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《生物化学》
1.1本章知识点串讲
1、糖类的作用、元素组成、化学本质、命名及分类
作用:能源物质、结构成分、信息分子、转变成其他物质。
元素组成:C、H、O
化学本质:多羟基酮或者多羟基醛
命名及分类:单糖、寡糖和多糖
2、单糖的结构、性质及其衍生物
单糖的结构:链状结构,环状结构等。(一般不作为考点出现)
单糖的性质:
物理性质:旋光性(了解一下),甜度,溶解度。
化学性质:书中共涉及9种化学变化。
1)单糖的氧化:醛糖含有游离的醛基,具有很好的还原性。
被弱氧化剂氧化:醛糖酸。(见教材)
被强氧化剂氧化:醛糖二酸。
2)单糖的还原:还原后生成糖醇。
3)形成糖脎 (见教材)
4)形成糖酯与糖醚、糖苷(见教材)
5)单糖脱水
3、其他糖类(单糖衍生物、寡糖、多糖等)
肽聚糖:(教材P51)青霉素抑菌的作用机理。
1.2本章重难点总结
1、单糖的性质(尤其是化学性质)
2.1本章知识点串讲
天然脂肪酸的结构特点:骨架的碳原子数都是偶数个,这是因为生物体内脂肪酸是以二碳单位(CoA:乙酰形式)从头合成的。
3.1本章知识点串讲
1、氨基酸——蛋白质的构件分子
(1)蛋白质水解:酸水解、碱水解、酶水解(掌握三种具体水解方法及优缺点)(见教材P123)
(2)氨基酸在中性PH时,含有一个正电荷和一个负电荷,称为兼性离子。
2、氨基酸的分类
(1)按照R基的化学机构将20种常见氨基酸分为:脂肪族,芳香族和杂环族三类
A、脂肪族氨基酸:中性氨基酸 含羟基或硫氨基酸 酸性氨基酸及其酰胺 碱性氨基酸
B、芳香族氨基酸 C、杂环族氨基酸
(2)按照R基的极性性质,20种常见氨基酸分为:非极性R基氨基酸、不带电荷的极性R基氨基酸、带正电荷的R基氨基酸、带负电荷的R基氨基酸。
3、氨基酸的酸碱化学
氨基酸的兼性离子形式(见教材P130)
氨基酸的解离:氨基酸是一类两性电解质
氨基酸的解离常数(重点)
(3)氨基酸的等电点:某一氨基酸处于静电荷为0时的pH。(pI)
对于侧链不解离的中性氨基酸:pI=1/2(pKa1+ pKa2 )
(4)氨基酸的甲醛滴定 甲醛的作用(重点)
4、氨基酸的化学反应
(1)a-氨基参加的反应(4类)(见教材P135)
(2)a-羧基参加的反应(4类)(见教材P138)
(3)a-氨基和a-羧基共同参加的反应(2类)(见教材P139)
(4)侧链R基参加的反应
蛋白质的化学修饰:在较温和的条件下,以可控制的方式使蛋白质与某种试剂(称化学修饰剂)起特异反应,以引起蛋白质中个别氨基酸侧链或功能团发生共价化学改变。
5、氨基酸的光学活性和光谱性质
蛋白质的最大紫外吸收在280nm波长处
核磁共振(NMR)是一项涉及在外磁场存在下某些原子核吸收射频能量的波谱技术。
6、氨基酸混合物的分析分离(见教材P148)
(1)分配层析法的一般原理(2)分配柱层析(3)纸层析(4)薄层层析(5)离子交换层析
(6)气液层析(7)高效液相层析(HPLC)
3.2本章重难点总结
(1)氨基酸的书写,氨基酸的分类及氨基酸的化学性质。
(2)氨基酸的分离
4.1本章知识点串讲
1、蛋白质通论
(1)蛋白质的化学组成和分类
蛋白质的平均含氮量为16%,凯氏定氮法测定蛋白质含量:
蛋白质含量=蛋白氮*6.25
(2)名词:单纯蛋白,缀合蛋白
(3)蛋白质结构的组织层次:
一级结构:多肽链的氨基酸序列
二级结构:多肽链借助氢键排列成自己特有的a螺旋和B折叠股片段。
三级结构:多肽链借助各种非共价键(非共价力)弯曲、折叠成具有特定走向的紧密球状构象。
四级结构:寡聚蛋白质中各亚基之间在空间上的相互关系和结合方式。
(4)蛋白质功能具有多样性
2、肽
(1)肽和肽键的结构 茚三酮、双缩脲反应(见教材P166)
3、蛋白质一级结构的测定
(1)蛋白质测序的策略(测定蛋白质的一级结构,要求样品必须是均一的,纯度应在97%以上)
(见教材P168)
(2)N-末端和C-末端氨基酸残基的鉴定
A、N-末端分析(见教材P169)
a 二硝基氟苯法(DNFB)
b 丹磺酰氯法(DNS)
c 苯异硫氰酸酯法(PITC)
d 氨肽酶法
B、C-末端分析(见教材P170)
a 肼解法
b 还原法
c 羧肽酶法(目前常见的4种羧肽酶:A、B、C、Y)
(3)二硫桥的断裂
(4)氨基酸组成的分析
(5)多肽链的部分裂解和肽段混合物的分离纯化
A 酶裂解法
B 化学裂解法
(6)肽段氨基酸序列的测定
A Edman化学降解法
B 酶降解法
C 质谱法
D 根据核苷酸序列的推定法
(7)肽段在多肽链中次序的决定
(8)二硫桥位置的确定
4.2本章重难点总结
1、蛋白质结构的组织层次2、蛋白质一级结构的测定
5.1本章知识点串讲
1、研究蛋白质构象的方法:NM
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