崎片断 29.Tm值核酸在加热变性过程中在260nm紫外光吸收值达到最大值的so%时的温度。称为核酸的解链温度或变性温度用Tm表示。 30. 31. 酶的必需集团：酶的本质是蛋白质，在某一区域，集中了与酶活性密切相关的集团，称为酶的必需集团 32. 葡萄糖耐量人体处理所给予葡萄糖的能力称为耐糖现象糖耐量试验是判断机体有无代谢异常的重要指征。 33. 氧化磷酸化：代谢物脱氢经