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蛋白质化学 等电点（isoelectric point, pI）：当氨基酸在溶液中净电荷为零的pH。在等电点时，氨基酸主要以两性离子形式存在 肽键(peptide bond)：由一个氨基酸的(-羧基与另一个氨基酸的(-氨基脱水缩合而形成的化学键。 肽：由二个或两个以上氨基酸通过肽键相连而形成的化合物。 蛋白质的一级结构：指多肽链中氨基酸的排列顺序与键合方式。 二级结构：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。 肽单元：参与组成肽键的6个原子位于同一平面，又叫酰胺平面或肽键平面。它是蛋白质构象的基本结构单位。 (-螺旋 ( ( -helix ) ：是蛋白质中最常见的一种二级结构，多肽链主链围绕中心轴形成右手螺旋 β-折叠：若干条肽链或一条肽链的若干肽段平行排列，相邻肽链之间靠氢键维持。 超二级结构（supersecondary struture）：蛋白质分子中，由若干相邻的二级结构单元组合在一起，形成有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体 结构域（domain）：在超二级结构基础上组装成的相对独立的三维实体。折叠得较为紧密，各行使其功能。 蛋白质的变性：在某些物理和化学因素作用下，蛋白质分子特定空间构象被破坏，导致其理化性质改变和生物活性的丧失。 复性：若蛋白质变性程度较轻，去除变性因素后，蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功能。 酶化学 全酶：对结合酶而言，酶蛋白与辅助因子结合之后所形成的复合物，称为全酶，只有全酶才有催化活性，将酶蛋白和辅助因子分开后均无催化作用。全酶 = 酶蛋白 + 辅助因子 酶原：某些酶在细胞内合成或初分泌时没有活性，这些没有活性的酶的前身称为酶原 共价催化：通过与底物形成反应活性很高的共价过渡物降低反应活化能，从而提高反应速度的过程。 酶的活性部位：有些必需基团虽然在一级结构上可能相距很远，但在形成空间结构时彼此靠近，集中在一起，形成具有一定空间结构的区域，并能与底物特异地结合，将底物转化为产物。这一区域，称为酶的活性部位（Active site）。Km）：反应速率达最大反应速率一半时的底物浓度。单位是：mol/L或mmol/L 竞争性抑制作用：抑制剂在化学结构上与底物相似，能与底物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶-底物复合物的形成，降低酶促反应速度。 此时这种作用叫做-底物-抑制剂复合物，不能释放出产物，使酶活性丧失，这种抑制剂称为非竞争性抑制剂，这种抑制作用称为非竞争性作用。 反竞争性抑制作用：抑制剂仅与酶和底物形成的中间产物结合，使ES的量下降。该抑制剂与单独的酶不结合。这种抑制作用称为反竞争性作用。 酶的辅助因子：主要包括金属离子和小分子有机化合物，在酶促反应中主要决定反应的种类和性质，在反应中起到传递电子、原子或某些化学基团的作用。 辅酶：把那些与酶蛋白结合比较松弛，用透析法可以除去的小分子有机化合物，称为辅酶。 辅基：辅基是指以共价键和酶蛋白结合的小分子有机物质，不能通过透析或超滤的方法除去。 激活剂：凡是能提高酶活性的物质。 抑制剂：能使酶分子的某些必需基团发生变化，从而引起酶活性的下降，甚至消失，使酶反应下降的物质 酶活力（酶活性）是指：酶催化底物化学反应的能力。 酶的专一性：绝对专一性：酶只作用于特定结构的底物，进行一种专一的反应，生成一种特定结构的产物 。相对专一性:酶作用于一类化合物或一种化学键。立体异构专一性: 酶仅作用于立体异构体中的一种。 诱导契合学说：该学说认为酶与底物相互接近时，其结构相互诱导、相互变形和相互适应，进而相互结合。 中间产物学说： 中间产物学说认为，酶在催化反应时，首先酶与底物形成不稳定的中间物，然后再分解成酶与产物。即酶将原来活化能很高的反应分成两个活化能较低的反应来进行，因而加快了反应速率。 糖苷：单糖半缩醛上的羟基可与其它含羟基的化合物（醇、酚）缩合失水形成的缩醛衍生物。如杏仁苷、强心苷等，是多种中药的有效成分。 糖苷键：一个糖半缩醛羟基与另一个分子（例如醇、糖、嘌呤或嘧啶）的羟基、胺基或巯基之间缩合形成的缩醛或缩酮键，常见的糖醛键有O—糖苷键和N—糖苷键。?? 还原糖：醛糖的半缩醛羟基、酮糖的半缩酮羟基在碱性溶液中具有还原性。所有单糖都是还原糖，易被氧化成酸。常用费林试剂判断还原糖。 同多糖：由许多单糖分子或其衍生物缩合而成的高聚物称为多糖，又称为高聚糖。可分为同多糖和异多糖两类。由一种单糖缩合形成的多糖称为同多糖。由一种以上单糖缩合形成的多糖称为异多糖。 磷脂：含磷酸的复合脂，包括甘油磷脂和神经鞘磷酯 脂肪酸：脂肪酸(Fatty acid)是一类羧酸化合物，由碳氢组成的烃类基团连结羧基所构成。三个长链脂肪酸与甘油形成三酸甘油酯(Triacylglycerols)，为脂肪的