强行及格之术-生化分析.docx

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强行及格之术-生化分析

第一章-蛋白质:一、蛋白质的作用(选/填)1.塑造作用 2.催化作用 3.运输和贮存作用 4.协调作用5.防御作用6.信息传递作用 7.生长和分化的调控作用 8.机械支持作用 9.其他二、蛋白质的元素组成(选/填)1.碳氢氧氮硫(大量);磷铁锰锌碘(少量);2.氮是蛋白质的特征性元素,平均含量(质量)16%;三、蛋白质的一级结构(名/选/填)(TR)蛋白质的一级结构(基本结构)指蛋白质的多肽链中氨基酸的排列顺序。包括:肽链数目、每条肽链中氨基酸组成、种类和排列顺序,肽链内或肽链间二硫键的位置和数目等。氨基酸之间的连接方式:1.肽键:-NH2+COOH-→-CONH-()2.氨基酸通过肽键相连形成的化合物称为肽,两个氨基酸就叫二肽,三个叫三肽,……,十个以上就叫多肽。3.肽链中的氨基酸分子因为缩水会变得不完整,叫做氨基酸残基。4.肽链一端总会有游离的氨基,称作氨基末端,另一端则为羧基末端,写肽链时总是把氨基末端写左边,羧基末端写右边。5.从形状上看,除无分支开链多肽外,还有分支开链多肽和环状多肽。四、维持蛋白质空间结构的化学键(名/选/填)1.盐键:即离子键,负责维持三、四级结构。2.氢键:最重要的次级键,多而弱,是维持蛋白质二级结构的基础。3.疏水键:含疏水键的基团避水而相互粘附在一起的力。负责维持三四级结构。4.范德华引力:即取向力、诱导力和色散力,是静电引力,负责维持三四级结构。5.配位键:由一个原子单独提供电子对而形成的共价键。参入维持三、四级结构。6.二硫键:两个硫原子之间的共价键。对维持蛋白质的分子构象起重要作用。五、蛋白质分子的二级结构(名/选/填/简)(TR) 蛋白质分子的二级结构就是指多肽链中主链原子的局部空间排列,而不涉及侧链部分的结构。 二级结构的基本构象:1.α-螺旋结构:多肽链酰胺平面通过α-碳原子的相对旋转,形成一种紧密盘曲构象。分为右旋和左旋,右旋更稳定。 有如下特征: ①多肽链的主骨架围绕轴心螺旋式上升,每旋转一圈,上升0.54nm;包含3.6个氨基酸残基,所以平均每个氨基酸残基上升0.15nm。 ②每隔开三个氨基酸残基中的N-H的H会和上一层的C=O的O形成氢键,从而维持住α-螺旋的螺旋结构。 ③α-螺旋上的氨基酸残基的R基全部位于α-螺旋的外侧。且带极性基团 的残基集中部位会对螺旋的稳定产生很大影响。2.β-片层结构:即β-折叠,酰胺平面之间形成锯齿状。 有如下特征: ①平行的多条锯齿状肽链并排在一起,可以是一条长肽链往返行进,也可以使多条肽链共同行进。相邻链之间靠氢键维持。 ②在主链的骨架间,氢键使构象稳定主链骨架形成锯齿状片层折叠。α-碳原子上的R基交替地位于片层上方和下方,且和片层平面垂直。 ③根据肽链行进方向,分为平行式和反平行式两类。3.β-转角和无规则卷曲:在球状蛋白质中,肽链经常出现180°的回折,在这回折的转角处就是β-转角。 有如下特征: ①参与转角的四个氨基酸,有两个在转角处,有两个负责连接转角处的两个氨基酸。负责连接的两个氨基酸之间会产生氢键以巩固结构。 无规则卷曲是没有确定规律性的部分主链构象。存在于各种球面蛋白中,含量较多。六、蛋白质的三、四级结构(名/选/填)(TR)1.三级结构:在蛋白质二级结构基础上,由于侧链基团的相互作用,而进一步卷曲、折叠,形成一种更紧密的有序球状构象。这种球状构象,就是蛋白质分子的三级结构。这种定义只适用于球蛋白,不适于纤维蛋白。广义的三级结构是指:多肽链中所有的原子在三维空间中的排布。这种定义适用于一切蛋白质。维持蛋白质三级结构的作用力是范德华力、疏水键、氢键和配位键。 2.四级结构:两个或两个以上独立的具有三级结构的多肽链,不由共价键,而是由次级键缔合在一起,蛋白质的这种结合方式,称为四级结构。七、蛋白质的两性电离和等电点及电泳现象(名/填/简)(TR)1.由于蛋白质除了两端的氨基和羧基外,侧链上还带有许多可解离的酸性或碱性基团,因此,蛋白质也可以像氨基酸一样具有两性解离性,同时具有等电点。如果调节溶液的酸碱度,使蛋白质分子的碱性解离等于酸性解离,则其所带正负电荷相等,此时蛋白质整体为等电状态,这时候的pH即为等电点。 2.关于等电点沉淀分离纯化蛋白质:当蛋白质分子达到等电点时,蛋白质分子之间静电斥力为0,从而聚集沉淀,即此时蛋白质分子溶解度最小。而蛋白质混合物包含多种等电点不同的蛋白质,所以可以通过调节pH分别沉淀它们。这样沉淀出来的蛋白质能够保持天然构象,可再溶解。 3.电泳现象:在溶液pH高于等电点的溶液中,蛋白质分子带负电荷,向正极移动;在溶液pH低于等电点的溶液中,蛋白质分子带正电荷,向负极移动。八、蛋白质的沉淀方法(填/

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