GDMC生物化学教学大纲预案.doc

第一部分 生物化学第1章 绪 论熟悉“生物化学”的概念及其与“分子生物学”的关系。了解生物化学的发展简史、当代生物化学研究的主要内容及生物化学与医学的紧密联系。熟悉本教材的主要内容及讲授安排。第2章 蛋白质的结构与功能学习内容： 一、蛋白质的分子组成1．氨基酸的结构与分类 各类氨基酸的结构、重要理化性质 2．肽键与肽链 肽键、肽及氨基酸残基的概念、一些重要生物活性肽3．蛋白质的分类 二、蛋白质的分子结构1．蛋白质一级结构概念 概念及重要性2．蛋白质二级结构概念 肽单元、α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规则卷曲、模体、侧链对二级结构形成的影响3．蛋白质三级结构概念 结构域、分子伴侣 4．蛋白质四级结构概念 三、蛋白质结构与功能的关系1．蛋白质一级结构与功能关系 一级结构是空间构象的基础、一级结构与功能的关系2．蛋白质空间结构与功能关系 肌红蛋白和血红蛋白分子结构、变构效应、构象改变与疾病四、蛋白质的理化性质及分离纯化1．蛋白质的理化性质 两性电离、胶体性质、变性、沉淀和凝固、紫外吸收、呈色反应：茚三酮反应、双缩脲反应2．蛋白质的分离纯化 透析及超滤法、丙酮沉淀、盐析及免疫沉淀、电泳、层析、超速离心3．蛋白质氨基酸序列分析 基本方法及步骤 学习要求： 一、掌握蛋白质的基本组成单位——20种L-α-氨基酸，氨基酸的通式与结构特点，熟悉氨基酸分类。掌握氨基酸的两性解离和紫外吸收性质。掌握肽键、肽及氨基酸残基的概念。了解生物活性肽，蛋白质的分类。二、掌握蛋白质的分子结构，包括肽单元、肽平面及一级、二级结构（α-螺旋、β-折叠），三级、四级结构（亚基）概念和维持键。掌握模体、结构域和分子伴侣概念。熟悉β-转角和无规则卷曲结构。了解侧链对二级结构形成的影 响。三、熟悉蛋白质各级结构与功能关系。熟悉血红蛋白的分子结构，血红蛋白空间结构与运氧功能关系。掌握协同效应、别构效应的概念。了解蛋白质一级结构与物种进化的关系，“分子病”的概念。四、掌握蛋白质两性电离、亲水胶体、变性与复性、紫外吸收等性质及相关概念，了解沉淀与凝固、呈色反应。熟悉蛋白质分离纯化方法和原理。了解多肽链氨基酸测序的原理及步骤。第4章 酶 学习内容： 一、酶的分子结构与功能 1．酶的分子组成 酶的概念、分类及辅助因子 2．酶的活性中心 概念、功能基团及来源 二、酶促反应的特点与机制 1．酶促反应的特点 高效催化作用、酶的专一性、酶促反应的可调节性 2．酶促反应的机制 酶-底物复合物的形成与诱导契合假说、临近效应、多元催化、表面效应 三、酶反应动力学 1．底物浓度对反应速度的影响 米-曼氏方程式、Km与Vm的意义及测定 2．酶浓度对反应速度的影响 底物浓度饱和，反应速度与酶浓度成正比 3．温度对反应速度的影响 最适温度 4．pH对反应速度的影响 最适pH5．抑制剂对反应速度的影响 不可逆抑制，可逆抑制：竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制 6．激活剂对反应速度的影响 概念及影响 7．酶活性测定 测定方法、酶活性单位 四、酶的调节 1．酶活性调节 变构效应和协同效应，酶的共价修饰，酶原的激活 2．酶含量调节 酶蛋白合成的诱导与阻遏、酶降解的调控 3．同工酶概念 概念、一些重要同工酶 五、酶的命名与分类 1．酶的命名 命名原则 2．酶的分类 六大类 六、酶与医学关系 1．酶与疾病关系 发生、诊断与治疗 2．酶在医学中的应用 酶作为试剂用于临床检验和科学研究、酶作为药物用于临床治疗及酶的分子工程 学习要求： 一、掌握酶、核酶的概念，酶的专一性及分类。掌握结合酶、辅酶与辅基的概念。掌握活性中心、必需基团的概念。熟悉结合酶中辅酶、金属离子的作用。 二、掌握酶促反应特点。熟悉诱导契合假说，酶-底物中间复合物学说。了解临近效应、多元催化、表面效应。 三、掌握底物浓度对反应速度的影响，包括米-曼氏方程式、Km和Vmax概念及意义。熟悉Km和Vmax的测定方法。了解米-曼氏方程式的推导过程。 四、掌握最适pH，最适温度的概念并了解其原理。掌握不同类型可逆抑制作用的概念、特点，Km和Vmax的变化。熟悉不可逆抑制剂、激活剂的概念和特点。 五、掌握酶活性单位的定义，了解酶活性测定方法。 六、掌握关键酶、变构酶的概念，熟悉协同效应。了解酶活性变构调节的机理、共价修饰的概念。 七、掌握酶原、酶原激活的概念、同工酶的概念。熟悉LD和CK同工酶检测的临床意义。了解酶共价修饰调节概念，蛋白合成诱导、阻遏和酶降解对酶活性的调控。 八、了解酶的命名与分类，了解酶与医学的关系。 第5章 维生素 学习内容： 一、脂溶性维生素 脂溶性维生素A、D、E、K 它们的化学结构特点、来源、生理作