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第二章　重要的生物配体及其金属配合物 第一节　氨基酸 氨基酸是蛋白质的基本结构单位。已发现自然界有百多种氨基酸，但从蛋白质水解产物中分离出来的氨基酸通常只有20种（见表 2-1）。除脯氨基外，这些氨基酸在结构上都有共同点，既与羧基相邻的α?碳原子上都有一个氨基，因此称为α?氨基酸。 α?氨基酸都是白色的晶体，各有特殊的结晶形状。熔点较高，通常在 200°C 以上大多数可溶于水中。 一、氨基酸的分类 按照α?氨基酸中侧链的 R 基极性，把 20 种常见氨基酸分为四类（见表 2-1）： ①非极性 R 基氨基酸； ②不带电荷的极性 R 基氨基酸，产生极性的基团是分子中的羟基、酰胺基、巯基等; ③在pH7带正电荷的 R 基氨基酸； ④在 pH7 带负电荷的 R 基氨基酸。 此外，还可按在溶液中的酸碱性，分为酸性、碱性和中性氨基酸。前述①、②类均为中性； ③类为碱性； ④类为酸性。也可按 R 基结构分为脂肪族、芳香族和杂环氨基酸等。 二、氨基酸的立体异构和旋光性 除甘氨酸外， α?氨基酸的α?碳原子都是不对称碳原子，因此，有立体异构体。蛋白质水解产物中的α?氨基酸都属于L? 型，即与L?甘油醛同型。生物体中，特别在细菌中也有D?型氨基酸。 D?型和L?型氨基酸结构式如图所示。 三、氨基酸的酸碱性质 氨基酸分子主要以偶极离子或称两性离子 +H3N-CHR-COO- 的形式存在。 氨基酸的两性离子在水溶液中有如下平衡： 上述三种离子的浓度，随溶液 pH 而变。如果适当调节水溶液的 pH，使氨基酸的酸性电离与碱性电离恰好相抵消，氨基酸在溶液中只以两性离子形式存在，分子的净电荷为零，在电场中既不向阳极移动也不向阴极移动。这时的 pH 值称为氨基酸的等电点。 在等电点的氨基酸分子净电荷为零，很容易聚集并沉淀析出，因此溶解度最小。利用各种氨基酸的等电点不同，可以使它们彼此分离。 第二节　蛋白质 蛋白质是动物、植物和微生物细胞中最重要的有机物质之一。除含有碳、氢、氧、氮外，还含有少量硫，有些蛋白质还含有磷、铁、锌、铜、锰和碘。不同来源的蛋白质含氮有一定的比例，这是一个重要的特点。一般蛋白质含氮在 15%～17.6%，其平均值为 16%，只要测定样品的含氮量，就可以通过计算求得样品的蛋白质含量。蛋白质可在酸碱或酶的催化作用下逐步水解为相对分子质量越来越小的蛋白胨、多肽，最后成为氨基酸的混合物。由于蛋白质在几乎所有的生物过程中都起着极其重要的作用，因此，研究蛋白质的结构与功能的关系是从分子水平上认识生命现象的一个重要方面。 一、蛋白质的分类 蛋白质按照分子形状可分为球状蛋白和纤维状蛋白。前者一般可溶与水，后者不溶于水。根据化学组成可分为简单蛋白和结合蛋白。 简单蛋白只由α?氨基酸组成，例如卵清蛋白和胰岛素。简单蛋白按溶解性、沉淀所需盐类浓度、分子大小及来源不同，又可分为七类：清蛋白、球蛋白、谷蛋白、醇溶谷蛋白、精蛋白、组蛋白和硬蛋白。 结合蛋白由单纯蛋白质与非蛋白物质结合而成，如血红蛋白。非蛋白质部分称为辅基。结合蛋白按辅基不同可分为五类：色蛋白、糖蛋白、磷蛋白、核蛋白、脂蛋白。 二、蛋白质的一级结构 蛋白质由氨基酸构成，氨基酸连接的基本方式是彼此以肽键结合成肽链，再由一条或多条肽链按各种特殊方式组合成蛋白质分子。蛋白质的结构可以分为四级。蛋白质的一级结构就是指肽链的数目、肽链中氨基酸的连接方式和排列顺序，以及二硫键的数目与位置。二级以上是指空间结构。 肽链中的肽键是由一个氨基酸的氨基与另一氨基酸的羧基缩合去一分子水而成。例如，甘氨酸的羧基与丙氨酸的氨基缩合形成肽键，生成甘氨酰丙氨酸。 多个氨基酸以这种方式首尾相接则成为肽链。肽链中的氨基酸已不是原来完整的分子，因此称为氨基酸残基。少于 10 个残基的肽称为寡肽，超过 10 个残基的肽称为多肽。肽链带自由氨基一端称为氨基末端或 N- 末端，带自由羧基的一端称为羧基末端或 C- 末端。肽链的主干称为主链。肽链上各残基的 R 基称为侧链。 在蛋白质和多肽分子中，连接氨基酸残基的共价键除了肽键之外，较常见的还有二硫键，它由两个半胱氨酸残基的巯基 (-SH) 脱氢氧化连结而成。它可以使两条肽链共价交联（链间二硫键），或使一条肽链的某一部分成环（链内二硫键）。 肽的命名通常以肽链的 N- 末端氨基酸残基开始，按残基出现顺序逐一记载。习惯把 N- 末端写在结构式的左侧， C- 末端写在最后。 如果上述丙氨酸的羧基与甘氨酸的氨基形成肽键，则生成丙氨酰甘氨酸，结构式如下： 丙氨酰甘氨酸是前述甘氨酰丙氨酸的同分异构体，两者的物理和化学性质不同。含有 3 种不同残基的三肽有 6 种同分