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1维系蛋白质各级结构的化学键或作用力有哪些？答：一级结构的化学键是肽键和二硫键，二级结构是氢键三级结构是主要是疏水作用，其次是氢键、盐键、德华力。四级结构是次级键。2简述α—螺旋和β—折叠的结构特点。答：α—螺旋(1)右手螺旋（2）主链原子在内，侧链R基团在外（3）每绕一圈需要3.6个氨基酸残基，螺距为0.54nm。（4）维持稳定的力是氢键，氢键方向与螺旋中心轴平行。β—折叠：（1）呈锯齿状伸展。（2）R基团交错分布在锯齿上下。（3）两条或两条以上的肽段平行排列而成，走向可以相同也可以相反。（4）维持稳定的力是氢键，氢键方向与中心轴垂直。3A.B.C.D四级蛋白质，他们的等电点分别是：A为5.0：B为6.2:C为7.4；D为9.2.请问：在ph7.4的缓冲液中他们分别带何种电荷？在电场中向哪极移动？答：蛋白质A和B均带负电荷，电场中均向正极移动，蛋白质C不带电，在电场中静止不动，蛋白质D带正电，电场中向负极移动。4什么是蛋白质变性？变性蛋白质的特征有哪些？举例说明蛋白质变性在医学中的应用答：蛋白质变性定义见名称解释。特征有：生物化学性质的改变，粘度增大，溶解度降低易沉淀，易被蛋白酶水解，结晶能力消失。蛋白质变性的应用：75%酒精高温和紫外线消毒灭菌;低温条件下，制备或保存酶疫苗免疫血清等蛋白制剂。5举例说明蛋白质空间结构与功能之间的关系.答：以血红蛋白为例说明蛋白质结构改变，功能改变：以牛胰核糖核酸的变性与复性说明蛋白质空间结构破坏，功能丧失：空间结构直接决定蛋白质功能。6细胞内主要有哪几类RNA？各有什么结构特征？答：信使RNA（mRNA）含量少种类多，原核生物mRNA为顺反子，真核生物为单反子，真核生物mRNA 3′端有一段多聚腺苷酸尾巴，在5′端有一个“帽子”结构。转运RNA（tRNA) 分子量最小，富含稀有碱基，二级结构都呈三叶草性，其中反密码环上有反密码子，可识别mRNA上密码子，与特定氨基酸结合，三级结构呈“L”形。核糖体RNA(rRNA) 含量最多的RNA ，可与蛋白质结合构成核蛋白。7试述DNA双螺旋结构模式的要点及其DNA生物学功能的关系。答：DNA双螺旋结构模型的要点;(1)DNA是一反向平行的双螺旋结构，脱氧核糖基和磷酸基骨架位于双链的外侧，碱基位于内侧，两条链的碱基之间以氢键相接触。腺嘌呤始终与胸腺嘧啶配对存在，形成两个氢键（A=T）,鸟嘌呤始终与胞嘧啶配对存在，形成三个氢键（G=C）。碱基平面与线性分子结构的长轴相垂直。一条链的走向是5′→3′,另一条的走向就一定是3′→5′。（2）DNA是右手螺旋结构。螺旋每旋转一周包含了10对碱基，每个碱基的旋转角度为36°。螺距为3.4nm，每个碱基平面之间的距离为0.34nm。DNA双螺旋分子存在一个大沟和一个小沟。(3)DNA双螺旋结构稳定的维系横向靠两条链间互补碱基的氢键维系，纵向则靠碱基平面间的疏水性堆积力维持。8酶竞争性抑制作用有哪些特点？简要说明磺胺类药物的抗菌机理。答;(1)大多数I与S结构类似，竞争酶的活性中心；抑制程度取决于抑制剂与酶的相对亲和力及抑制剂与底物的浓度比；可通过增加底物浓度来减弱甚至消除抑制；Vmax不变，表观Km增大。磺胺类药物与对氨基酸甲酸结构相似，可竞争性抑制二氢叶酸合成酶，阻碍细菌中FH4合成。9简述酶原酶原激活及生理意义。答：（1）避免细胞自身消化。消化道内蛋白质以酶原的形式分泌。（2）酶原可以视为酶的储存形式。在需要时，酶原适时地转变成有活性的酶，发挥其催化作用。如凝血和纤维蛋白溶解酶类。10比较三种可逆性抑制作用的特点。答：酶的可逆性抑制包括竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制作用①竞争性抑制：抑制剂与底物竞争与酶的同一活性中心结合，从而干扰了酶与底物的结合，使酶的催化活性降低，这种作用就称为竞争性抑制作用。其特点为：a.竞争性抑制剂往往是酶的底物类似物或反应产物；b.抑制剂与酶的结合部位与底物与酶的结合部位相同；c.抑制剂浓度越大，则抑制作用越大；但增加底物浓度可使抑制程度减小；d.动力学参数：Km值增大，Vm值不变。典型的例子是丙二酸对琥珀酸脱氢酶（底物为琥珀酸）的竞争性抑制和磺胺类药物（对氨基苯磺酰胺）对二氢叶酸合成酶（底物为对氨基苯甲酸）的竞争性抑制。②反竞争性抑制：抑制剂不能与游离酶结合，但可与ES复合物结合并阻止产物生成，使酶的催化活性降低，称酶的反竞争性抑制。其特点为：a.抑制剂与底物可同时与酶的不同部位结合；b.必须有底物存在，抑制剂才能对酶产生抑制作用；c.动力学参数：Km减小，Vm降低。③非竞争性抑制：抑制剂既可以与游离酶结合，也可以与ES复合物结合，使酶的催化活性降低，称为非竞争性抑制。其特点为：a.底物和抑制剂分别独立地与酶的不同部位相结合；b.抑制剂对酶与底物的结合无影响，故底