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酶Enzyme 酶学研究简史 公元前两千多年，我国已有酿酒记载（生醇发酵）。 1783年，意大利科学家斯帕兰扎尼设计了一个巧妙的实验：将肉块放入小巧的金属笼中，然后让鹰吞下去。过一段时间他将小笼取出，发现肉块消失了。于是，他推断胃液中一定含有消化肉块的物质。但是什么，他不清楚。 酶学研究简史 1836年，德国科学家施旺（T.Schwann）从胃液中提取出了消化蛋白质的物质。解开胃的消化之谜。 一百余年前，Pasteur认为发酵是酵母细胞生命活动的结果。 1878年，Kühne首次提出Enzyme一词。 1897年，Eduard Buchner用不含细胞的酵母提取液，实现了发酵。（获1907年诺贝尔化学奖） 1995年，Jack W.Szostak研究室首先报道了具有DNA连接酶活性DNA片段，称为脱氧核酶(deoxyribozyme)。 酶的概念 目前将生物催化剂分为两类: 酶 、 核酶（脱氧核酶） 几个有关名词 底物(substrate, S)：酶作用的物质。 产物(product, P)：反应生成的物质。 酶促反应：酶催化的反应。 酶活性：酶催化化学反应的能力。 一、酶与医学的关系The Relation of Enzyme and Medicine 有些疾病的发病机理直接或间接和酶的异常或酶活性受到抑制相关（酪氨酸酶缺乏引起白化病）。 许多疾病也可引起酶的异常，这种异常又使病情加重（急性胰腺炎时，胰蛋白酶原在胰腺中被激活，水解破坏胰腺组织）。 激素代谢障碍或维生素缺乏可引起某些酶的异常（维生素K缺乏，凝血障碍）。 酶活性受到抑制多见于中毒性疾病（有机磷农药中毒、重金属盐中毒、氰化物中毒）。 （二）酶的测定有助于对许多疾病的诊断 2．血清酶对某些疾病的诊断具有更重要的价值 血清中酶含量增高原因： 组织器官受损造成细胞破坏、细胞膜通透性增高 细胞的转换率增高、细胞的增殖加快 酶的合成或诱导增强、酶的清除受阻 （三）酶和某些疾病的治疗关系密切 许多药物可通过抑制生物体内的某些酶来达到治疗目的（抑制细菌代谢酶抑菌，磺胺类药物是细菌二氢叶酸合成酶的竞争性抑制剂）。 通过阻断相应的酶活性，以达到遏制肿瘤生长的目的（甲氨蝶呤、5-氟尿嘧啶等）。 酶还可以直接用于治疗目的（胃蛋白酶助消化，纤溶酶防血栓）。 2．酶标记测定法是酶学与免疫学相结合的一种测定方法 3．工具酶广泛地应用于分子克隆领域 （二）酶的分子工程是方兴未艾的酶工程学 酶分子工程主要是利用物理、化学或分子生物学方法对酶分子进行改造，包括对酶分子中功能基团进行化学修饰、酶的固定化、抗体酶等等，以适应医药业、工业、农业等的某种需要。 1．固定化酶是固相酶 固定化酶（immobilized enzyme）是将水溶性酶经物理或化学方法处理后，成为不溶于水但仍具有酶活性的酶衍生物。 固定化酶在催化反应中以固相状态作用于底物，并保持酶的高度特异性和催化的高效率。 2．抗体酶是具有酶活性的抗体 底物和酶的活性中心结合时底物发生构象改变，产生过渡态。将底物的过渡态类似物作为抗原，注入动物体内产生抗体，则抗体在结构上与过渡态类似物互相适应并可相互结合。该抗体便具有能催化该过渡态反应的酶活性。当抗体和底物结合时，就可使底物转变为过渡态进而发生催化反应。 这种具有催化功能的抗体分子称为抗体酶(abzyme)。 二、酶的分子结构与功能The Molecular Structure and Function of Enzyme 酶的不同形式 寡聚酶(oligomeric enzyme)：由多个相同或不同亚基以非共价键连接组成的酶。 酶的不同形式 多酶体系(multienzyme system)：由几种不同功能的酶彼此聚合形成的多酶复合物。 一、酶的分子组成中常含有辅助因子 结合酶 (conjugated enzyme)：蛋白质部分和 非蛋白质部分 全酶的结构与分子组成 全酶分子中各部分在催化反应中的作用: 酶蛋白决定反应的特异性 辅助因子决定反应的种类与性质 辅酶和辅基并没有什么本质上的差别，二者之间也无严格的界限，只不过它们与酶蛋白结合的牢固程度不同而已。 体内酶的种类很多，而辅酶(基)的种类却较少，通常一种酶蛋白只能与一种辅酶结合，成为一种特异的酶，但一种辅酶往往能与不同的酶蛋白结合构成许多种特异性酶。 金属离子是最多见的辅助因子 小分子有机化合物是一些化学稳定的小分子物质，称为辅酶 (coenzyme)。 活性中心内的必需基团 AChE的活性中心示意图 木瓜蛋白酶活性中心 三、同工酶 同工酶存在于同一种属或同一个体的不同组