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酶 通 论 上海理工大学 医疗器械与食品学院 1、酶的本质是什么？ 2、酶具有何种特点？ 3、酶如何分类？ 4、酶的作用机理是怎样？ 2、酶的高度专一性 酶催化反应的反应速率比非催化反应高108 -1020倍，比非生物催化剂高107 - 1013倍。 第二节 酶的命名及分类 1、习惯命名法: 1）根据酶作用的底物命名（绝大多数酶） ； 蛋白酶、淀粉酶、脂肪酶 2）根据所催化反应的性质来命名； 水解酶、转移酶、氧化酶 3）结合上述两个原则来命名； 琥珀酸脱氢酶 4）有时在这些命名基础上加上酶的来源或其它特点 胃蛋白酶、胰蛋白酶 两种命名法： 2、国际系统命名法 以酶所催化的整体反应为基础；系统名称包括底物名称、催化反应性质，最后加一个酶字。 二. 酶的国际系统分类 (5) 异构酶（Isomerase） 异构酶催化各种同分异构体的相互转化，即底物分子内基团或原子的重排过程。  例如，6-磷酸葡萄糖异构酶催化的反应。 三、酶活力 酶活力（enzyme activity): 酶催化一定化学反应的能力。酶活力的大小可用在一定条件下所催化的某一化学反应的反应速率（反应初速率）来表示。 酶活力单位（U）： 酶活力的大小即酶含量的多少，用酶活力单位表示，即酶单位（U）。定义为在一定条件下，一定时间内将一定量的底物转化为产物所需的酶量。为使酶活力单位标准化，提出“国际单位”（IU）。即在最适条件（温度25 ℃ ）下，1分钟内催化1微摩尔底物转化为产物所需的酶量。即1 IU=1μmol/min 。 酶的比活力 酶的比活力代表酶的纯度，用每毫克酶蛋白所具有的酶活力单位数表示。 比活力＝活力U/毫克蛋白 对同一种酶，比活力越大，表示酶的纯度越高。 第三节 酶的化学本质和结构 绝大多数酶是蛋白质 证据：（1）酸、碱水解的最终产物是氨基酸，能被蛋白酶水解失活； （2）酶是具有空间结构的生物大分子，凡使蛋白质变性的因素都可使酶变性失活； （3）酶是两性电解质，具有电泳特性； （4）酶具有不通过半透膜等胶体性质； （5）具有蛋白质的呈色反应； （二）酶的化学组成 区别： 与酶蛋白疏松结合，用透析的方法可将全酶中的辅因子除去，而使酶失去活性----辅酶 与酶蛋白牢固结合（一般共价键形式），不能透析除去的辅因子 ----辅基 1.酶催化作用的本质： 改变反应途径,降低反应活化能 2.酶催化作用的中间产物学说 在酶催化的反应中，第一步是酶与底物形成酶－底物中间复合物，中间复合物再分解成产物和酶。这一过程所需活化能低，所以反应速度加快。 S ??? P E + S ==== E-S ??? P + E 许多间接证据表明了E－S复合物的存在。E－S复合物形成的速率与酶和底物的性质有关。 3.酶的活性部位 酶分子中与底物结合的部位或区域一般称为结合部位。 酶分子中促使底物发生化学变化的部位称为催化部位。 通常将酶的结合部位和催化部位总称为酶的活性部位或活性中心。结合部位决定酶的专一性，催化部位决定酶所催化反应的性质。 酶活性部位的特点 活性部位在酶分子的总体中只占相当小的部分； 酶的活性部位是一个三维实体； 酶的活性部位并不是和底物的形状正好互补，而是一个动态的辨认过程； 酶的活性部位是位于酶分子表面的一个裂缝内，底物分子（或一部分）结合到裂缝内并发生催化反应。 底物通过次级键较弱的力结合到酶上。 酶活性部位具有柔性或可运动性。 酶的专一性： 结构专一性 绝对专一性：如脲酶、麦芽糖酶等； 相对专一性：蛋白酶、酯酶等； 立体异构专一性 旋光异构专一性：如L－氨基酸氧化酶、胰蛋白酶； 几何异构专一性：如延胡索酸酶等； 2、诱导契合学说 认为整个酶分子的天然构象是具有刚性结构的，酶表面具有特定的形状。酶与底物的结合如同一把钥匙对一把锁一样，即底物分子进行化学反应的部位与酶分子活性中心具有紧密互补的关系。 二、使酶具有高效催化的因素 (1)底物和酶的邻近效应与定向效应： 酶促反应中，底物分子结合到酶的活性中心，一方面在酶活性中心的有效浓度大大增加，有利于提高反应速度；另一方面，由于活性中心