蛋白质化学-三维结构报告.pptVIP

超二级结构和结构域 Calsequestrin 超二级结构和结构域 结构域的特点（功能上）： 通过结构域之间的相对运动，使蛋白质分子实现一定的生物功能。 酶的活性中心往往位于两个结构域的界面上． 在蛋白质分子内，结构域可作为结构单位进行相对独立的运动，水解出来后仍能维持稳定的结构，甚至保留某些生物活性． 超二级结构和结构域 ★ 结构域与功能域的关系： 有时一个结构域就是蛋白质的功能域，但不总是。 功能域通常由多个结构域组成。 作为酶活性部位的功能域经常由多个结构域的相邻部分组成，结构域的剩余部分不参与组成活性部位。 超二级结构和结构域 结构域的类型： 反平行?螺旋结构域 平行或混合型?折叠片结构域 反平行?折叠片结构域 富含金属或二硫键结构域 蛋白质的三级结构(Tertiary Structure)是指由二级结构元件构建成的总三维结构，包括一级结构中相距远的肽段之间的几何相互关系和侧链在三维空间中彼此间的相互关系。 蛋白质的三级结构 与蛋白质三级结构相关的作用力： 三级结构是由分子中各氨基酸残基的侧链相互作用来维持的。作用力主要有氢键、疏水作用、离子键和范德华力等。尤其是疏水作用，在蛋白质三级结构中起着重要作用。 二硫键是维持三级结构唯一的一种共价键，能把肽链的不同区段牢固地连接在一起。 蛋白质的三级结构 疏水性较强的氨基酸则借疏水作用和范德华力聚集成紧密的疏水核，有极性的残基以氢键和盐键相结合。 在水溶性蛋白中，极性基团分布在外侧，与水形成氢键，使蛋白溶于水。 这些非共价键虽然较微弱，但数目庞大，因此仍然是维持三级结构的主要力量。 蛋白质的三级结构 蛋白质三级结构的其它特点： 许多在一级结构上相差很远的氨基酸碱基在三级结构上相距很近。 三级结构是蛋白质发挥生物活性所必须的。 所有具有高度生物学活性的蛋白质几乎都是球状蛋白。 球状蛋白的三级结构很密实，大部分的水分子从球形蛋白的核心中被排出。 蛋白质的三级结构 （一）?－角蛋白（keratin） 1。结构特点 由富含?螺旋的中央棒状区和两侧的非螺旋区构成； ?螺旋轴向大体上与角蛋白的长向平行 纤维状蛋白质 纤维状蛋白质 2。毛发的组成 毛发主要是由α－角蛋白构成的。 α螺旋? 初原纤维? 微原纤维? 大原纤维? 皮层细胞? 毛发 α螺旋?原丝状体?初原纤维?微原纤维?大原纤维?皮层细胞?毛发 纤维状蛋白质 3。?－角蛋白的特点 ?－角蛋白的侧链基团一般比较大，倾向于处在?螺旋状态； ?－角蛋白的伸缩性能很好, 为什么? ?－角蛋白结构稳定性由二硫键保证 ； 相邻分子间的二硫键既可以抵挡张力，又可以作为外力除去后使纤维复原的恢复力； 二硫键的数目越大，由?－角蛋白组成的纤维的刚性越强。 纤维状蛋白质 4。烫发的原理（生物化学工程） 二硫键是关键 步骤： a. 还原剂打开链间二硫键 b. 湿热破坏氢键，使?螺旋伸展 c. 氧化剂建立新的二硫键 d. 冷却使多肽链回到?螺旋构象 （二）丝心蛋白：β折叠片蛋白 纤维状蛋白质 1。丝心蛋白的结构特点： 以β-折叠结构为主。 典型的反平行β－折叠片，由反平行式β－折叠片以平行的方式堆积成多层结构。链间主要以氢键连接，层间主要靠范德华力维系。 含大量的Gly、Ala、Ser 。 氨基酸排列顺序十分有规律（每隔一个残基就是Gly） 结构中相邻的Gly片层表面或Ala（Ser）片层表面彼此连锁。 丝心蛋白的结构使其具有高的抗张强度和柔软的物理特性。 纤维状蛋白质 2。丝心蛋白的功能： 蚕丝和蜘蛛丝的构件蛋白 丝心蛋白的结构特性使其形成的丝纤维具有柔软的特性和很高的抗张强度。 球状蛋白 蛋白质四级结构及其对称性 大多数蛋白质特别是当其分子量大于100 KD时，都由一个以上亚基组成，且以一定的几何形状结合在一起，这些亚基的空间排列就构成蛋白质的四级结构。 1、形成多个亚基的原因：缺陷容易修复；对酶而言，多个亚基比一条链更有效。 2、亚基之间通过非共价键相连 3、蛋白质具有一定的对称性 Chasteen, N. D., and Harrison, P. M. J. Struct. Biol. 1999, 126, 182-194. E.Coli.Dps 蛋白 Ilari, A. et al. (2000) Nat. Struct. Biol. 7, 38 * * 在球状蛋白质中，形成β-折叠片的各个β-折叠股在一级结构上不是连续的。 二级结构：多肽链折叠的规则方式 （三）?转角和?凸起 － 蛋白质的拐弯 二级结构：多肽链折叠的规则方式 自然界的蛋白质大多数是球状蛋白质。因此多肽链必须具有弯曲、回折和重新定向的能力，以便形成结实、球状的结构。 1。 β转角（β-t