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Rep78与PML相互作用并抑制HSV-1的增殖
第 54卷 第 2期 复 旦 学 报 (自然科学版) Vo1.54No.2
2015年 4月 JournalofFudanUniversity (NaturalScience) Apr.2015
ArticleID:0427—7104(2015)02—0245—07
Rep78Interactswith PM L andInhibitsthe
Infection ofHSV-1
SONGLe—sheng,WANGRan,LUWei,XIELin-jun ,
WANG Hao ,XUEJing—lun ,OHENJin—zhong
(1.StateKeyLaboratoryofGeneticEngineering,FudanUniversity,Shanghai200433,China;
2.DepartmentofPharmacology,MedicalSchool,YangzhouUniversity,Yangzhou225001,hC ina)
Abstract:AAV一2Rep78isamultifunctionalproteinrequiredforviraltranscription,replicationrandsite-specific
integration.ItalsomediatestheinteractionbetweenAAv_2anditshelpervirus.Weidentifiedthecellularprotein
PMLasaRep78interactingproteinbyco-immunoprecipitatiorL Further,basedonthehybridizationassaywithan
overlapped array of Rep protein and HEK293 cell lysate, the interacting fragment was located at
545FPCRQCERM553ofRep78 specificC terminus.TransientexpressionofRep78 resultedin anincreased
degradationofcellularPML,andthedegradationcouldbepartiallyrecoveredbytreatmentwithMG132.Here,
theHSv_1strainG207containingICP0andanICP0一nul1mutantHSv_1weretransfectedinaP5一rep78transgene
Verocellline,respectively,weobservedaninhibitoryeffectofRep78expressiononwide-typeHSV-Ireplication,
butnotwiththeICPO—nullvira1mutantHSV-1.TheresultssuggestedthatRepisnotonlyatarget,butalsoa
contraryregulatorforthehelpervirusof .
Keywords:HSV-1;Rep;PML;degradation;ICP0
CLCNumber:Q 291 Documentcode:A
Adeno—AssociatedVirus(AAV)andHerpesSimplexVirus(HSV)arecommonlysusceptiblevirus.
Theirintracellularactivities,aswellastherelationshipbetweenvirusandintracellularprote
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