乳清分离蛋白溶液中蛋白纤维的性质微观结构流动状态凝胶作用.docVIP

乳清分离蛋白溶液中蛋白纤维的性质： 微观结构 流动状态 凝胶作用 摘要 我们研究了蛋白纤维（长度是W1毫米，在pH2 的条件下准备）如何改变浓缩的乳清分离蛋白溶液的结构特性。利用透射电子显微镜，流致双折射和硫黄素T荧光，我们观察到增加了pH值后，纤维变短， pH值5-7时出现集群。分别研究了在pH3.5和7时，在乳清分离蛋白溶液中加入纤维的效果。我们观察到不同的性质，这使得该系统变得相当复杂。流变学测量结果表明，纤维的存在诱导剪切增厚（只在pH3.5时）和剪切稀释行为，导致黏度和凝胶能力的增加。在所有的pH范围内都观察到不稳定流动的状况，这暗示朝相位分离的方向。在pH7时，通过扫描电子显微镜在宏观结构上观察到凝胶后的相位分离差。 1 引言 新型的功能性食品成分的发展需要能够改变食品的文理特性。鉴于目前的趋势朝向高蛋白产品和新的肉类的替代产品，这些成分由蛋白质构成是可取的。高蛋白食品的发展是基于蛋白质消化后能够增加饱腹感，而且能够帮助减轻体重(Anderson Moore, 2004; Westerterp-Plantenga, Rolland, Wilson, Westerterp, 1999)。我们需要新的肉类的替换产品，因为很多环境的和经济的问题牵扯到肉类的生产(Carlsson-Kanyama, 1998;Pimentel Pimentel, 2003; White, 2000)。 常常被用来修改的蛋白质系统的结构特性的成分是多糖，如黄原胶，或蛋白质，如明胶。Bryant 和 McClements (2000)指出黄原胶能够用来在热变性的乳清分离蛋白溶液中诱导相分离。Walkenstro ¨m and Hermansson (1996)研究了在有白明胶的乳清分离蛋白的凝胶化。在pH7.5时，乳清分离蛋白的凝胶形成与白明胶无关，能够观察到一个双向连续的网状物。在pH3时，乳清分离蛋白和凝胶形成一个强的聚集的网状物，在里面这两种高分子材料是混合的。Vardhanabhuti, Foegeding, McGuffey, Daubert和Swaisgood (2001)把乳清蛋白高分子加入到乳清分离蛋白凝胶中，能够改变凝胶特性。他们还发现，加入这些高分子物质能够更强成的凝胶，改变凝胶结构类型从颗粒到细链。 蛋白质纤维是高度各向异性的蛋白质总量有1-10毫米的长度和直径为1-10纳米。乳清分离蛋白的纤维可以通过在pH2的条件下加热蛋白质得到(Arnaudov, De Vries, Ippel, Van Mierlo, 2003; Durand, Gimel, Nicolai, 2002; Gosal, Clark, Pudney, Ross-Murphy, 2002).应用流动（简单的剪切流或搅拌）会导致增强纤维的形成(Akkermans, Van der Goot, Venema, Van der Linden, Boom, 2008a; Bolder, Sagis, Venema, Van der Linden, 2007)。对于β-乳球蛋白（主要的乳清蛋白），已经表明在pH2的热处理期间，蛋白质会水解成肽，这些肽中的一部分是纤维状的(Akkermans et al., 2008b)。由于他们的极端各向异性的特点，蛋白纤维可以用来作为改变食品的结构特性的成分。以往的研究表明乳清分离蛋白纤维溶液有很高的黏性，表现为剪切稀释性(Akkermans et al., 2008a)。此外，有少量蛋白质的冷固胶可以通过添加氯化钙到乳清分离蛋白纤维中来制作(Bolder, Hendrickx, Sagis, Van der Linden, 2006)。 然而，在浓缩蛋白系统中的纤维为了改善这一系统的结构特性的性质目前还没有研究。因此，本研究的目的是观察蛋白纤维是如何修改浓缩蛋白质溶液和凝胶的结构特性。在这种方式，也可以观察纤维如何用于创建具有较高黏度的产品，修改流动特性，或创建各向异性结构。 本研究的第一部分介绍了纤维的性能溶液在不同pH值的特性，通过测量纤维的浓度集中利用双折射和硫黄素?荧光测量，并观察纤维形态的变化通过透射电子显微镜（TEM）。在第二部分，对在pH3.5和7乳清分离蛋白/纤维溶液的性能进行了研究通过其外观和流动行为。第三部分包括在pH值3.5和7时WPI凝胶纤维的性能， 这是利用扫描电子显微镜（SEM）观察和测量流变性能来观察其微观和宏观结构的变化。 2 原料与方法 2.1 蛋白纤维的制备 蛋白纤维是从乳清分离蛋白中制备的。乳清分离蛋白在微孔水中分解，通过加入浓缩HCl溶液（18 wt％）将pH值设置为2。要除去不溶的蛋白质，该溶液需离心（19,000克，30分钟，4℃）。该溶液的蛋白质的浓度为2.8％时，用D