2012级专科生物化学考试重点.docVIP

蛋白质在何种PH值溶液中易沉淀？PH=PI 蛋白质各级结构的维系键是什么：一级结构：肽键（主要）二硫键（次要）；二级结构：氢键；三级结构：主要次级键（非共价键）、疏水键、离子键（盐键）、氢键、范德华力，次要氢键、盐键、疏水作用力（主要） α-螺旋结构要点是什么：ɑ-螺旋是蛋白质分子中最稳定的二级结构。肽链主链以肽单元为单位，它从N端到C端为顺时针方向形成右手螺旋结构；螺旋每圈含3·6个氨基酸残基，每个残基跨距0、15nm，螺旋上开一圈的高度即螺距为0、15×3.4=0、54nm；氢键方向与α-螺旋长轴基本平行，每相邻螺旋间有3个氢键维持其空间结构的相对稳定，其氢键是维系键。 蛋白质等电点的概念（PHPI,PH=PI,PHPI时分别带何种电荷）：当蛋白质溶液处于某一PH时，蛋白质解离成正负离子的趋势相等，即为兼性离子或两性离子净电荷为0，此时溶液的PH值称为蛋白质的等电点。PHPI正电荷（电场中向负极移动）PH=PI不带电PHPI负电荷 蛋白质变性的概念及变性后蛋白质特点：蛋白质在某些理化因素（物理和化学）的作用下，其空间结构（维持空间结构的次级键断裂，尤其是氢键）收到破坏，从而导致其理化性质改变和生物学活性丧失的现象称为蛋白质的变性。（变性的本质是破坏了非共价键和二硫键，维持一级结构的肽键没有改变，不能改变蛋白质的一级结构）变性后的特点：黏度增加，溶解度降低；容易沉淀析出；易被蛋白酶水解，生物活性丧失。 hnRNA是mRNA的前体 真核生物mRNA的3’末端结构是多聚核苷酸”尾”或多聚A尾[poly(A)-tail];5’末端是7甲基鸟苷三磷酸（m7GpppN）的帽子起始结构。 核算中核苷酸之间的连接键是3’,5’磷酸二酯键。 Tm的概念：A260的值达到最大变化值一半时所对应的温度称为解链温度或溶解温度。（tm值的大小主要与dna的长度和碱基中G,C的含量有关，tm值与G+C含量呈正比）。 各种核苷酸的书写符号：根据链接的磷酸集团数目不同，核苷酸分：核苷一磷酸（NMP）:AMP,GMP,CMP,UMP核苷二磷酸（NDP）:ADP,GDP,CDP,UDP核苷三磷酸（NTP）:ATP,GTP,CTP,UTP;N代表AGCU tRNA的二级结构为三叶草型，由4螺旋区和4个环组成；三级结构是倒L型，一端是氨基酸壁，另一端为反密码环，能与mRNA上对应的密码子识别。3’末端结构是：-CCA-OH DNA变性：在某些理化因素的作用下，DNA双螺旋之间的氨基酸发生断裂，使双键DNA分开成两条单链的过程，称为dna的变性。(双链间氢键的断裂) DNA一级结构：DNA分子中4种脱氧核苷酸的排列顺序。（组成DNA的脱氧核糖核苷酸主要是dAMP,dGMP,dCMP和dTMP） 酶原没有活性的原因是：酶的活性中心未形成或未暴露。无活性的酶原通过酶原的激活成有活性的酶。 Km值：当酶促反应速度为最大速度的一半时的底物浓度。 酶促反应中决定特异性的部位是：酶蛋白 非竞争性抑制Km,Vmax如何变化:酶与底物的亲和力不变，即Km值不变；Vmax降低 米氏方程：V=Vmax·[S]/Km+[S] 酶的活性中心：组成基团：必须基团（一级结构上可能相距甚远，但进一步盘绕在空间结构上彼此靠近）。按位置：活性中心外的必须集团，活性中心内的必需基团（按功能，结合基团：与底物直接结合；催化基团：催化底物发生变化并将其转化为产物）功能：与底物S特异性结合并将底物S转化为产物P. 酶的共价修饰调节：有些酶分子上的一些基团可与某些化学基团发生可逆的共价结合，使酶结构发生改变从而改变酶的活性，这种调节称为酶的共价修饰调节或化学修饰调节，这类酶称为修饰酶。 肌糖原不能补充血糖的原因是肌肉中缺乏葡萄糖-6-磷酸酶（只存在肝肾等） 活性葡糖糖指尿苷二磷酸葡萄糖(UDPG) 三羧酸循环（TAC）中底物水平磷酸化反应是琥珀酸的生成（TAC中唯一的底物水平磷酸化） 红细胞能量来源靠糖酵解途径（获得能量的唯一途径） 磷酸戊糖途径的关键酶是：6-磷酸葡糖糖脱氢酶 作为供氢体用于合成反应的物质：NADP+H＋＋α-酮戊二酸脱氢酶复合体、柠檬酸合酶2、发生条件：有氧情况3、细胞部位：胞液和线粒体4、ATP个数：1mol葡糖糖净得30或32ATP(1、30ATP:α-磷酸甘油穿梭2、32ATP：苹果酸-天冬氨酸穿梭)5、生成方式：主要为氧化磷酸化，次要底物水平磷酸化 人体活动直接供能物质是ATP 氰化物（CN-）和一氧化碳作用在呼吸链上的靶点是：Cytaa3 胞液中NADH进入线粒体的两种穿梭机制及发生的组织部位：α-磷酸甘油穿梭系统，部位：主要存在于脑和骨骼肌中/苹果酸-天冬氨酸穿梭系统，部位：主要存在于肝和心肌中 电子在细胞色素间传递顺序：Cytb，Cytc1，Cytc，Cytaa3 激素敏感