蛋白质小结.pptVIP

生物化学 　 习惯分类方法 芳香族氨基酸：Trp、Tyr、Phe 含羟基氨基酸：Ser、Thr、Tyr 含硫氨基酸：Cys、Met 杂环族氨基酸：His 杂环族亚氨基酸：Pro 支链氨基酸：Val、Leu、Ile 多肽链 变性蛋白质不一定沉淀 沉淀蛋白质不一定变性 沉淀蛋白质也不一定凝固 但凝固的蛋白质一定已变性，且为不可逆变性 一级结构决定空间结构 （1）一级结构决定空间结构：同一蛋白质不同状态的比较。 【范例】蛋白变性与复性 （2）保守序列、保守氨基酸改变，功能改变；保守氨基酸不变，功能不变。 【范例】分子病 （3）不同蛋白质之间的比较：结构相似功能相似（氨基酸序列提供重要的生物进化信息）、不同结构不同功能 一级结构与功能的关系 天然状态，有催化活性 尿素、β-巯基乙醇 去除尿素、 β-巯基乙醇 非折叠状态，无活性 牛核糖核酸酶 这种由蛋白质分子发生变异所导致的疾病，称为“分子病”。 N-Val · His · Leu · Thr · Pro · Glu · Glu · · · · ·C(146) HbS β 肽链 HbA β 肽 链 N-Val · His · Leu · Thr · Pro · Val · Glu · · · · ·C(146) 例：镰刀形红细胞贫血 空间结构是蛋白质生物活性的基础【范例】酶蛋白变性与复性 空间结构与功能的关系 酶蛋白变性与失活的区别： 变性是酶二级结构被破坏，但一级结构未变化； 失活是酶的二级结构改变，而非破坏，但由于酶蛋白的空间结构改变，使其生物活性丧失。 【范例】酶的变构调节、酶的化学修饰 空间结构（特定区域）体现生物活性；空间结构的灵活性，体现了生物活性的可调节特性。【举例】别构效应 空间构象并非生物活性的唯一影响因素 【举例】低温下酶活性低，但并不影响构象；盐析时沉淀的酶无活性，但构象不变。 3. 蛋白构象疾病： 错误构象相互聚集，形成抗蛋白水解酶的淀粉样纤维沉淀，产生毒性而致病。 【举例】 老年痴呆 亨汀顿舞蹈病 疯牛病 两性电离（pI） 胶体性质（水化膜、表面电荷） 变性与复性 紫外吸收 呈色反应 蛋白质的理化性质 蛋白质的胶体性质 蛋白质属于生物大分子之一，分子量可自1万至100万之巨，其分子的直径可达1～100nm，为胶粒范围之内。 * 蛋白质胶体稳定的因素 颗粒表面电荷 水化膜 蛋白质的变性、沉淀和凝固 * 蛋白质的变性：在某些物理和化学因素作用下，蛋白质分子的特定空间构象被破坏，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。 * 造成变性的因素：如加热、乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、重金属离子及生物碱试剂等 。 *变性的本质：破坏非共价键和二硫键，不改变蛋白质的一级结构。 应用举例 临床医学上，变性因素常被应用来消毒及灭菌。 防止蛋白质变性也是有效保存蛋白质制剂（如疫苗等）的必要条件。 蛋白质变性后的性质改变： 　　溶解度降低、粘度增加、结晶能力消失、生物活性丧失及易受蛋白酶水解。 * 蛋白质沉淀 　　在一定条件下，蛋白疏水侧链暴露在外，肽链融汇相互缠绕继而聚集，因而从溶液中析出。 变性的蛋白质易于沉淀，有时蛋白质发生沉淀，但并不变性。 * 蛋白质的凝固作用(protein coagulation) 　　蛋白质变性后的絮状物加热可变成比较坚固的凝块，此凝块不易再溶于强酸和强碱中。是变性后进一步发展的不可逆的结果。 接近等电点时加热使蛋白质变性可使蛋白质凝固。而远离等电点时不会凝固或沉淀。 * 周珏宇 南方医科大学 基因工程研究所 生物化学与分子生物学教研室 【掌握】元素组成特点；氨基酸的结构通式；氨基酸的分类；三字母英文缩写符号及pI的定义和计算；一级结构的概念及其主要的化学键；蛋白质的二级结构的概念、主要化学键和形式（α-螺旋，β-折叠，β-转角与无规卷曲）；α-螺旋、β-折叠的结构特点；三级结构概念和维持其稳定的化学键；四级结构的概念和维持稳定的化学键；结构与功能的关系：一级结构决定空间结构、空间结构决定生物学功能、肌红蛋白和血红蛋白分子结构、别构效应；蛋白质的理化性质：两性电离、胶体性质、蛋白质变性的概念和意义、紫外吸收和呈色反应。 【熟悉】肽、肽键与肽链的概念、多肽链的写法、生物活性肽的概念；肽单元概念、模序（motif）、锌指结构、分子伴侣的概念；结构域(domain)的特点；蛋白质的分类；蛋白质的沉淀、等电点、凝胶过滤、超速离心；蛋白质分离和纯化技术：盐析、电泳和分子筛的原理。 教学要求 蛋白质的分子组成 蛋白质的含氮量 蛋白质含量 = 每克样