生物化学复习题简答题+答案（参考）.docx

生物化学复习题第一章?绪论1.简述生物化学的定义及生物化学的研究范围。(P1)?答：定义：生物化学就是从分子水平上阐明生命有机体化学本质的一门学科。?研究范围：第一方面是关于生命有机体的化学组成、生物分子，特别的生物大分子的结构、相互关系及其功能。第二方面是细胞中的物质代谢与能量代谢，或称中间代谢，也就是细胞中进行的化学过程。第三方面是组织和器官机能的生物化学。??2.简述生物化学的发展概况(了解)?答：生物化学经历了静态生化—动态生化—机能生化这几个历程。生物化学的发展经历了真理与谬误斗争的曲折道路，同时也是化学、微生物学、遗传学、细胞学和其他技术科学互相交融的结果。展望未来，以生物大分子为中心的结构生物学、基因组学和蛋白质组学、生物信息学、细胞信号传导等研究显示出无比广阔的前景。现代生物化学从各个方面融入生命科学发展的主流当中，同时也为动物生产实践和动物疫病防治提供了必不可缺的基本理论和研究技术。?３、简述生物化学与其他学科的关系。(了解)?答：生物化学的每个进步与其他学科，如物理学、化学等的发展紧密联系，先进的技术和研究手段，如电子显微镜，超离心、色谱、同位素示踪、X-射线衍射、质谱以及核磁共振等技术为生物化学的发展提供了强有力的工具。?4.简述动物生物化学与动物健康和动物生产的关系。答：1）在饲养中，了解畜禽机体内物质代谢和能量代谢状况，掌握体内营养物质间相互转变和相互影响的规律，是提高饲料营养作用的基础。 2)在兽医中可有效防治疾病，如：代谢的紊乱可导致疾病，所以了解紊乱的环节并纠正之，是有效治疗疾病的依据;通过生化的检查，可帮助疾病的诊断。第二章?蛋白质1.蛋白质在生命活动中的作用有哪些？(了解)?答：1.催化功能。2.贮存于运输功能。3.调节功能.。4.运动功能。5.防御功能。6.营养功能。7.作为结构成分。8.作为膜的组成成分。9.参与遗传活动?2.何谓简单蛋白和结合蛋白？(P23-24)??答：简单蛋白：（又称单纯蛋白质）经过水解之后，只产生各种氨基酸。根据溶解度的不同，可以将简单蛋白质分为清蛋白、球蛋白、谷蛋白、醇溶蛋白、组蛋白、精蛋白以及硬蛋白7类。?结合蛋白：由蛋白质和非蛋白质两部分组成，水解时除了产生氨基酸之外，还产生非蛋白组分。非蛋白组分称非辅基。根据辅基种类的不同，可以讲结合蛋白分为核蛋白、糖蛋白、脂蛋白、磷蛋白、黄素蛋白、色蛋白以及金属蛋白7类。?3.存在于蛋白质内的20种氨基酸有什么共同特点？Gly和Pro的结构有何特性？(P25)?答：1）除脯氨酸外，其余的氨基酸的化学结构可以用COOHCHNHR2?表示。所有的氨基都在α-碳原子上，故称为α-氨基酸。（脯氨酸为α-亚氨基酸）。除甘氨酸外，其余α-碳原子都是手性碳原子，具有旋光性。2）Gly没有手性碳原子，无旋光性；Pro为α-亚氨基酸.??4.组成蛋白质的元素有哪些？哪一种为蛋白质分子的特征性成分？测定其含量有何用途？(P24)??答：1）C、H、O、N；2）特性成分：N?；3）用途：蛋白质的氮含量比较恒定，均为16％，可通过测定N的含量，计算生物样品中蛋白质的含量。?5.依据氨基酸R侧链极性和电荷的不同，可将氨基酸分为哪几大类？Phe属于哪一类？(P25-25)?答：1）分为非极性氨基酸、不带电荷极性氨基酸、带正电荷极性氨基酸、带负电荷极性氨基酸。2）?Phe为苯丙氨酸?，是非极性氨基酸。?6.何谓氨基酸的两性解离及等电点？(P28-29)?答：两性电离：氨基酸分子既有含酸性的羧基（-COOH），又含有碱性的氨基（-NH2-?）前者能提供质子变成-COO-，后者能接受质子变成-NH3+，这就是氨基酸的两性解离。?等电点:溶液在某一特定的pH时，某种氨基酸以两性离子形式存在，正、负电荷数相等，净电荷为零，在电场中既不向正极移动，也不向负极移动。这时，溶液的pH称为该氨基酸的等电点（pI）。PHPI时，氨基酸带负电，PHPI氨基酸带正电荷。?7.何谓多肽链的主链、肽键、N-端、C-端、肽单位、氨基酸残基？(P30-31)?答：主链：-N- Cα-C-?肽键：一个氨基酸分子的α-羧基与下一个氨基酸分子的α-氨基脱水缩合形成的C-N键。?N-端：把含有α-氨基的氨基酸残基写在多肽链的左边，称为N-末端（氨基端）?C-端：把含有α-羧基的氨基酸残基写在多肽链的右边，称为C-末端（羧基端）?肽单位：蛋白质中肽键的C、N及其相连的4个原子共同组成肽单位。?氨基酸残基：蛋白质中的氨基酸不再是完整的氨基酸分子，称为氨基酸残基。?8.什么是蛋白质构象？构象与构型有何不同？(P33)?答：构象：蛋白质在体内发挥各种功能不是以简单的线性肽链形式，而是折叠成特定的、具有生物活性的立体结构。蛋白质的构象是分子中所有原子和基团在空间的排布，又称空间结构或三维结构。是由