【2017年整理】临床医学本科7-8班.docVIP

教 案 姓名顾洪雁_ 2008-2009 学年第 2 学期 时间__4.20__ 节次__1-3__ 课程名称 生物化学 授课专业及层次 07级临床医学本科7-8班 授课内容 第七章氨基酸代谢 学时数 3 教学目的 了解蛋白质的营养作用 了解蛋白质的消化,吸收与腐败 熟悉体内蛋白质转换更新 掌握氨基酸的脱氨基作用 了解α-酮酸的代谢 重　点 氨基酸的脱氨基作用，蛋白质的营养作用 难　点 氨基酸的脱氨基作用 自学内容 使用教具 多媒体 相关学科知识 蛋白质结构与功能 教 学 法 1. 讨论法 2. 讲授法 讲授内容纲要、要求及时间分配（可加附页） 第一节蛋白质的营养作用 了解蛋白质营养的重要性 蛋白质是生命的物质基础，具有及其重要的生理作用：维持细胞，组织生长，更新，修补，以及催化，运输，代谢调节等作用。蛋白质也是能源物质。因此，蛋白质对正常代谢和各种生命活动的进行是十分重要。 熟悉并理解蛋白质的需要量和营养价值 （一）氮平衡实验 蛋白质的含氮量平均约为16%，因此，机体内蛋白质代谢情况可根据氮平衡（nitrogen balance）来确定。 氮的总平衡 摄入氮=排出氮 氮的“收支”平衡 氮的正平衡 摄入氮排出氮 部分摄入的氮用于合成体内蛋白质 氮的负平衡 摄入氮排出氮 蛋白质的需要量不足 生理需要量 成人每日最低需要30-50g蛋白质。营养学会推荐80g。 蛋白质的营养价值 人体内有8种氨基酸不能合成。这些体内需要而又不能自身合成，必需由食物供应的氨基酸，称为营养必需氨基酸（essential amino acid）。即：Val、Ile、Leu、Thr、Met、Lys、Phe、Trp。其余12种氨基酸体内可以合成，称非必需氨基酸. 蛋白质的营养价值取决于必需氨基酸的数量、种类、量质比。 指营养价值较低的蛋白质混合食用，其必需氨基酸可以互相补充而提高营养价值。称为蛋白质的互补作用 15min 15min 15min 讲授内容纲要、要求及时间分配（可加附页） 第二节 蛋白质的消化,吸收与腐败 了解蛋白质的消化,吸收与腐败 （一）氨基酸吸收载体（二）γ-谷氨酰基循环对氨基酸的转运作用（三）肽的吸收 蛋白质的腐败作用：胺类(amines)的生成，氨的生成，(三)其它有害物质的生成 第三节 氨基酸的一般代谢 熟悉体内蛋白质转换更新 真核生物中蛋白质的降解有两条途径 ： ① 溶酶体内降解过程 ② 依赖泛素(ubiquitin)的降解过程 二、 氨基酸的脱氨基作用 掌握（一）转氨基作用(transamination) 在转氨酶(transaminase)的作用下，某一氨基酸去掉α-氨基生成相应的α-酮酸，而另一种α-酮酸得到此氨基生成相应的氨基酸的过程。大多数氨基酸可参与转氨基作用，但赖氨酸、脯氨酸、羟脯氨酸除外。不同氨基酸与α-酮酸之间的转氨基作用只能由专一的转氨酶催化。L-谷氨酸与α-酮酸的转氨酶最为重要：GOT与GPT。血清转氨酶活性，临床上可作为疾病诊断和预后的指标之一。 （二）L-谷氨酸氧化脱氨基作用 催化酶：L-谷氨酸脱氢酶-?存在于肝、脑、肾中辅酶为 NAD+ 或NADP+，GTP、ATP为其抑制剂，GDP、ADP为其激活剂 （三）联合脱氨基作用 两种脱氨基方式的联合作用，使氨基酸脱下α-氨基生成α-酮酸的过程。 ① 转氨基偶联氧化脱氨基作用 此种方式既是氨基酸脱氨基的主要方式，也是体内合成非必需氨基酸的主要方式。主要在肝、肾组织进行。 ② 转氨基偶联嘌呤核苷酸循环 此种方式主要在肌肉组织进行。 三、α-酮酸的代谢 了解（一）经氨基化生成非必需氨基酸。（二）转变成糖及脂类。（三）氧化供能 15min 20min 25min 25min 20min 教 案 姓名 顾洪雁_ 2008-2009 学年 第 2 学期 时间_4.22_ 节次_5-7_ 课程名称 生物化学 授课专业及层次 07级临床医学本科7-8班 授课内容 第七章氨基酸代谢 学时数 3 教学目的 1．了解血氨的来源与去路 2．熟悉并理解氨的转运 3．掌握尿素的生成 4．熟悉氨基酸脱羧基作用 重　　点 尿素的生成 难　　点 尿素的生成，氨基酸脱羧基作用 自学内容 使用教具 多媒体 相关学科知识 蛋白质结构与功能 教 学 法 1. 讨论法 2. 讲授法 讲授内容纲要、要求及时间分配（可加附页） 第四节 氨 的 代 谢 血氨的来源与去路 1. 血氨的来源 ① 氨基酸脱氨基作用产