绪论、蛋白_质结构与功能(2013.10).pptVIP

生物化学 -------绪 论 章节： 糖代谢------- 人体能源物质的来源 脂类代谢------ 参与能量的供给及其其它的生理活动 生物氧化------- 能量的产生 氨基酸代谢-------- 氨的处理 核苷酸代谢------ 核酸的构件分子的形成 章节： DNA的生物合成------ 复制（遗传物质的传代） RNA的生物合成------ 转录（遗传物质的表达） 蛋白质的合成 ------- 翻译（遗传物质的表达） 基因表达调控 四、机能生化 肝的生物化学 本次课程的安排 第一部分：重点介绍蛋白质、核酸、酶及维生素的结构、基本功能及这些物质的一些特点（18学时) 第二部分：介绍四大物质的代谢及相应的能量代谢（本课程的难点：20学时） 第三部分：遗传性息是如何工作的（分子生物学：8学时） 第四部分：机能生化（4学时） 总复习：2学时 本课程的考核 第一部分：平时成绩（出勤、上课提问、上课练习等），约占20% 第二部分：小测验，约占30% 第三部分：期末考试，约占50% 测的某一蛋白质中氮的含量为5克，下面那个数值最接近于该蛋白质的含量？ 30克 60克 10克 50克 80克 ※ 氨基酸的分类 化学分-----脂肪族（15种）、芳香族（2种）、杂环（3种） 生物化学分-----酸性（2种）、碱性（3种）、中性（15种） 中性侧链-----中性极性、中性非极性 营养学分-----营养必需与营养非必需氨基酸 等电点： 在某一pH溶液中氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，呈电中性时，此溶液的pH为该氨基酸的等电点 酸性： pI 4.0 碱性： pI 7.5 中性 pI 5.0 ～ 6.5 2. 紫外吸收特征（280nm） 思考题: 蛋白质的构件分子是什么？ 具有遗传密码编码的氨基酸有几种？ 蛋白质中那种元素含量稳定，约占蛋白质含量的百分之几？ 什么叫酸性氨基酸？有几种？分别是----------； 什么叫碱性氨基酸？有几种？分别是----------； 含硫的氨基酸有几种？分别是------------； 哪些氨基酸具有亲水基团？ 哪些氨基酸具有疏水基团？ 哪些氨基酸没有遗传编码的？ 氨基酸处于等电点时，其所带的电荷为多少？ 哪些氨基酸在280 nm波长下游紫外吸收？ 肽键是蛋白质分子中最基本的化学键 肽键是共价键，比较牢固 ※ 肽：氨基酸通过肽键相连的化合物 寡肽：＜10个氨基酸相连的肽 多肽：＞10个氨基酸相连的肽-----多肽链 多肽是蛋白质不完全水解产物 蛋白质一级结构是区分不同蛋白质最基本、最特征的结构 1953年Sanger 最早被确定蛋白质一极结构是胰岛素： A、B两条肽链通过二硫键形成 A链：21个氨基酸残基，B链：30个氨基酸残基 α-螺旋（α–helix）： 肽链中的某段局部盘曲成螺旋，是二极结构中最稳定的一种结构------ 球状蛋白质构象中最常见的形式。 思考题 蛋白质结构分几个层次？ 蛋白质各个层次结构的定义 亚基出现在蛋白质的哪一结构中? 蛋白质结构中有哪些共价键和非共价键？这些键分别维系蛋白质的哪一层次的结构 肽和肽键的含义是什么？ ※ 蛋白质 空间结构与功能的关系 蛋白质具有空间结构才具有功能，不同空间结构的蛋白质功能不同 机体一些代谢调节----- 可以通过改变蛋白质的构象引发其功能的变化 四级结构的蛋白质具有别构作用： 生理性小分子作用与某些具有四级结构的蛋白质（酶），与其活性中心以外的部位（别位）结合，引起蛋白质（酶）的构象发生轻微的变化，分子变得疏松或紧密，活性也发生变化（有到无、无到有、升高、降低）。 思考题 蛋白质非关键部位的氨基酸改变，是否对蛋白质功能产生影响 蛋白质关键部位的氨基酸改变，是否对蛋白质功能产生影响。 分子病主要是指蛋白质哪一层次结构发生问题 别构作用主要发生在蛋白质几级结构上。 第四节 蛋白质的分类 按组成分类 按分子形状分类 按功能分类 第三节 蛋白质的理化性质 一、蛋白质两性解离特性与结构的关系 蛋白质的沉淀： ---- 蛋白质分子聚集，从溶液中析出 绝大多数蛋白质变性后容易沉淀，但沉淀的蛋白质不一定变性。 实验技术------- 盐析 破坏蛋白质的水化膜或使蛋白质处于电中性状态，但不破坏蛋白质内部的空间结构----- 生物活性不会丧失。是生物制品的制备方法。 蛋白质凝固： 在强酸或强碱的作用下，变性后，将溶液的pH调至等电点，蛋白质会形成絮状的不溶解物，经加热后转变成较坚固的凝块，不再溶于强酸强碱中，为蛋白质凝固 思考题 蛋白质的紫外吸收特