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Rep78与PML相互作用并抑制HSV-1的增殖

第 54卷 第 2期 复 旦 学 报 (自然科学版) Vo1.54No.2 2015年 4月 JournalofFudanUniversity (NaturalScience) Apr.2015 ArticleID:0427—7104(2015)02—0245—07 Rep78Interactswith PM L andInhibitsthe Infection ofHSV-1 SONGLe—sheng,WANGRan,LUWei,XIELin-jun , WANG Hao ,XUEJing—lun ,OHENJin—zhong (1.StateKeyLaboratoryofGeneticEngineering,FudanUniversity,Shanghai200433,China; 2.DepartmentofPharmacology,MedicalSchool,YangzhouUniversity,Yangzhou225001,hC ina) Abstract:AAV一2Rep78isamultifunctionalproteinrequiredforviraltranscription,replicationrandsite-specific integration.ItalsomediatestheinteractionbetweenAAv_2anditshelpervirus.Weidentifiedthecellularprotein PMLasaRep78interactingproteinbyco-immunoprecipitatiorL Further,basedonthehybridizationassaywithan overlapped array of Rep protein and HEK293 cell lysate, the interacting fragment was located at 545FPCRQCERM553ofRep78 specificC terminus.TransientexpressionofRep78 resultedin anincreased degradationofcellularPML,andthedegradationcouldbepartiallyrecoveredbytreatmentwithMG132.Here, theHSv_1strainG207containingICP0andanICP0一nul1mutantHSv_1weretransfectedinaP5一rep78transgene Verocellline,respectively,weobservedaninhibitoryeffectofRep78expressiononwide-typeHSV-Ireplication, butnotwiththeICPO—nullvira1mutantHSV-1.TheresultssuggestedthatRepisnotonlyatarget,butalsoa contraryregulatorforthehelpervirusof . Keywords:HSV-1;Rep;PML;degradation;ICP0 CLCNumber:Q 291 Documentcode:A Adeno—AssociatedVirus(AAV)andHerpesSimplexVirus(HSV)arecommonlysusceptiblevirus. Theirintracellularactivities,aswellastherelationshipbetweenvirusandintracellularprote

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