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第一章蛋白质化学蛋白质是由许多不同的α-氨基酸按一定的序列通过酰胺键（肽键）缩合而成的，具有较稳定的构象并具有一定生物功能的大分子。蛋白质的元素组成C（50~55%）、H（6~8%）、O（20~23%）、N（15~18%）（S、P、Cu、Fe、Mo、I）氮含量平均：16％――凯氏定氮法氨基酸是蛋白质基本组成单位。所有蛋白质都由20种氨基酸组成（19种氨基酸和1种亚氨基酸）。氨基（-NH3+），羧基（-COOH），H原子，可变的（R基团）结合到α碳原子上具有两种立体异构体[D-型和L-型] 具有旋光性[左旋（-）或右旋（+）]氨酸：甘氨酸Gly G；丝氨酸Ger S；丙氨酸Gla A；苏氨酸Thr T；缬氨酸Val V；异亮氨酸Ile I；亮氨酸Leu L；酪氨酸Tyr Y；苯丙氨酸Phe F；组氨酸His H；脯氨酸Pro P；天冬氨酸Asp D；甲硫氨酸Met M；谷氨酸Glu E；色氨酸Trp W；赖氨酸Lys K；半胱氨酸Cys C；精氨酸Arg R。酰胺：天冬酰胺Asn N；谷酰胺Gln Q。按R基的极性分类非极性氨基酸：Ala、Val、Leu、Ile、Phe、Trp、Met、Pro极性氨基酸：带正电Arg、Lys、His 带负电Asp、Glu不带电荷的极性氨基酸：Ser、Thr、Asn、Gln、Cys、Gly、Tyr中性氨基酸（一氨基一羧基）Gly、Ala、Val、Leu、Ile酸性氨基酸：Asp、Asn、Glu、Gln(一氨基二羧基)碱性氨基酸：Arg、Lys(二氨基一羧基)必须氨基酸：动物体不能合成或合成数量少不能满足机体需要，必须从每日膳食中供给一定数量，否则就不能维持机体氮平衡的氨基酸。人类的必须氨基酸有8种，包括亮氨酸、异亮氨酸、赖氨酸、甲硫氨酸、苯丙氨酸、苏氨酸、色氨酸和缬氨酸。非必须氨基酸（人类）：甘氨酸、丙氨酸、丝氨酸、谷氨酸、谷氨酰胺、甲硫氨酸、脯氨酸、精氨酸、天冬氨酸、天冬酰胺、酪氨酸和半胱氨酸。氨基酸两性解离和等电点氨基酸在水溶液中或在晶体状态时都以离子形式存在，在同一个氨基酸分子上带有能放出质子的—NH3+正离子和能接受质子的—COO-负离子，为两性电解质。调节氨基酸溶液的pH，使氨基酸分子上的—+NH3基和—COO-基的解离程度完全相等时，即所带净电荷为零，此时氨基酸所处溶液的pH值称为该氨基酸的等电点（pI）。茚三酮反应：生成蓝紫色物质，用于氨基酸的定性或者定量测定（Pro产生黄色物质）。在570nm（蓝紫色）或440nm（黄色）定量测定（几μg）。Folin一酚反应肽是由两个或两个以上的氨基酸通过肽键连接而形成的化合物——一个氨基酸的α-羧基和另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而成的化合物。氨基酸之间脱水后形成的键称肽键。肽链写法：游离α-氨基在左，游离α-羧基在右，氨基酸之间用“-”表示肽键。H2N-丝氨酸-亮氨酸-苯丙氨酸-COOHSer-Leu-Phe（S-L-F）十个氨基酸以下寡肽多个氨基酸多肽一级结构就是蛋白质分子中氨基酸残基的排列顺序，即氨基酸的线性序列。在基因编码的蛋白质中，这种序列是由mRNA中的核苷酸序列决定的。一级结构中包含的共价键,主要指肽键和二硫键蛋白质的空间结构（构象、高级结构）——蛋白质分子中所有原子在三维空间的排列分布和肽链的走向。蛋白质构象稳定的原因：1）酰胺平面；2）R的影响。蛋白质的二级结构——指蛋白质多肽链本身的折叠和盘绕方式α-螺旋（α-helix）结构要点：1）螺旋的每圈有3.6个氨基酸，螺旋间距离为0.54nm，每个残基沿轴旋转100°。2）每个肽键的羰基氧与远在第四个氨基酸氨基上的氢形成氢键（hydrogen bond），氢键的走向平行于螺旋轴，所有肽键都能参与链内氢键的形成。3)R侧链基团伸向螺旋的外侧。右手螺旋：天然蛋白质中的α－螺旋多为此型。β-折叠结构是一种肽链相当伸展的结构。肽链按层排列，依靠相邻肽链上的羰基和氨基形成的氢键维持结构的稳定性。肽键的平面性使多肽折叠成片，氨基酸侧链伸展在折叠片的上面和下面。β-转角（β-turn）为了紧紧折叠成紧密的球蛋白，多肽链常常反转方向，成发夹形状。一个氨基酸的羰基氧以氢键结合到相距的第四个氨基酸的氨基氢上。自由回转没有一定规律的松散肽链结构。酶的活性部位。超二级结构是指若干相邻的二级结构中的构象单元彼此相互作用，形成有规则的，在空间上能辨认的二级结构组合体。是蛋白质二级结构至三级结构层次的一种过渡态构象层次。结构域是球状蛋白质的折叠单位。多肽链在超二级结构的基础上进一步绕曲折叠成紧密的近似球行的结构，具有部分生物功能。对于较大的蛋白质分子或亚基，多肽链往往由两个以上结构域缔合而成三级结构。蛋白质的三级结构——指多肽链上的所有原子（包括主链和侧链）在三维空间的分布。