氨基酸2016讲解.ppt

氨 基 酸 代 谢Metabolism of Amino Acids;蛋白质的生理功能和营养价值Physiological Function and Nutrition Value of Protein ;蛋白质是生命的物质基础;一、 蛋白质营养的重要性;二、蛋白质需要量和营养价值;;凯式定氮法;蛋白质的生理需要量 成人每日蛋白质最低生理需要量为30g-50g 。 我国营养学会推荐成人每日蛋白质需要量为80g。 ;3. 蛋白质的营养价值;②蛋白质的营养价值(nutrition value);蛋白质互补作用在生活中如何运用？ ;第二节 蛋白质的消化、吸收和腐败;蛋白质的消化吸收;一、 蛋白质的消化;;消化过程 ;（二）小肠中的消化 ——小肠是蛋白质消化的主要部位。;Trypsin (胰蛋白酶) ;氨基肽酶;二、氨基酸的吸收;（一）氨基酸吸收载体;氨基酸;（二）γ-谷氨酰基循环对氨基酸的转运作用;半胱氨酰甘氨酸 (Cys-Gly);利用肠粘膜细胞上的二肽或三肽的转运体系 此种转运也是耗能的主动吸收过程 吸收作用在小肠近端较强;三、 蛋白质的腐败作用;（一）胺类(amines)的生成; 假神经递质(false neurotransmitter);HO;CH2;（二） 氨的生成;（三）其它有害物质的生成;第三节氨基酸的一般代谢;氨基酸代谢库;一、概 述;真核细胞中蛋白质的降解有两条途径 ;2004年度诺贝尔化学奖授予三名科学家——两名以色列科学家阿龙·切哈诺沃（Aaron Ciechanover）、阿夫拉姆·赫什科（Avram Hershko）和一位美国科学家欧文·罗斯（Irwin Rose） ; Ubiquitin (泛素);泛素与选择性被降解蛋白质形成共价连接，并使其激活,即泛素化，包括三种酶参与的3步反应，并需消耗ATP。 蛋白酶体(proteasome)对泛素化蛋白质的降解。;泛素化过程;26S Proteasome;;1．介导细胞内某些多余的、暂时不需要的或异常蛋白质的降解，以调控细胞代谢消除它们对细胞的危害。 2．参与某些重要蛋白质翻译后的修饰和改造，调节其功能。;氨基酸代谢库(metabolic pool);二、 氨基酸的脱氨基作用;（一）转氨基作用(transamination);ALT: Alanine aminotransferase (in liver) ; 3. 转氨酶;4. 转氨基作用的机制;;是体内多数氨基酸脱氨基的重要方式 是机体合成非必需氨基酸的重要途径;（二）L-谷氨酸氧化脱氨基作用;（三）联合脱氨基作用;① 转氨基偶联氧化脱氨基作用;?? 转氨基偶联嘌呤核苷酸循环;三、α-酮酸的代谢;丙氨酸;∴亮氨酸是生酮A.A。;∴苯丙氨酸、酪氨酸是生糖兼生酮A.A。;琥珀酰CoA ; 丙酮酸 可进入线粒体氧化产生乙酰CoA，进入三羧酸循环而彻底氧化 酮体 可直接分解产生乙酰CoA或乙酰乙酰CoA 三羧酸循环的中间产物 通过三羧酸循环中的反应转变成苹果酸，运输到线粒体外，在胞质内依次转变成草酰乙酸、磷酸烯醇式丙酮酸、丙酮酸，然后进入线粒体彻底氧化;生糖、生酮、生糖兼生酮氨基酸： 生酮+生糖兼生酮=“一两色素本来老”（异亮氨酸、亮氨酸、色氨酸、苏氨酸、苯丙氨酸、赖氨酸、酪氨酸），其中生酮氨基酸为“亮赖”；除了这7个氨基酸外，其余均为生糖氨基酸。;（三）氧化供能;琥珀酰CoA ;第四节氨 的 代 谢;氨是机体正常代谢产物，具有毒性。 体内的氨主要在肝合成尿素(urea)而解毒。 正常人血氨浓度一般不超过 60μmol/L。;氨毒性;高氨血症和氨中毒;;谷氨酸;氨对脑组织的毒性作用;一、血氨的来源与去路;2. 血氨的去路;血 氨;二、氨的转运;丙 氨 酸;2. 谷氨酰胺的运氨作用 ;; ;1、合成部位的确定：;2、鸟氨酸循环(Ornithine cycle)的提出;NH2;(CH2)3;① 氨基甲酰磷酸的合成（线粒体）;② 瓜氨酸的合成－－(线粒体);③ 精氨酸的合成（胞液）;精氨酸代琥珀酸裂解酶;④ 精氨酸水解生成尿素（胞液）;2ADP+Pi;2ADP+Pi;2ADP+Pi;2ADP+Pi;天冬氨酸;尿素生成的调节;;第五节 个别氨基酸的代谢; ;（一）γ-氨基丁酸 (γ-aminobutyric acid, GABA);（三）组胺 (histamine);（四）5-羟色胺 (5-hydroxytryptamine, 5-HT);（五）多胺(polyamines);巨幼红细胞性贫血; 二、一碳单位的代谢;种类;叶酸,Folic Acid ;（二）四氢叶酸是一碳单位的载体; FH4携带一碳单位的形式;一碳单位主要来源于氨基