第3章酶(免费阅读).pptVIP

第 三 章 酶 主 要 内 容 酶的分子结构与功能 酶的工作原理 酶促反应动力学 酶的调节 1926年，Sumner首次从刀豆中提纯出脲酶结晶 ，证实酶的蛋白质本质。获1946年的诺贝尔化学奖 酶的概念 目前将生物催化剂分为两类: 酶 、 核酶（脱氧核酶） 第一节酶的分子结构与功能 酶的不同形式 单体酶：仅具有三级结构的酶。 寡聚酶：由多个相同或不同亚基以非共价键连接组成的酶。 多酶体系：由几种不同功能的酶彼此聚合形成的多酶复合物。 多功能酶或串联酶：一些多酶体系在进化过程中由于基因的融合，多种不同催化功能存在于一条多肽链中。 一、 酶的分子组成 金属离子是最多见的辅助因子 小分子有机化合物是一些化学性质稳定的小分子物质： 二、酶的活性中心 酶的活性中心与底物结合 活性中心内的必需基团 三、同工酶 第二节酶的工作原理 在反应前后没有质和量的变化； 只能催化热力学允许的化学反应； 能缩短反应达到平衡所需的时间，而不能改变平衡点； 对可逆反应的正反两个方向都具有的催化作用。 （一）酶的催化效率极高 一种酶仅作用于一种或一类化合物，或一定的化学键，催化一定的化学反应并生成一定的产物。 1. 绝对特异性(absolute specificity)： 只能作用于特定结构的底物，进行一种专一的反应，生成一种特定结构的产物 。 2. 相对特异性(relative specificity)： 作用于一类化合物或一种化学键。 3. 立体结构特异性(stereospecificity)： 作用于立体异构体中的一种。 二、酶催化作用机制 第三节酶促反应动力学 酶促反应动力学： 研究各种因素对酶促反应速率的影响，并加以定量的阐述。 影响因素包括： 酶浓度、底物浓度、pH、温度、抑制剂、激活剂等。 一、底物浓度对反应速率影响 单底物、单产物反应； 酶促反应速率一般在规定的反应条件下，用单位时间内底物的消耗量和产物的生成量来表示； 反应速率取其初速率，即底物的消耗量很小（一般在5﹪以内）时的反应速率； 底物浓度远远大于酶浓度。 中间产物 Km的意义: Vmax （三）Ｋm值的测定 二、酶浓度对反应速度的影响 当[S]＞＞[E]，酶可被底物饱和的情况下，反应速度与酶浓度成正比: Vmax = K3 [E] 三、温度对反应速度的影响 1. 双重影响 温度升高,酶促反应速度升高 酶本质是蛋白质，温度升高，可引起酶的变性，从而反应速度降低 酶催化活性最高时反应体系的pH称为酶促反应的最适pH (optimum pH) 最适pH不是酶的特征性常数，它受底物浓度、缓冲液种类与浓度、以及酶纯度等因素的影响。 五、抑制剂对酶促反应速度的影响 （一）不可逆性抑制作用 概念： （二） 可逆性抑制作用 抑制剂通常以非共价键与酶或酶-底物复合物可逆性结合，使酶的活性降低或丧失；抑制剂可用透析、超滤等方法除去。 2.非竞争性抑制作用 3. 反竞争性抑制 六、激活剂对反应速度的影响 激活剂(activator)： 第四节 酶的调节 （一）变构酶通过变构调节酶的活性 （二）酶的共价修饰调节 某些酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性，此过程称为共价修饰。 二、 酶含量的调节 （一）酶蛋白合成的诱导和阻遏 诱导作用(induction) 阻遏作用(repression) （二）酶降解的调控 第五节  酶的命名与分类 酶在临床医学上的应用 酶与疾病的发生： 酶缺陷或酶抑制均能引起疾病。 酶与疾病的诊断： 血清酶活性的测定对疾病的诊断、治疗评价和预后判断具有重要意义。 酶与疾病的治疗： 酶可作为药物治疗疾病。 酶与医学研究： 酶可作为试剂用于临床检验；可作为工具用于科学研究。 1. 酶分子组成，酶蛋白与辅助因子的作用及关系；酶活性中心的概念及组成； 酶与一般化学催化剂相比其共性及特性； 米曼氏方程式，Km的意义； 举例说明不可逆性抑制的特点； 比较竞争性抑制与非竞争性抑制的特点，举例说明竞争性抑制作用的临床应用；磺胺类药物的抑菌机制； 酶活性调节的主要方式和特点； 以胰蛋白酶原激活为例，说明酶原激活的实质、机制与生物学意义； 同工酶的概念及应用。 + I EI E + S E + P ES I S + + + E S I ES EI P E E 1. 竞争性抑制