生化复习题L.docVIP

生化复习题 蛋白质一级结构：就是蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序（sequence），也是蛋白质最基本的结构。 蛋白质二级结构：是指多肽链中主链原子的局部空间排布即构象，不涉及侧链部分的构象。 超二级结构： 是指在多肽链内顺序上相互邻近的二级结构常常在空间折叠中靠近，彼此相互作用，形成规则的二级结构聚集体 蛋白质三级结构： 蛋白质的多肽链在各种二级结构的基础上再进一步盘曲或折迭形成具有一定规律的三维空间结构 蛋白质四级结构 ： 具有二条或二条以上独立三级结构的多肽链组成的蛋白质，其多肽链间通过次级键相互组合而形成的空间结构 蛋白质等电点：某一pH值的溶液中，蛋白质分子解离成的正电荷和负电荷相等，净电荷为零，此溶液的pH值即为该蛋白质的等电点 肽键 ： 一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基缩合，除去一分子水形成的酰胺键。 核酸的变性与复性：变性指核酸双螺旋碱基对的氢键断裂，双链变成单链，从而使核酸的天然构象和性质发生改变。复性指变性DNA 在适当条件下,二条互补链全部或部分恢复到天然双螺旋结构的现象。 退火 ：热变性DNA一般经缓慢冷却后即可复性,此过程称之为 退火 增色效应 ： 核酸(DNA和RNA)分子解链变性或断链，其紫外吸收值(一般在260nm处测量)增加的现象 减色效应：核酸(DNA和RNA)复性，其紫外吸收值(一般在260nm处测量)减少的现象 碱基堆积力： 每个碱基对平行伸展并且与上面的和下面的碱基对非常靠近，这一现象叫做碱基堆积。碱基堆积力是指在DNA双螺旋结构中，碱基对平面垂直于中心轴，层叠于双螺旋的内侧，相邻疏水性碱基在旋进中彼此堆积在一起相互吸引形成的作用力。维持DNA双螺旋结构的稳定的力主要是碱基堆积力。 超螺旋DNA：DNA本身的卷曲，一般是DNA双螺旋的弯曲，包括负超螺旋或正超螺旋的结果。 DNA的一级结构： 在多核苷酸链中，脱氧核糖核苷酸的排列顺序，称为DNA的一级结构。由于脱氧核糖核苷酸的差异主要是碱基不同，因此也称为碱基序列。 DNA的二级结构： 是指构成DNA的多聚脱氧核苷酸链之间通过链间氢键卷曲而成的构象。 结合蛋白质： 由蛋白质和非蛋白质2部分组成,水解时除了产生氨基酸外还产生非蛋白部分。 蛋白质变性作用： 蛋白质变性是指蛋白质在某些物理和化学因素作用下其特定的空间构象被改变，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失，这种现象称为蛋白质变性。 蛋白质盐析作用： 蛋白质溶液中加入高浓度中性盐后，因破坏蛋白质的水化层并中和其电荷，促使蛋白质颗粒相互聚集而沉淀。 酶的活性中心：指酶分子中直接和底物结合，并和酶催化作用直接有关的部位 酶的专一性： 一定条件，一种酶只能催化一种或一类结构相似的底物进行某种类型反应的特性 竞争性抑制作用：通过增加底物浓度可以逆转的一种酶抑制类型。一个竞争性抑制剂通常与正常的底物或配体竞争同一个蛋白质的结合部位。这种抑制使得Km增大，而Vmax不变。 非竞争性抑制作用 ：抑制剂不仅与游离酶结合，也可以与酶－底物复合物结合的一种酶促反应抑制作用。这种抑制使得Vmax变小，但Km不变。 别构酶: 一种其活性受到结合在活性部位以外部位的其它分子调节的酶。 别构效应： 含亚基的蛋白质由于一个亚基的构象改变而引起其余亚基和整个分子的构象，性质和功能改变的作用。 同工酶： 指具有不同分子结构但催化相同反应的一组酶 酶的比活力: 每分钟每毫克酶蛋白在25℃下转化的底物的微摩尔数（μm）。比活是酶纯度的测量。 酶原激活：在细胞中合成或初分泌时酶的无活性的前体称作酶原。由无活性的酶原转变为有活性的酶的过程称酶原激活。 寡聚酶: 由两个或两个以上的亚基组成的酶，分子量一般高于30kDa，具有四级结构。构成寡聚酶的亚基可以相同，也可以不同，亚基之间一般以非共价键排列 辅酶和辅基：辅基专指那些与酶蛋白以共价键紧密结合的称为辅助因子的有机小分子。 辅酶专指那些与酶蛋白结合松散，本身无催化作用，但一般在酶促反应中有传递电子、原子或某些功能基团(如参与氧化还原或运载酰基的基团)的作用。在大多数情况下，可通过透析将辅酶除去的有机小分子： 全酶 : 　具有催化活性的酶，包括所有的必需的亚基、辅基和其它的辅助因子 多酶体系: 多酶融合体是许多真核生物的多酶体系是多功能蛋白，不同的酶以共价键连在一起，称为单一的肽连，称为多酶融合体。 冈崎片段 :DNA复制过程中先合成的较短的DNA，由冈崎发现的缘故得名，此片在DNA连接酶催化下再连接成完整的DNA链。 hnRNA :在真核生物中，最初转录生成的RNA称为不均一核RNA(heterogeneous nuclear RNA,hnRNA)。核内不均一RNA 为存在于真核生物细胞核中的不稳定、大小不均的一组高分子RNA（分子量约为105～2×