人体机能学 期末复习资料.docVIP

第一章蛋 白 质protein Pro, Pr, P 复习提纲： 掌握蛋白质的元素组成、基本组成单位，氨基酸在肽链中的连接方式；熟悉氨基酸的通式；氨基酸三字母英文缩写。必需氨基酸。 GSH由哪三个氨基酸残基组成？有何生理功能？ 蛋白质一、二、三、四级结构的定义及维系这些结构稳定的作用键？蛋白质二级结构的基本形式？α-螺旋的结构特点。 举例说明蛋白质一级结构与功能的关系。 蛋白质的变性 酶（Enzyme） 掌握酶的活性中心、必需基团的概念。 掌握单纯酶、结合酶的概念。 掌握酶原、酶原激活机理、生理意义。同工酶的概念。 酶作用的特点。 竞争性抑制的概念。 氨基酸代谢 一碳单位的定义 氨基酸脱氨基的四种方式（重点：转氨基作用和联合脱氨基、两种转氨酶及辅酶） 氨的来源和去路，氨在体内的两种转运方式。 尿素的合成部位.尿素分子中两个氮原子的来源，尿素合成的生理意义 氨基酸脱羧基生成的生物活性胺 苯丙氨酸羟化酶、 酪氨酸酶的缺陷会导致临床何种疾病的产生？  蛋白质的分子组成与结构 一、蛋白质的化学组成 元素组成:碳 氢 氧 氮 硫 （ C、H、O、N、S ）以及磷 铁 铜 锌 碘 硒 *蛋白质平均含氮量（N %）:16% 蛋白质含量=含氮克数×6.25（凯氏定氮法） 二、基本组成单位——氨基酸（amino acid） 1．结构通式：(见右图) 2．种类：20种编码氨基酸 ◆与羧基相邻的α-碳原子上有一个氨基，称为α-氨基酸（除脯氨酸外）。◆除甘氨酸外，其它氨基酸α-碳原子是不对称碳原子。◆蛋白质由近20种L-α-氨基酸组成 3．分类：按侧链的结构和理化性质可分为四类 非极性疏水性氨基酸 甘氨酸(glycine, Gly, pI=5.97) 丙氨酸(alanine, Ala, pI=6.00) 缬氨酸(valine, Val, pI=5.96) 亮氨酸(leucine, Leu, pI=5.98) 异亮氨酸(isoleucine, Ile, pI=6.02) 苯丙氨酸(phenylalanine, Phe, pI=5.48) 脯氨酸(praline, Pro, pI=6.30)(亚氨基酸) 极性、中性氨基酸 色氨酸(trtptophan, Trp, pI=5.98) 丝氨酸(serine, Ser, pI=5.68) 酪氨酸(tyrosine, Tyr, pI=5.66) 半胱氨酸(cysteine, Cys, pI=5.07) 蛋氨酸(methionine, Met, pI=5.74) 天冬酰氨(asparagines, Asn, pI=5.41) 谷氨酰氨(glutamine, Gln, pI=5.65) 苏氨酸(threonine, Thr, pI=5.60) 酸性氨基酸 天冬氨酸(aspartic acid, Asp, pI=2.97) 谷氨酸(glutamic acid, Glu, pI=3.22) 碱性氨基酸 赖氨酸(lysine, Lys, pI=9.74) 精氨酸(arginine, Arg, pI=10.76) 组氨酸(histidine, His, pI=7.59) 4．*营养必需氨基酸：体内需要但不能自身合成，必须由食物供给的氨基酸。 包括8种：甲硫氨酸 色氨酸 赖氨酸 缬氨酸 异亮氨酸 亮氨酸 苯丙氨酸 苏氨酸 (假设来写一两本书) 5．氨基酸理化性质 1、两性解离及等电点 *氨基酸的等电点(isoelectric point, pI)：在某一pH溶液中，氨基酸带正负电荷相等，成为兼性离子，此溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。 2、紫外吸收：280nm，芳香族氨基酸，共轭双键 3、茚三酮反应：蓝紫色化合物, 570nm,氨基酸的定量分析 三、蛋白质的分子结构 ㈠*肽键与肽 氨基酸通过肽键相连形成肽。肽键是由1个氨基酸的α-羧基与其相邻的另1个氨基酸的α-氨基脱去1分子水所形成的化学键，又称酰氨键。肽键是蛋白质分子中的主要共价键。 寡肽(10个aa以下)、多肽、蛋白质、氨基酸残基 *谷胱甘肽（glutathione, GSH） 组成：谷氨酸Glu +半胱氨酸Cys + 甘氨酸Gly 生理功能：结构中含有游离的SH基，具有强抗氧化性。 根据多肽链中氨基酸排列顺序以及多肽链在空间排布不同，可将蛋白质的分子结构分为一级、二级、三级、四级四个结构层次，后三者统称为蛋白质的空间结构（或高级结构）。 ㈡*蛋白质的一级结构(primary structure) ◆蛋白质分子中，从N-端至C-端的氨基酸残基的排列顺序。 ◆一级结构中的主要化学键是肽键，有的包含二硫键。 ◆是蛋白质最基本的结构。 ㈢蛋白质的二级结构(secondary stru