第三章 酶化学课件.pptVIP

第三章　　酶化学 　　　酶是由活细胞产生的，能在体内和体外其催化作用的一类具有活性中心和特殊构象的生物大分子，包括蛋白质和核酸。 酶的酶的作用特点：化特点 ⑴ 催化效率高； ⑵ 酶的作用具有高度的专一性； ⑶ 酶的作用条件温和，受环境的影响，易失活； ⑷ 酶的活力是受到调控的； 　　⑸ 酶的催化活力与辅酶、辅基及辅助因子有关。 四面体分解，第二个产物释放，恢复游离态的催化三联体。 专一性 底物结合部位基团 胰蛋白酶 Arg,Lys Asp 胰凝乳蛋白酶 Phe,Tyr,Trp Gly 弹性蛋白酶 Ala Val,Thr 酶促反应的动力学：影响酶反应的各种因素 　　影响酶促反应速度的因素包括：酶浓度、底物浓度、产物浓度、抑制剂、激活剂、pH值、温度等。 　　酶促反应速度指酶反应的初速度，即初始底物浓度被消耗5%以内时的速度。 一　酶浓度的影响： 　　在最适条件下，底物浓度足够大时，酶促反应速度与酶浓度成正比。v=k[E] [E] V 二　（单）底物浓度对反应速度的影响 酶反应速度与底物浓度关系的几个阶段： （1）一级反应阶段 （2）零级反应阶段 （3）混合级反应阶段 Michailis-Menten equation (米氏方程) 米氏方程的推导 (了解）： 设 Km＝(k2 + k-1)/k1 又有 [ES]=Vo/K2 从米氏公式可以看出： ⑴ 当酶浓度确定时，Vmax和Km 是常数，所以V是[S]的一元函 数； ⑵ 当[S] ﹥﹥ Km时，Vo =Vmax; ⑶ 当[S] ﹤﹤ Km时， Vo = Vmax/Km · [S] ，反应速 度和底物浓度的关系近似于直 线函数关系。 (4) 当[S]=Km 时， Vo =1/2 Vmax Km在实际工作中的意义： １． 从Km值可以判断一个多底物酶的最适底物，最适底物的Kｍ值最小。 ２．可以用Kｍ值判断酶天然底物在体内的浓度水平，因为通常酶的天然底物在体内的浓度接近Kｍ值。 　　　３．从Km值还可以推断某一代谢物在体内可能的代谢 路线。同一个底物往往可以被几种酶作用，发生不同的 反应，其中Km值小的酶反应占优势。 乳酸脱氫酶 1.7×10-5 丙酮酸脱氢酶 1.3×10-3 丙酮酸脱羧酶 1 ×10-3 Lineweaver-Burk双倒数作图法求Km、Vmax * 　　　　　　　　　 2H2O2 2H2O+O2 　　 1个Fe2+ 1min 5分子 1个酶分子 1min 500万分子 　或Fe2+(化学催化) 过氧化氢酶(机体内) 酶作用的专一性(specificity) ： 　　指酶对它所催化的反应物有严格的选择性，只能作用于一种或一类底物（substrate） 。 绝对专一性 结构专一性 键专一性 相对专一性 酶的专一性 族专一性 旋光异构专一性 立体异构专一性 几何异构专一性 ? （1）结构专一性 　??