13助产生物化学大纲.docVIP

《生物化学》课程教学大纲 课程名称：生物化学 开课学期：第一学期 总学时数：30学时 课程类型：B类（理论+实验课） 适用专业：三年制专科助产专业 课程性质：必修课 一、课程性质、目的及任务 课程性质： 生物化学即生命的化学，它在分子水平上探讨生命的本质，是研究生物体的化学组成及化学变化规律的科学。医学生物化学主要研究人体的生物化学，它是一门重要的医学基础课程。近来年，生物学、微生物学、免疫学、生理学和病理学等基础医学学科的研究均深入到分子水平，并应用生物化学的理论和技术解决各个学科的问题。同样，生物化学与临床医学的关系也很密切。近代医学的发展经常运用生物化学的理论和方法来诊断、治疗和预防疾病，而且许多疾病的机理也需要从分子水平上加以探讨。生物化学课程为其它医学基础课程和临床医学课程提供必要的理论基础，是医学各专业的必修课。本门课程分为理论教学和实验教学两大部分，二者是有机的统一体。 目的和任务： 本课程适应医科类各专业的学生学习，通过本课程的学习，使学生理解生物大分子的结构与生理功能，以及两者之间的关系；理解生物体重要物质代谢的基本途径、主要生理意义、调节以及代谢异常与疾病的关系；理解各组织器官的代谢特点及它们在医学上的意义。 二、课程内容及基本要求 第一章 绪论 【基本要求】 1.了解生物化学发展史。 2.熟悉生物化学课程在医学中的重要地位。 3.掌握生物化学课程研究的主要内容。 【基本内容】 1.生物化学的内容 2.生物化学发展简史 3.生物化学与医药学关系 蛋白质的结构与功能 【基本要求】 1.了解氨基酸的分类。影响-螺旋形成和稳定因素。蛋白质变性在医学上的应用。蛋白质的分类。 2.熟悉常见的几种生物活性肽。结构域的概念，蛋白质的结构与功能的关系。电泳、透析的原理。 3.掌握蛋白质元素组成及基本组成单位，氨基酸的结构特点及理化性质，肽、肽键、多肽、生物活肽的概念。蛋白质分子的一，二，三，四级结构概念以及维系各级结构稳定的作用力，α-螺旋、β-折叠、β-转角、不规则卷曲几种结构的特点。蛋白质的各种理化性质，蛋白质的等电点、蛋白质的变性、沉淀与凝固的概念。 【基本内容】 1.蛋白质的分子组成 2.蛋白质的分子结构 3.蛋白质的理化性质 4.蛋白质的分类 第三章 核酸结构与功能 【基本要求】 1.了解DNA结构的多样性；小分子核内RNA的生物学作用；核酸的一般理化性质，核酸的紫外线吸收；核酸复性与分子杂交的应用。 2.熟悉游离存在的核苷酸和环腺苷酸（CAMP）与环鸟苷酸（CGMP）；比较原核生物与真核生物的核糖体组成。 3.掌握碱基、戊糖的结构，原子编号，英文字母符号；核苷的形成、种类与核苷的命名；核苷酸的结构、命名及英文字母符号；核酸中核苷酸连接方式；DNA一级结构的定义、链的方向；DNA双螺旋结构模型的要点；环状双螺旋DNA的超级结构—超螺旋结构；染色体的基本单位——核小体的结构；DNA的功能；mRNA的结构特点与功能；tRNA的结构特点与功能rRNA的功能；核酶的定义与作用；DNA变性、复性、TM值、分子杂交的概念；变性的本质、结果监测指标、TM值与碱基组成的关系。 【基本内容】 1.核酸的化学组成 2.DNA的结构与功能 3.RNA的结构与功能 4.核酸的理化性质 第五章 酶 【基本要求】 1.了解酶的命名；酶活性的测定、酶与临床医学的关系。 2.熟悉B族维生素与辅酶的关系，金属酶与金属结合酶及结合酶中金属离子的作用；酶的分类；酶催化作用与活化能的关系，酶-底物复合物的形成、诱导契合假说。酶原激活的机理及生理意义，乳酸脱氢酶（LDH）同工酶的组成不可逆性抑制的特点及不同类型可逆性抑制作用的方式及特点。 3.掌握酶的概念和化学本质。单纯酶、结合酶、全酶、酶蛋白、辅助因子的概念，辅酶与辅基的概念，酶促反应中酶蛋白和辅酶的作用；酶的活性中心、必须基团的概念及种类。酶原，同工酶、关键酶或限速酶以及变构调节、化学修饰的概念。酶的活性中心与催化作用的关系，同工酶测定的意义；影响酶促反应速度的因素。底物浓度对反映速度的影响，米曼氏方程、米氏常数（Km））α-磷酸甘油穿梭及苹果酸-天冬氨酸穿梭。高能键及高能化合物的概念；ATP-ADP循环；加单氧酶的作用。 3.掌握生物氧化的概念及特点；生物氧化过程中的生成方式。呼吸链的概念，呼吸链的组成成分及各成分的功能。线粒体内两条重要呼吸链组成成分及排列顺序。底物水平磷酸化、氧化磷酸化的概念；NADH及FADH氧化呼吸链氧化磷酸化偶联部位。 【基本内容】 1.概述 2.呼吸链与氧化磷酸化 3.其他氧化体系 第七章 糖代谢