有机化学第二十章讲解.ppt

第二十章 氨基酸、蛋白质 (一) 氨基酸 (二) 多肽 (三) 蛋白质 (一) 氨基酸 氨基酸的结构和命名 (2) 氨基酸的制法 (甲) 蛋白质水解 (乙) α-卤代酸的氨解 (丙) Gabrial法 (丁) Strecker合成 (3) 氨基酸的性质 (甲) 羧基的反应 (乙) 氨基的反应 (丙) 两性和等电点 (丁) 与水合茚三酮的反应 第二十章 氨基酸、蛋白质 (一) 氨基酸 分类和结构： ① 根据－NH2和－COOH的相对位置分为： α－、β－、γ－、δ－、ε－、ω－等 。 ② 根据－NH2和－COOH的相对数目： (2) 氨基酸的制法 (甲) 蛋白质水解 (丙) Gabrial法 (丁) Strecker合成 (3) 氨基酸的性质 物性、物态： α－AA均为无色晶体，易溶于水，难溶于有机溶剂，m.p较高（同时分解）。 旋光性： 除甘氨酸外，所有天然存在的α－AA都含有*C，且*C的构型均为L－型（若以R/S法标记，则为S－型）。 化性： ①分别具有－NH2、－COOH的性质； √②－NH2、－COOH的相互影响，两性、等电点； ③特殊反应。 (甲) 羧基的反应 (乙) 氨基的反应 (丙) 两性和等电点 两性 ∵ 氨基酸既含有－NH2，又含有－COOH ∴它既能与酸成盐： 等电点 当AA溶于水时，－COOH与－NH2都可电离： 加酸或加碱于氨基酸水溶液中，可调节－COOH和－NH2的电离程度，使－COOH和－NH2的电离程度相同，此时溶液的pH值称为氨基酸的等电点： 不同的氨基酸，其等电点不同 (二) 多肽 多肽的分类和命名 (2) 多肽结构的测定(自学) (甲) 肽的水解 (乙) 氨基酸顺序的测定 (3) 多肽的合成(自学) (甲) 传统合成 (乙) 固相合成和组合合成 (二) 多肽 多肽的分类和命名 肽——α-AA分子间失水，以 (酰胺键、肽键)相连而成的化合物。 由两个α-AA分子间失水而成的肽称为二肽； 由三个α-AA分子间失水而成的肽称为三肽； 由多个α-AA分子间失水而成的肽称为多肽。 组成多肽的α-AA可以相同，也可不同。 例如，由甘氨酸和丙氨酸所形成的二肽： A与B结构不同，是不同的化合物。 A：N端——甘氨酸， C端——丙氨酸； B：N端——丙氨酸， C端——甘氨酸。 命名： 以C－端为母体。例： 多肽在自然界中广泛存在，在生物体中起着各种不同的作用。例如，胰岛素可控制碳水化合物的正常代谢。牛胰岛素是由51个AA组成。 (三) 蛋白质 蛋白质的组成和分类 (2) 蛋白质的性质 (甲) 溶液性质 (乙) 盐析 (丙) 两性和等电点 (丁) 变性 (戊) 显色反应 (3) 蛋白质的结构 (三) 蛋白质 蛋白质和多肽都是由α－AA组成的，它们之间没有严格的区别。 一般M＞1万，叫蛋白质；M＜1万，叫多肽。 蛋白质的组成和分类 组成元素： C：50－55%，H：6.5－7.5%，O：19－24%， N：15－19%， S：0.23－2.4%，Fe、I、P等微量。 分类： 蛋白质结构复杂，只能根据形状、组成、生理作用、溶解度分类。 (2) 蛋白质的性质 (甲) 溶液性质 蛋白质分子量高，其溶液具有亲水胶体的性质，不能透过半透膜。据此可分离、提纯蛋白质。 (乙) 盐析 向蛋白质溶液中加入无机盐（如(NH4)2SO4、MgSO4、NaCl等），蛋白质可从溶液中析出。 盐析为可逆过程。（但若蛋白质在浓的无机盐溶液中久置会变性） 不同蛋白质盐析时所需盐的最低浓度不同。据此可分离蛋白质。 (丙) 两性和等电点 与AA相似，蛋白质也是两性物质： ①蛋白质与强酸或强碱都能成盐； ②在强酸性介质中，蛋白质以正离子形式存在，在电场中向阴极运动； 在强碱性介质中，蛋白质以负离子形式存在，在电场中向阳极运动。 ③调节蛋白质溶液的pH值，总会在某一pH值下使蛋白质以偶极离子形式存在，所以蛋白质也有等电点。 ④不同蛋白质具有不同的等电点，据此可分离蛋白质。如梯度pH电泳法。 (丁) 变性 蛋白质受热、紫外线及某些化学试剂（如HNO3、Cl3CCOOH、苦味酸、单宁酸、重金属盐Cr3+、Hg2+、As3+等）作用时，蛋白质的结构、性质发生变化，失去