泛素介导的蛋白质降解.pptVIP

蛋白质的降解 泛素介导蛋白质降解的发现 泛素介导蛋白质降解的发现 泛素介导的蛋白质降解过程 泛素介导的蛋白质降解过程 控制果蝇眼色的基因位于x染色体上，已知果蝇的红眼（W）对白眼（w）是显性，现将一只红眼雌果蝇和一只白眼雄果蝇交配，F1代全是红眼且雌雄各半，如果F1雌雄个体随机交配，则推测F2代卵中具有W和w及精子中具有W和w的比例是（ ） A. 卵细胞： 精子：W：w=1：1 B. 卵细胞： 精子： C. 卵细胞： 精子：W：w=1：1 D. 卵细胞： 精子：W：w=3：1 * 泛素介导的蛋白质的降解 下一页 * 2004年度诺贝尔化学奖授予两位以色列科学家阿龙·切哈诺沃、阿弗拉姆·赫尔什科和美国科学家欧文·罗斯，以表彰他们发现了泛素调节的蛋白质降解，也就是说他们发现了一种蛋白质死亡的重要机理。 2004年诺贝尔化学奖解读 欧文·罗斯 阿龙·切哈诺沃 阿弗拉姆·赫尔什科 泛素，在1975年被分离出来。由76个氨基酸 组成的多肽，因其广泛分布于各类细胞而得名。 在消化道中，食物中的蛋白质在蛋白质酶和肽酶的作用下，被水解成氨基酸，此过程不需要消耗能量。 但是20世纪50年代，科学家发现，细胞内自己蛋白质的降解过程需要消耗能量。 1978年，发现了启动蛋白质降解的活性成分，并命名为APF-1.后来证实，这种物质是以前发现的泛素。 1980年，发现泛素可以以共价键与蛋白质结合，而且一种蛋白质可以和多个泛素分子结合，这种现象叫多泛素化。蛋白质的多泛素化是蛋白质降解启动的信号。 泛素在生物细胞中是普遍存在的，这也说明，泛素介导的蛋白质降解是一种普遍存在的蛋白质降解过程。这种需要能量的蛋白质降解是如何进行的呢？ 1981-1983年，进一步研究发现了三种酶与这种活动有关。他们将其分别命名为E1、E2和E3。 泛素介导蛋白质降解的发现 E1负责激活泛素分子。泛素分子被激活后就被运送到E2上，E2负责把泛素分子绑在需要降解的蛋白质上。但E2并不认识指定的蛋白质，这就需要E3帮助。E3具有辨认指定蛋白质的功能。当E2携带着泛素分子在E3的指引下接近指定蛋白质时，E2就把泛素分子绑在指定蛋白质上。这一过程不断重复，指定蛋白质上就被绑了一批泛素分子。被绑的泛素分子达到一定数量后，目标蛋白质就被运送到细胞内的“垃圾站”——蛋白酶体中。 泛素分子 激活 E1 被激活 E2 需降解的 蛋白质 E3 被激活的泛素分子 指引 多泛素化 E2 蛋白酶体是一个有上、下两个盖子的桶状结构，上面的盖子是“垃圾站”的锁，蛋白质上的多泛素标签则是打开这把锁的钥匙，从而将其它的蛋白质隔离在外。通常一个人体细胞中含有3万个蛋白酶体，经过它的处理，蛋白质就被切成由7至9个氨基酸组成的短肽链。这一过程如此复杂，自然需要消耗能量。 泛素介导蛋白质降解的发现 蛋白酶体 ATP 降解 研究意义 经过很多科学家的大量研究证实，这种泛素调节的蛋白质降解过程在生物体中的作用非常重要。 它如同一位重要的质量监督员，细胞中合成的蛋白质质量有高有低，通过它的严格把关，通常有３０％新合成的蛋白质没有通过质检，而被销毁。 但如果它把关不严，就会使一些不合格的蛋白质蒙混过关；如果把关过严，又会使合格的蛋白质供不应求。这都容易使生物体出现一系列问题。 比如，一种称为“基因卫士”的Ｐ５３蛋白质可以抑制细胞发生癌变，但如果对Ｐ５３蛋白质的生产把关不严，就会导致人体抑制细胞癌变的能力下降，诱发癌症。事实上，在一半以上种类的人类癌细胞中，这种蛋白质都产生了变异。 (1)蛋白质在生物体内具有多种重要功能。依上述材料可推测出蛋白质的一项具体功能是 。 (2)泛素调节的蛋白质降解过程所需能量主要来自 物质。 (3)蛋白酶体所含的酶最可能是 。 (4)细胞内El、E2、E3在蛋白质降解过程中所起的作用不同，从分子水平上分析，其原因是 。 (5)下列过程属蛋白质降解的是： A．食物中蛋白质经人体消化 B．人体自身蛋白质的分解 C．氨基转换作用 D．脱氨基作用 催化作用 糖类 蛋白酶(或蛋白质降解酶) 组成三种蛋白质的氨