鱼糜蛋白质在胶凝中构的象变化及其对凝胶特性的影响.docxVIP

鱼糜蛋白质在胶凝中的构象变化及其对凝胶特性的影响鱼肉中蛋白质组成及其特性鱼肌肉中蛋白质通常分为三大类，肌原纤维蛋白、肌浆蛋白和结缔组织蛋白。一般说来，肌原纤维蛋白占鱼肉总蛋白质含量的65%~75%，占肌纤维总容积的80%，是鱼类食品加工中最主要的结构和功能性蛋白质。肌原纤维蛋白与肌原纤维蛋白的相互作用、与非蛋白添加物的相互作用可使鱼肉制品获得理想的品质特性。肌浆蛋白石水溶性蛋白，蒸煮时变性沉淀，与鱼肉的质构关系不大。结缔组织蛋白组要由胶原蛋白组成。与家禽和家禽肉相比，鱼肉胶原蛋白熔化温度较低，蒸煮时很容易转变为明胶肌原纤维蛋白肌原纤维蛋白大约占肌肉总重量的11%，或占肌肉蛋白质总重的55%~70%。肌原纤维蛋白时构成肌原纤维的蛋白，支持着肌纤维的形状，因此也称为结构蛋白或不溶性蛋白质。根据其在活体中的作用，肌原纤维蛋白又可分为收缩蛋白、调节蛋白和支架蛋白。收缩蛋白（肌球蛋白和肌动蛋白）直接参与肌肉收缩，构成肌原纤维。调节蛋白包括原肌球蛋白、肌原蛋白和其他小分子蛋白，参与肌肉收缩的启动和控制。支架蛋白包括伴肌球蛋白或肌联蛋白、C—蛋白、肌间线蛋白和其他小分子蛋白。肌球蛋白（myosin）肌球蛋白的基本特性 肌球蛋白时肌肉中含量最高的也是食品加工中最重要的蛋白质，约占肌肉总蛋白质的三分之一，占肌原纤维蛋白的55%~60%。肌球蛋白构成粗丝，分子质量约为470~510ku，形状很像“豆芽”，由两条肽链相互盘旋构成，全长约160nm，头部直径约为8nm，尾部直径约为1.5~2nm。在胰蛋白酶的作用下，肌球蛋白裂解为两部分，即由头部和一部分尾部构成的重酶解肌球蛋白（Heavy meromysoin，HMM）和尾部的轻酶解肌球蛋白（light meromysoin，LMM）。在肌球蛋白的头部有四个轻链，分别为两个LC—1、一个LC—2和一个LC—3。肌球蛋白不溶于水或微溶于水，可溶解于离子强度为0.3以上的中性盐溶液中，等电点5.4。肌球蛋白可形成具有立体网络结构的热诱导凝胶和高压诱导凝胶。肌球蛋白的溶解性和形成凝胶的能力与其所在溶液的pH、离子强离子类型等有密切的关系。肌球蛋白形成热诱导凝胶是非常重要的工艺特性，直接影响碎肉或肉糜类制品的质地、保水性和感官品质等。肌球蛋白可在饱和的NaCl或（NH4）2SO4溶液中盐析沉淀。肌球蛋白的头部有ATP酶活性，可以分解ATP，并可与肌动蛋白结合形成肌动球蛋白。ATP对肌球蛋白的变性和凝集程度很敏感，所以，可用ATP酶的活性大小指示肌球蛋白的变性程度。肌球蛋白的聚合于解聚 每个天然的粗肌丝大约是由300个肌球蛋白依靠其尾部间的静电作用而有序排列形成的，头部向外突出。在离子强度大于0.5mol/L KCl时，粗肌丝发生解聚，致使肌小节解体。肌球蛋白溶解于1%~8%的NaCl溶液，在这种情况下，肌球蛋白多以单体形式存在；而在低离子强度（0.05%~0.5% NaCl）的水溶液中，肌球蛋白则大部分溶解，多以聚合体的形式存在。改变溶液的pH和离子强度，干扰了离子间的静电作用，肌球蛋白的聚合程度会随之发生变化肌动蛋白（Actin）肌动蛋白约占肌原纤维蛋白的20%，是构成细肌丝的组要成分。肌动蛋白只有一条多肽链构成，其分子质量为41.8—61ku。肌动蛋白能溶于水及稀的盐溶液中，在半饱和的（NH4）2SO4溶液中可盐析沉淀，等电点4.7.肌动蛋白单体为球形结构的蛋白分子，称为G—肌动蛋白，分子质量为43ku。在磷酸盐和ATP的存在下，G—肌动蛋白聚合成F—肌动蛋白，其形状像“串珠”，后者与原肌球蛋白等结合成细肌丝。激动蛋白不具备凝胶形成能力。肌动球蛋白（Actomyosin）鱼经宰杀后，肌球蛋白与细肌丝或肌动蛋白紧紧结合，形成肌球蛋白和肌动蛋白复合物，即肌动球蛋白。肌动球蛋白的黏度很高，由于聚合度不同，其分子质量不定。肌动蛋白与肌球蛋白的结合比例大约为1：（2.5~4）。肌动球蛋白也具有ATP酶活性，但与肌球蛋白不同，Ca2+和Mg2+都能激活。肌动球蛋白能形成热诱导凝胶，影响肉的加工特性。鱼糜及其制品在加工中，肌动球蛋白是主要的蛋白质，其浓度和性质决定着鱼糜凝胶的性质。加工中，如果肌球蛋白变性不明显，可向鱼糜或尸僵后的鱼肉中添加多聚磷酸盐化合物，使肌动球蛋白分解为肌球蛋白和肌动蛋白肌浆蛋白肌浆蛋白大约占鱼肉总重的5%~6%，或者占鱼肉总蛋白质含量的20%~30%。肌浆蛋白是水溶性的，溶解于低离子强度的水溶液（离子强度0.05~0.15，pH6.5~7.5），主要包括产于肌纤维代谢的酶类，其特点是分子质量较小，等电点、pH较高，绝大多数的肌浆蛋白质为球状。肌浆蛋白中主要包括肌溶蛋白、肌红蛋白、肌浆酶、肌粒蛋白、肌质网蛋白等，是鱼肉中最容易提取蛋白质，30~40℃凝固，黏度较低。肌浆蛋白中含有肌红蛋白。在鱼糜