10第10章酶作用的结构基础.pptVIP

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  • 2017-04-24 发布于四川
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10第10章酶作用的结构基础

第十章 酶作用的结构基础;第二节:酶和底物结合机理: 一、锁钥学说: 二、三点附着理论:;三、诱导契合学说: Induced-fit hypothesis;第三节、酶催化反应机理: 一、催化剂降低反应活化能的方式: 1. 中间态稳定化作用 2. 过渡态去稳定化作用:;1. 中间态稳定化作用;二、酶作用机理: 1.邻近效应和定向效应: 2.底物形变: 3.酸碱催化作用: 4.亲和亲电催化: 5.微环境的效应;一、邻近效应Proximity 、 定向效应Orientation;化学反应分子轨道理论: 对称性匹配最高占据电子轨道 HOMO最低非占据电子轨道 LUMO能量相当、重叠最大、对称性允许酶催化反应:酶分子的参与,导致底物敏感键基团电子云密度增加或减少,改变敏感键电子组态,使敏感键产生电子张力,发生形变。酶分子构象也发生变化,形成酶底物复合物。适合于诱导契合学说。;三、酸碱催化和质子转移通??;羧基-咪唑基-磷酸之间质子转移通道:;四、共价催化:Cavalent catalysis 亲核反应:Nucleophilic reaction 亲电反应:Electrophilic reaction 酶的亲核催化作用:;五、酶活性中心微环境的影响 酶活性中心的特殊环境,低介电常数的介质有利于电荷之间相互作用。 有利于酶底物中间物的形成和稳定。 酶催化机理的研究方

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