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第一章 糖类（不作要求） 第二章 脂类（不作要求） 第三章 氨基酸 一、蛋白质的水解： 其中酶法水解中的胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶、胃蛋白酶等的水解位点） 二、α－氨基酸的一般结构、旋光性性质以及其他物理性质。 三、氨基酸的分类： 掌握20种氨基酸的三字母的名称，常见氨基酸的分类。 四、氨基酸的酸碱化学。 1、氨基酸的两性解离以及等电点的定义和计算。（重点利用氨基酸两性解离及等电点分离制备氨基酸）。 2、氨基酸甲醛滴定。 五、氨基酸的化学反应（尤其是氨基酸的丹黄酰氯反应、DNFB反应以及PITC反应）。 六、氨基酸的光学活性和光谱性质。 1、氨基酸的光学活性和立体化学。 2、氨基酸的紫外吸收光谱：其中Tyr、Phe、Trp等芳香族氨基酸的吸收光能力。在λ＝280nm处测定蛋白质的含量。 七、氨基酸混合物的分析分离： 1、分配层析法的原理、主要方法以及操作。 2、电泳分离法的原理、主要操作。 第四章 蛋白质的共价结构 一、蛋白质的化学组成和分类。 1、凯氏定氮法测定蛋白质的含量。 2、蛋白质功能的多样性。 3、肽和肽键的结构。 4、肽段的等电点以及分离肽段。 二、熟识蛋白质一级结构的测定方法和过程。 三、蛋白质的氨基酸序列与生物功能。 同源蛋白质的物种差异与生物进化。（尤其掌握同源蛋白质和系统树） 第五章 蛋白质的三级结构 一、稳定蛋白质三维结构的作用力。 二、掌握酰胺平面的定义和特点。 三、常见的二级结构： 1、α螺旋结构，β折叠的结构、β转角以及无规则卷曲等。 2、超二级结构和结构域的定义。 四、三级结构的定义及特征。 五、蛋白质的变性作用。 第六章 蛋白质结构与功能的关系 1、结合具体例子说明蛋白质的结构与功能的关系，包括一级结构、二级结构、三级结构等。 2、重点是分子遗传病与蛋白质结构的关系。 第七章 蛋白质的分离、纯化和表征 一、蛋白质的酸碱性质（两性解离、等电点应用）。 二、蛋白质分子的大小与形状（重点是蛋白质分子质量的测定方法）。 三、蛋白质的胶体性质与蛋白质沉淀。 1、蛋白质的胶体性质：稳定因素。 2、蛋白质沉淀的方法及应用。 四、蛋白质分离纯化的一般原则。 五、蛋白质的分离纯化方法。 六、蛋白质的含量测定与纯度鉴定。 第八章 酶化学 掌握酶的定义及分类。 掌握核酶、抗体酶、单体酶、寡聚酶以及多酶复合体的概念。 一、酶的催化作用特点。 二、掌握酶的化学本质及其组成。 三、掌握酶的命名和分类。 四、掌握酶的活力测定和分离纯化。 五、熟识酶工程。 第九章 酶促反应动力学 一、反应速率及其测定。 二、各级反应的特征。 三、底物浓度对酶反应速率的影响。 熟识米氏方程式的推导。 米氏常数的意义。 四、酶的抑制作用。 1、抑制作用的类型。 2、抑制作用的鉴别。 五、温度、pH、激活剂对酶反应的影响。 第十章 酶的作用机制和酶的调节 一、酶的活性部位。 1、酶活性部位的定义、特点。 2、酶活性部位的研究方法。 二、酶催化反应的独特性质。 三、影响酶催化效率的有关因素。 四、别构酶的性质、酶原的激活以及同工酶的理解。 第十一章 维生素与辅酶 维生素的概念与分类。 掌握B族维生素与辅酶的关系。 第十二章 核酸化学 熟识核酸的发现和研究简史。 核酸的种类与分布。 核酸的生物功能。 第十三章 核酸的结构 一、核酸的组成。 二、核酸的共价结构和连接方式。 三、核酸的高级结构、碱基组成规律、DNA的二级结构、DNA的三级结构、DNA与蛋白质复合物的结构。 四、RNA的高级结构。 第十四章 核酸的物理化学性质 核酸的水解方法（尤其是核酸酶的水解）。 核酸的酸碱性质。 核酸的紫外吸收性质。 核酸的变性、复性及分子杂交。 第十五章 核酸的研究方法 核酸的分离、提纯和定量测定。 1、DNA和RNA的分离。 2、核酸含量的测定方法。 核酸的超速离心、核酸的凝胶电泳。 核酸的核苷酸序列测定。 理解DNA聚合酶链反应（PCR）。 第十六章 抗生素 1、拮抗作用与抗生素的发现及抗生素的定义。 2、抗生素的抗菌性能。 第十七章 激素（不作要求） 第十八章 生物膜的组成与结构 生物膜的组成和性质。 生物膜结构的主要特征。 第十九章 代谢总论 代谢的概念和分类。 能量代谢的重要地位。 辅酶Ⅰ和辅酶Ⅱ、FMN和FAD、以及辅酶A的作用。 新陈代谢的调节水平。 代谢的反应分类及反应机制。 新陈代谢的研究方法。 第二十章 生物能学 高能磷酸化合物的概念和类型。 ATP的作用。 第二十一章 生物膜与物质运输 生物膜的主要功能。 物质进出细胞膜的方式：被动运输和主动运输。 细胞膜的选择通透性以及生物大分子的跨膜运输。 第二十二章 糖酵解作用 1、糖酵解的定义。 2、掌握糖酵解的全过程以及丙酮酸的去路。 3、糖酵解作用的调节作用以及关键酶的调节。 4、糖酵解