化学生物学第六章化学物质与蛋白质相互作用要点.pptVIP

第一节 概 述 在生物体内，蛋白质（包括酶）占细胞干重的70%以上，种类繁多，在生命活动过程中发挥着各种各样的作用。随着人们对环境保护和生活质量要求的提高，蛋白质在食品、医药（生化药物、临床检验、药物筛选等）、环保（环境分析）、农业、日用化工（化妆品）、精细化工（酶催化合成）等领域的应用日益广泛。 在蛋白质体外的应用中，一般涉及到分离纯化、储存、含量检测等过程，其中常常发生化学物质与蛋白质非专一性的相互作用，如沉淀作用、变性作用、稳定作用以及化学修饰作用等。 球状蛋白三级结构的主要特征 绝大多数蛋白质折叠成为近乎球状的结构。球状蛋白质一旦具有三级结构后，蛋白质内部变得更为紧密，内部的空间约有75％被原子所充满。这样的密集程度远远超过在液体中的小分子，可以与某些晶体相比。 蛋白质可认为是带有极性外套的油滴，也就是“非极性在内，极性在外”。大量蛋白质的X射线晶体衍射分析统计结果充分证明了这一规律。 存在于蛋白质内部的主要是一些非极性残基侧链，约有63％是丙氨酸、甘氨酸、异亮氨酸、缬氨酸和苯丙氨酸等；带电的残基，如天冬氨酸、谷氨酸、赖氨酸和精氨酸只有4％。约95％的带电侧链分布在蛋白质表面；约14％的亮氨酸、异亮氨酸、缬氨酸和苯丙氨酸在蛋白质分子表面。 蛋白质内部存在极少量的亲水残基，表面也常见到一些疏水残基。这些“异常”分布的残基，致使肽链的局部结构发生“扭曲”，一些键的张角与一