第二章生物化学 蛋白质上课件.pptVIP

pH pI时，氨基酸带正电荷，向负极移动。 　 pH = pI时，氨基酸净电荷为零 pH pI时，氨基酸带负电荷，向正极移动。 几种生物活性肽 1. 谷胱甘肽(glutathione, GSH) 赖氨酸的滴定曲线 茚三酮反应: 蓝紫色，最大吸收峰在波长570nm，氨基酸定性定量分析。 2、氨基酸的化学性质 Pro:亮黄色 λmax＝440nm Sanger反应（2，4-二硝基氟苯） （DNP氨基酸） 弱碱 （DNFB，Sanger试剂） 黄色 DNP-AA 丹磺酰氯（DNS-Cl：5—二甲基氨基萘-1-磺酰氯）常用于多肽链—NH2末端氨基酸的标记和微量氨基酸的定量测定。 N Gly—Ala—Ser—Leu—Phe C→ DNS—Gly—Ala—Ser—Leu—Phe C 水解 DNS—Gly、 Ala、 Ser、 Leu、 Phe DNS-AA在紫外光激发后发黄色荧光。 Edman反应（苯异硫氰酸酯 PITC） 第三节　蛋白质的结构 一、蛋白质的结构层次 蛋白质是由一条或多条多肽(polypeptide)链以特殊方式结合而成的生物大分子。 一级结构（AA序列） 二级结构 三级结构 四级结构（聚合体） 空间结构 * 二、蛋白质的一级结构(共价结构） 肽(peptide):是由一个AA的α-羧基与另一个AA的α-氨基缩合脱水而形成的化合物。 肽键(peptide bond)：是由一个氨基酸的?-羧基与另一个氨基酸的?-氨基脱水缩合而形成的酰胺键。 肽链的书写及命名 书写：把含自由α-氨基的AA一端放左边（称为N-末端 或氨基末端）；把含自由α-羧基AA放在右边（称 为C-末端或羧基末端）。 命名：从肽链的N-末端开始，按照AA在肽链中顺序逐一 称为某氨基酰某氨基酰······某氨基酸。 如上面的肽称为：丙氨酰甘氨酰酪氨酰谷氨酸 CH2 H2N-CH-C-NH-CH-C-NH-CH-C-NH-CH-COOH CH3 = — O — H = O — CH2 — — OH = O — — CH2 — COOH LOGO 第二章　蛋白质 第二节 氨基酸 第三节 蛋白质的结构 第四节 蛋白质结构与功能的关系 第一节 蛋白质在生命活动中的作用 第五节 蛋白质的溶解性质及分离鉴定 第一节? 蛋白质在生命活动中的作用 一、蛋白质的概念 蛋白质(protein):是由氨基酸(amino acids)通过肽键(peptide bond)相连形成的高分子含氮化合物。 二、蛋白质的分类 按组成分为：简单蛋白质　结合蛋白质 按分子形状和溶解度分为： 　　　纤维状蛋白质 球状蛋白质 3.按功能分：酶、转运蛋白、贮存蛋白、运动蛋白、结构蛋白、防御蛋白、调节蛋白等。 三、蛋白质的元素组成 碳 50% 氢7% 氧23% 氮16% 硫 0-3% 微量的磷、铁、铜、碘、锌、钼 凯氏定氮：样品中蛋白质的含量 (%) = 每克样品含氮克数× 6.25×100 1/16% 蛋白质系数 四、? 蛋白质在生命活动中的作用 1． 酶 2．结构成分（胶原蛋白、α-角蛋白、丝心蛋白） 3．贮藏（卵清蛋白、酪蛋白、种子蛋白） 4．转运（血红蛋白、血清清蛋白、电子传递体） 5．运动（肌肉收缩的肌球蛋白、肌动蛋白） 6．接受、传递信息（受体蛋白，味觉蛋白） 7．调节（胰岛素、生长激素） 8．防御和进攻（免疫球蛋白、抗冻蛋白、溶血蛋白） 蛋白质的一些功能 一、? 蛋白质的水解：(完全水解和不完全水解） 酸水解：色氨酸破坏，天冬酰胺、谷胺酰胺脱酰胺基 碱水解：消旋，色氨酸稳定 酶水解：水解位点特异，用于一级结构分析。 第二节 氨基酸—组成蛋白质的基本单位 自然界中的氨基酸有300余种，组成生物体蛋白质的氨基酸有20种。 α-氨基酸 侧链 左旋　–　　　右旋　+ 旋光性：旋光物质使平面偏振光的偏振面发生旋转的能力称旋光性或旋光度。 起偏镜 检偏镜 一定条件下旋光度与待测液浓度和偏振光 通过待测液的路径长度的乘积成正比。 Thr（苏）和Ile（异）有四种立体异构体。其余 17种氨基酸有两种光学异构体：L型、D型。 构成蛋白质的氨基酸均属L-型。 Gly：一种构型，无旋光性； 按R基的极性性质分类： 非极性氨基酸 极性不带电荷的氨基酸 酸性氨基酸 碱性氨基酸 二、氨基酸的种类和结构 氨基酸的分类 结构 名称