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食品酶学导论考试重点 名词解释 酶定义：是生物细胞合成的具有高浓度专一性和催化效率的生物大分子。 酶活力：指酶催化反应的能力，它表示样品中酶的含量。 比活力：单位蛋白质（毫克蛋白质或毫克蛋白氮）所含有的酶活力（单位/毫克蛋白）。比活力是酶纯度指标，比活力愈高表示酶愈纯，即表示单位蛋白质中酶催化反应的能力愈大。 酶活性中心：是酶蛋白的催化结构域中与底物结合并发挥催化作用的部位。 别构部位：指酶的结构中不仅存在着酶的活力部位，而且存在调节部位，结合别构配体（效应剂）的部位。 酶原：酶是在活细胞中合成的，但不是所有新合成的酶都具有催化活力，这种新合成的无催化活力的酶前体称之为酶原。 同工酶：来自同一生物体同一生活细胞，能催化同一反应，但由于结构基因不同，因而酶的一级结构、物理化学性质以及其他性质有所差别的一组酶。 Km值：就代表着反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度。Vmax：是酶完全被底物饱和时的反应速度。（它不是酶的特征常数，同一种酶对不同底物的Vmax也不同。） 序列反应：酶结合底物和释放产物是按顺序先后进行的。 乒乓反应：酶结合底物A，并释放产物后，才能结合另一底物，再释放另一产物。 酶的抑制剂：酶分子与配体结合后，常引起酶活性改变，使酶活性降低或完全丧失的配体，称酶的抑制剂，这种效应称抑制作用。 大分子结合修饰：利用水溶性大分子与酶分子的侧链基团共价结合，使酶分子的空间结构发生某些精细的改变，从而改变酶的特性与功能。 固定化酶：指在一定的空间范围内起催化作用，并能反复和连续使用的酶。 固定细胞：固定化死细胞、固定化活细胞。 固定化活细胞：固定在载体上并在一定空间范围内进行生命活动（生长、繁殖、新陈代谢）的细胞。 重点知识概括 酶的一般特征：酶的催化效率高，酶作用的专一性，大多数酶的化学本质是蛋白质。 酶的6大类：氧化还原酶，转移酶，水解酶，裂合酶，异构酶，连接酶。 酶学对食品科学的重要性： 3.1、酶对食品加工和保藏的重要性：控制动植物原料中的酶，利用酶的催化活性进行生产活动； 3.2、酶对食品安全的重要性：酶的作用会产生毒素和有害物质，酶的作用改善食品品质； 3.3、酶对食品营养的重要性 3.4、酶对食品分析的重要性 3.5、酶与食品生物技术 酶生产方法：组织提取，微生物发酵，化学及生物合成，高新技术的应用。 利用微生物产酶的优点：（1）、微生物种类多，酶种丰富，且菌株易诱变，菌种多样。（2）、微生物生长繁殖快，易提取酶，特别是包外酶。（3）、微生物培养基来源广泛、价格便宜。（4）、可以采用微电脑等新技术，控制酶发酵生产过程，生产可连续化、自动化，经济效益高。（5）、可以利用以基因工程为主的现代分子生物学技术，选育菌种、增加酶产率和开发新酶种。 培养基营养成分：它是微生物发酵产酶的原料，主要是碳源、氮源、其次是无机盐、生长因子和产酶促进剂等。 酶生产发酵影响因素（液体深层发酵的工艺控制）：（1）温度对产酶的影响。（2）PH对产酶的影响。（3）通风量对产酶的影响。（4）搅拌的影响。（5）泡沫的影响。（6）湿度。 生物组织的破碎方法：机械勾浆法，超声波法，渗透压法，冻融法，化学破碎法，酶消化法。 酶的纯化的分离方法分类：酶和杂蛋白的性质差异大体有以下几个方面，它们的分离方法可根据这个基础分为：（1）据分子大小而设计的方法。（2）据溶解度大小的分离方法。（3）按分子所带正负电荷的多少分离的方法。（4）按稳定性差异建立的分离方法。（5）按亲和作用的差异建立的分离方法。 酶的剂型：液体酶制剂，固体粗酶制剂，纯酶制剂，固定化酶制剂。 酶活性中心研究方法：化学修饰法，动力学分析法，X—射线衍射法，蛋白质工程，非特异性共价修饰，亲和标记。 酶的催化作用机制：（酶催化作用的本质）：降低反应活化能。（包括）中间产物学说、诱导契合学说，邻近效应和定向效应，亲和催化作用，微环境影响。 测定酶活力常用的方法：分光光度法，荧光法，同位素法，电化学法，其他方法。 Km的应用价值：Km是酶的一个特征性常数（与酶本身性质有关与酶浓度无关，判断酶与底物亲和力的大小）。（意义）：鉴别酶的最适底物，判断在细胞内酶的活性是否受底物抑制，确定酶催化的优势方向（Km小的方向就是酶的优势方向），确定代谢过程的限速步骤，同工酶的发现，确定抑制剂的反应类型，评价与选用药用酶的依据。 米氏方程: V= 抑制剂对酶促反应的影响（抑制作用类型）： 16.1、不可逆的抑制作用（包括）选择性抑制，非选择性抑制：抑制剂与酶的必须基团以牢固的共价键结合，使酶丧失活性，不能用透析超滤等物理方法除去抑制剂使酶恢复活性。 16.2、可逆的抑制作用：抑制剂与酶以非共价键的形式结合而引起酶活力降低或丧失，但是能用透析、超滤等物理方法除去抑制剂而使酶失活；（据可逆抑制剂与底物的关系，可分为）