第十单元氨基酸代谢.doc

第十单元 氨基酸代谢 植物、微生物从环境中吸收氨、铵盐、亚硝酸盐、硝酸盐等无机氮，合成各种氨基酸、蛋白质、含氮化合物。人和动物消化吸收动、植物蛋白质，得到氨基酸，合成蛋白质及含氮物质。有些微生物能把空气中的N2转变成氨态氮，合成氨基酸。 一、蛋白质消化、降解及氮平衡 1.蛋白质消化吸收 哺乳动物的胃、小肠中含有胃蛋白酶、胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶、羧肽酶、氨肽酶、弹性蛋白酶。经上述酶的作用，蛋白质水解成游离氨基酸，在小肠被吸收。被吸收的氨基酸（与糖、脂一样）一般不能直接排出体外，需经历各种代谢途径。肠粘膜细胞还可吸收二肽或三肽，吸收作用在小肠的近端较强，因此肽的吸收先于游离氨基酸。 2.蛋白质的降解 体内蛋白质处于不断降解和合成的动态平衡。成人每天有总体蛋白的1%～2%被降解更新。不同蛋白的半寿期差异很大，人血浆蛋白质的t1/2约10天，肝脏的t1/2约1～8天，结缔组织蛋白的t1/2约180天，许多关键性的调节酶的t1/2 均很短。 真核细胞中蛋白质的降解有两条途径： 一条是不依赖ATP的途径，在溶酶体中进行，主要降解外源蛋白、膜蛋白及长寿命的细胞内蛋白。 另一条是依赖ATP和泛素的途径，在胞质中进行，主要降解异常蛋白和短寿命蛋白，此途径在不含溶酶体的红细胞中尤为重要。泛素是一种8.5KD（76a.a.残基）的小分子蛋白质，普遍存在于真核细胞内。一级结构高度保守，酵母与人只相差3个a.a残基，它能与被降解的蛋白质共价结合，使后者活化，然后被蛋白酶降解。 3.氨基酸代谢库 食物蛋白经消化而被吸收的氨基酸（外源性a.a）与体内组织蛋白降解产生的氨基酸（内源性a.a）混在一起，分布于体内各处，参与代谢，称为氨基酸代谢库。氨基酸代谢库以游离a.a总量计算，肌肉中a.a占代谢库的50％以上，肝脏中a.a占代谢库的10％，肾中a.a占代谢库的4％，血浆中a.a占代谢库的1～6％，肝、肾体积小，它们所含的a.a浓度很高，血浆a.a是体内各组织之间a.a转运的主要形式。 4.氮平衡 食物中的含氮物质，绝大部分是蛋白质，非蛋白质的含氮物质含量很少，可以忽略不计。 氮平衡：机体摄入的氮量和排出量，在正常情况下处于平衡状态。即，摄入氮＝排出氮。 氮正平衡：摄入氮＞排出氮，部分摄入的氮用于合成体内蛋白质，儿童、孕妇。 氮负平衡：摄入氮＜排出氮。饥锇、疾病。 二、氨基酸分解代谢 氨基酸的分解代谢主要在肝脏中进行。氨基酸的分解代谢一般是先脱去氨基，形成的碳骨架可以被氧化成CO2和H2O，产生ATP ，也可以为糖、脂肪酸的合成提供碳架。 （一）脱氨基作用 1.氧化脱氨基 第一步，脱氢，生成亚胺。第二步，水解。生成的H2O2有毒，在过氧化氢酶催化下，生成H2O+O2，解除对细胞的毒害。 2.催化氧化脱氨基反应的酶（氨基酸氧化酶） （1）L-氨基酸氧化酶 有两类辅酶，FMN和FAD（人和动物），对下列a.a不起作用：Gly、β-羟氨酸（Ser、 Thr）、二羧a.a（ Glu、 Asp）、二氨a.a （Lys、 Arg），真核生物中，真正起作用的不是L-a.a氧化酶，而是谷氨酸脱氢酶。 （2）D-氨基酸氧化酶 有些细菌、霉菌和动物肝、肾细胞中有此酶，可催化D-a.a脱氨。 （3）Gly氧化酶 使Gly脱氨生成乙醛酸。 （4）D-Asp氧化酶 兔肾中有D-Asp氧化酶，D-Asp脱氨，生成草酰乙酸。 （5）L-Glu脱氢酶 真核细胞的Glu脱氢酶，大部分存在于线粒体基质中，是一种不需O2的脱氢酶。此酶是能使a.a直接脱去氨基的活力最强的酶，是一个结构很复杂的别构酶。在动、植、微生物体内都有。ATP、GTP、NADH可抑制此酶活性。ADP、GDP及某些a.a可激活此酶活性。因此当ATP、GTP不足时，Glu的氧化脱氨会加速进行，有利于a.a分解供能（动物体内有10%的能量来自a.a氧化）。 3.非氧化脱氨基作用 大多数在微生物的中进行，主要有：①还原脱氨基（严格无氧条件下），②水解脱氨基，③脱水脱氨基，④脱巯基脱氨基，⑤氧化-还原脱氨基，⑥脱酰胺基作用。 4.转氨基作用 是a.a脱氨的重要方式，除Gly、Lys、Thr、Pro外，a.a都能参与转氨基作用。转氨基作用由转氨酶催化，辅酶是维生素B6（磷酸吡哆醛、磷酸吡哆胺）。转氨酶在真核细胞的胞质、线粒体中都存在。转氨基作用：是α-氨基酸和α-酮酸之间氨基转移作用，结果是原来的a.a生成相应的酮酸，而原来的酮酸生成相应的氨基酸。不同的转氨酶催化不同的转氨反应。大多数转氨酶，优先利用α-酮戊二酸作为氨基的受体，生成Glu。如丙氨酸转氨酶，可生成Glu，叫谷丙转氨酶（GPT）。肝细胞受损后，血中此酶含量大增，活性高。肝细胞正常，血中此酶含量很低。动物组织中，Asp转氨酶的活性最大。在大多数细胞中含量高，Asp是合